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- EMDB-63104: Cryo-EM structure of GPR155 monomer in complex with cholesterol -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63104
タイトルCryo-EM structure of GPR155 monomer in complex with cholesterol
マップデータEM map of monomer with CHL
試料
  • 複合体: GPR155 in complex with cholesterol
    • タンパク質・ペプチド: Lysosomal cholesterol signaling protein
  • リガンド: CHOLESTEROL
キーワードcholesterol / mTORC1 regulation / GPCR / transceptor / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to cholesterol / cholesterol binding / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of TORC1 signaling / cellular response to amino acid starvation / transmembrane transport / cognition / intracellular signal transduction / lysosomal membrane / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Integral membrane protein GPR155, DEP domain / Membrane transport protein / Membrane transport protein / : / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysosomal cholesterol signaling protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.46 Å
データ登録者Gao F / Zhang X / Li D / Pu H
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
Other government202403021211192 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32161133022 中国
引用ジャーナル: Sci Bull (Beijing) / 年: 2025
タイトル: Structural insight into GPR155-mediated cholesterol sensing and signal transduction.
著者: Delin Li / Xiaokang Zhang / Jie Feng / Yufeng Xie / Pu Han / Ming He / Lin Hao / Tianling Guo / Xiaoyi Bai / Kai Yuan / Junqing Sun / Xuefei Pang / Yan Wu / Yingxia Liu / George Fu Gao / Niu ...著者: Delin Li / Xiaokang Zhang / Jie Feng / Yufeng Xie / Pu Han / Ming He / Lin Hao / Tianling Guo / Xiaoyi Bai / Kai Yuan / Junqing Sun / Xuefei Pang / Yan Wu / Yingxia Liu / George Fu Gao / Niu Huang / Haixia Xiao / Feng Gao /
要旨: Cholesterol (CHL) serves as a building block for membrane biogenesis and a precursor to oxysterols, steroid hormones, bile acids, and vitamin D. The lysosome serves as a major sorting station for low- ...Cholesterol (CHL) serves as a building block for membrane biogenesis and a precursor to oxysterols, steroid hormones, bile acids, and vitamin D. The lysosome serves as a major sorting station for low-density lipoproteins (LDLs), which carry dietary CHL, and it is also the cellular site where the master growth regulator, the protein kinase mechanistic Target of Rapamycin Complex 1 (mTORC1), is activated. Recently, the lysosomal transmembrane protein GPR155 was reported to signals CHL sufficiency to mTORC1 through sequestration of the GTPase-activating protein towards the Rags 1 (GATOR1). Although the recently reported structures of GPR155 have revealed the CHL binding site, how the signal is transduced from the CHL binding site to the soluble parts of GPR155 and GATOR1 remains unknown. Here, with our three cryo-EM structures of GPR155 captured in different conformations in complex with CHL, complemented by long-time scale molecular dynamics simulations, the dynamic rearrangement of different domains was observed. CHL binding induces a widening of the crevice between the transporter and GPCR domains. The extending helix preceding transmembrane helix (TM) 16, which was unresolved in other structures, acts as a linkage lever that transmits the rotation of the GPCR domain to the soluble parts of GPR155 in response to CHL binding. This work not only answers the question of how CHL is sensed by GPR155, but also addresses a more profound question: how the signal perceived by the TMs regions is transduced to the LED and DEP domains.
履歴
登録2025年1月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月10日-
マップ公開2025年12月10日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63104.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63104.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EM map of monomer with CHL
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 400 pix.
= 340. Å		0.85 Å/pix.
x 400 pix.
= 340. Å		0.85 Å/pix.
x 400 pix.
= 340. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.351
最小 - 最大-1.5571309 - 2.2977788
平均 (標準偏差)-0.00018385843 (±0.024147226)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 340.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map A of monomer with CHL

ファイルemd_63104_half_map_1.map
注釈Half map A of monomer with CHL
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A of monomer with CHL

ファイルemd_63104_half_map_2.map
注釈Half map A of monomer with CHL
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GPR155 in complex with cholesterol

全体名称: GPR155 in complex with cholesterol
要素
  • 複合体: GPR155 in complex with cholesterol
    • タンパク質・ペプチド: Lysosomal cholesterol signaling protein
  • リガンド: CHOLESTEROL

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超分子 #1: GPR155 in complex with cholesterol

超分子名称: GPR155 in complex with cholesterol / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Lysosomal cholesterol signaling protein

分子名称: Lysosomal cholesterol signaling protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 101.046047 KDa
組換発現生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
配列文字列: MNSNLPAENL TIAVNMTKTL PTAVTHGFNS TNDPPSMSIT RLFPALLECF GIVLCGYIAG RANVITSTQA KGLGNFVSRF ALPALLFKN MVVLNFSNVD WSFLYSILIA KASVFFIVCV LTLLVASPDS RFSKAGLFPI FATQSNDFAL GYPIVEALYQ T TYPEYLQY ...文字列:
MNSNLPAENL TIAVNMTKTL PTAVTHGFNS TNDPPSMSIT RLFPALLECF GIVLCGYIAG RANVITSTQA KGLGNFVSRF ALPALLFKN MVVLNFSNVD WSFLYSILIA KASVFFIVCV LTLLVASPDS RFSKAGLFPI FATQSNDFAL GYPIVEALYQ T TYPEYLQY IYLVAPISLM MLNPIGFIFC EIQKWKDTQN ASQNKIKIVG LGLLRVLQNP IVFMVFIGIA FNFILDRKVP VY VENFLDG LGNSFSGSAL FYLGLTMVGK IKRLKKSAFV VLILLITAKL LVLPLLCREM VELLDKGDSV VNHTSLSNYA FLY GVFPVA PGVAIFATQF NMEVEIITSG MVISTFVSAP IMYVSAWLLT FPTMDPKPLA YAIQNVSFDI SIVSLISLIW SLAI LLLSK KYKQLPHMLT TNLLIAQSIV CAGMMIWNFV KEKNFVGQIL VFVLLYSSLY STYLWTGLLA ISLFLLKKRE RVQIP VGII IISGWGIPAL LVGVLLITGK HNGDSIDSAF FYGKEQMITT AVTLFCSILI AGISLMCMNQ TAQAGSYEGF DQSQSH KVV EPGNTAFEES PAPVNEPELF TSSIPETSCC SCSMGNGELH CPSIEPIANT STSEPVIPSF EKNNHCVSRC NSQSCIL AQ EEEQYLQSGD QQLTRHVLLC LLLIIGLFAN LSSCLWWLFN QEPGRLYVEL QFFCAVFNFG QGFISFGIFG LDKHLIIL P FKRRLEFLWN NKDTAENRDS PVSEEIKMTC QQFIHYHRDL CIRNIVKERR CGAKTSAGTF CGCDLVSWLI EVGLASDRG EAVIYGDRLV QGGVIQHITN EYEFRDEYLF YRFLQKSPEQ SPPAINANTL QQERYKEIEH SSPPSHSPKT AAAENLYFQG LWSHPQFEK GGGSGGGSGG SAWSHPQFEK

UniProtKB: Lysosomal cholesterol signaling protein

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分子 #2: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 7 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.3 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio 3d by cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 645636
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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