[日本語] English
万見
- EMDB-62621: Cryo-EM structure of the human XPR1 with spx domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62621
タイトルCryo-EM structure of the human XPR1 with spx domain
マップデータ
試料
  • 複合体: The structure of Human XPR1 with SPX domain
キーワードSLC transporter / XPR1 / SLC53A1 / structural protein / Pi / exporter
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者She J / Chen L
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2021YFF0600800 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071201 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32100967 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structure and function of human XPR1 in phosphate export.
著者: Long Chen / Jin He / Mingxing Wang / Ji She /
要旨: Xenotropic and polytropic retrovirus receptor 1 (XPR1) functions as a phosphate exporter and is pivotal in maintaining human phosphate homeostasis. It has been identified as a causative gene for ...Xenotropic and polytropic retrovirus receptor 1 (XPR1) functions as a phosphate exporter and is pivotal in maintaining human phosphate homeostasis. It has been identified as a causative gene for primary familial brain calcification. Here we present the cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structure of human XPR1 (HsXPR1). HsXPR1 exhibits a dimeric structure in which only TM1 directly constitutes the dimer interface of the transmembrane domain. Each HsXPR1 subunit can be divided spatially into a core domain and a scaffold domain. The core domain of HsXPR1 forms a pore-like structure, along which two phosphate-binding sites enriched with positively charged residues are identified. Mutations of key residues at either site substantially diminish the transport activity of HsXPR1. Phosphate binding at the central site may trigger a conformational change at TM9, leading to the opening of the extracellular gate. In addition, our structural analysis reveals a new conformational state of HsXPR1 in which the cytoplasmic SPX domains form a V-shaped structure. Altogether, our results elucidate the overall architecture of HsXPR1 and shed light on XPR1-mediated phosphate export.
履歴
登録2024年12月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_62621.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62621.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 320 pix.
= 262.4 Å		0.82 Å/pix.
x 320 pix.
= 262.4 Å		0.82 Å/pix.
x 320 pix.
= 262.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0043
最小 - 最大-0.0064243767 - 0.012357488
平均 (標準偏差)0.000030850835 (±0.0006460317)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 262.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : The structure of Human XPR1 with SPX domain

全体名称: The structure of Human XPR1 with SPX domain
要素
  • 複合体: The structure of Human XPR1 with SPX domain

-
超分子 #1: The structure of Human XPR1 with SPX domain

超分子名称: The structure of Human XPR1 with SPX domain / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 345317
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る