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- EMDB-62682: Cryo-EM structure of bacteriophage T1 portal-adaptor -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62682
タイトルCryo-EM structure of bacteriophage T1 portal-adaptor
マップデータ
試料
  • 複合体: Escherichia phage T1
    • タンパク質・ペプチド: adaptor protein
    • タンパク質・ペプチド: Putative portal protein
キーワードPortal / adaptor / phage / VIRAL PROTEIN
機能・相同性Protein of unknown function DUF4054 / Protein of unknown function (DUF4054) / Protein of unknown function DUF1073 / Phage portal protein / Uncharacterized protein / Putative portal protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage T1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Chen Y / Liu HR
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32430020 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2025
タイトル: The In Situ Structure of T-Series T1 Reveals a Conserved Lambda-Like Tail Tip.
著者: Yuan Chen / Hao Xiao / Junquan Zhou / Zeng Peng / Yuning Peng / Jingdong Song / Jing Zheng / Hongrong Liu /
要旨: It is estimated that over 60% of known tailed phages are siphophages, which are characterized by a long, flexible, and non-contractile tail. Nevertheless, entire high-resolution structures of ...It is estimated that over 60% of known tailed phages are siphophages, which are characterized by a long, flexible, and non-contractile tail. Nevertheless, entire high-resolution structures of siphophages remain scarce. Using cryo-EM, we resolved the structures of T-series siphophage T1, encompassing its head, connector complex, tail tube, and tail tip, at near-atomic resolution. The density maps enabled us to build the atomic models for the majority of T1 proteins. The T1 head comprises 415 copies of the major capsid protein gp47, arranged into an icosahedron with a triangulation number of seven, decorated with 80 homologous trimers and 60 heterotrimers along the threefold and quasi-threefold axes of the icosahedron. The T1 connector complex is composed of two dodecamers (a portal and an adaptor) and two hexamers (a stopper and a tail terminator). The flexible tail tube comprises approximately 34 hexameric rings of tail tube. The extensive disulfide bond network along the successive tail rings may mediate the flexible bending. The distal tip of T1, which is cone-shaped and assembled by proteins gp33, gp34, gp36, gp37, and gp38, displays structural similarity to that of phage lambda. In conjunction with previous studies of lambda-like siphophages, our structure will facilitate further exploration of the structural and mechanistic aspects of lambda-like siphophages.
履歴
登録2024年12月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年9月24日-
現状2025年9月24日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62682.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62682.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 360 pix.
= 489.6 Å		1.36 Å/pix.
x 360 pix.
= 489.6 Å		1.36 Å/pix.
x 360 pix.
= 489.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.16
最小 - 最大-9.203167000000001 - 19.290665000000001
平均 (標準偏差)0.0041531473 (±0.8677948)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-180-180-180
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 489.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_62682_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_62682_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia phage T1

全体名称: Escherichia phage T1 (ファージ)
要素
  • 複合体: Escherichia phage T1
    • タンパク質・ペプチド: adaptor protein
    • タンパク質・ペプチド: Putative portal protein

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超分子 #1: Escherichia phage T1

超分子名称: Escherichia phage T1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia phage T1 (ファージ)

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分子 #1: adaptor protein

分子名称: adaptor protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage T1 (ファージ)
分子量理論値: 15.455856 KDa
配列文字列:
MNQETLIAVV EQMRKLVPAL RKVPDETLYA WVEMAELFVC QKTFKDAYVK ALALYALHLA FLDGALKGED EDLESYSRRV TSFSLSGEF SQTFGEVTKN QSGDMMLSTP WGKMFEQLKA RRRGRFALMT GLRGGCH

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #2: Putative portal protein

分子名称: Putative portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage T1 (ファージ)
分子量理論値: 48.073895 KDa
配列文字列: MKIVKHDGYN DIFNGGADGS PKPFFMSDAS YHVGSFYNDN ATAKRIVDVI PEEMVTAGFK MSGVKDEKEF KSLWDSYKLD SSLVDLLCW ARLYGGAAMV AIIKDNRMLT SQAKPGAKLE GVRVYDRFAI TVEKRVTNAR SPRYGEPEIY KVSPGDNMQP Y LIHHSRVF ...文字列:
MKIVKHDGYN DIFNGGADGS PKPFFMSDAS YHVGSFYNDN ATAKRIVDVI PEEMVTAGFK MSGVKDEKEF KSLWDSYKLD SSLVDLLCW ARLYGGAAMV AIIKDNRMLT SQAKPGAKLE GVRVYDRFAI TVEKRVTNAR SPRYGEPEIY KVSPGDNMQP Y LIHHSRVF IADGERVAQQ ARKQNQGWGA SVLNKSLIDA ICDYDYCESL ATQILRRKQQ AVWKVKGLAE MCDDDDAQYA AR LRLAQVD DNSGVGRAIG IDAETEEYDV LNSDISGVPE FLSSKMDRIV SLSGIHEIII KNKNVGGVSA SQNTALETFY KLV DRKREE DYRPLLEFLL PFIVDEEEWS IEFEPLSVPS KKEESEITKN NVESVTKAIT EQIIDLEEAR DTLRSIAPEF KLKD GNNIN IREPEETTEP EPGLGEKLED EN

UniProtKB: Putative portal protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 78790
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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