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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6248 | |||||||||
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タイトル | Thermoplasma acidophilum 20S proteasome | |||||||||
![]() | Thermoplasma acidophilum 20S proteasome. Reconstruction determined from the first 1,000 particles of a dataset used to calculate map EMD-5623. | |||||||||
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![]() | T. acidophilum 20S proteasome | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.0 Å | |||||||||
![]() | Li X / Cheng Y | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Atomic-accuracy models from 4.5-Å cryo-electron microscopy data with density-guided iterative local refinement. 著者: Frank DiMaio / Yifan Song / Xueming Li / Matthias J Brunner / Chunfu Xu / Vincent Conticello / Edward Egelman / Thomas Marlovits / Yifan Cheng / David Baker / ![]() ![]() ![]() 要旨: We describe a general approach for refining protein structure models on the basis of cryo-electron microscopy maps with near-atomic resolution. The method integrates Monte Carlo sampling with local ...We describe a general approach for refining protein structure models on the basis of cryo-electron microscopy maps with near-atomic resolution. The method integrates Monte Carlo sampling with local density-guided optimization, Rosetta all-atom refinement and real-space B-factor fitting. In tests on experimental maps of three different systems with 4.5-Å resolution or better, the method consistently produced models with atomic-level accuracy largely independently of starting-model quality, and it outperformed the molecular dynamics-based MDFF method. Cross-validated model quality statistics correlated with model accuracy over the three test systems. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 58.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 8.5 KB 8.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() ![]() | 57 KB 5.3 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 56.1 MB 56.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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注釈 | Thermoplasma acidophilum 20S proteasome. Reconstruction determined from the first 1,000 particles of a dataset used to calculate map EMD-5623. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.2156 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-添付マップデータ: emd 6248 half map 1.map
ファイル | emd_6248_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-添付マップデータ: emd 6248 half map 2.map
ファイル | emd_6248_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Thermoplasma acidophilum 20S proteasome
全体 | 名称: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome |
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要素 |
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-超分子 #1000: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome
超分子 | 名称: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse. / 集合状態: 28-mer / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 700 KDa |
-分子 #1: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome
分子 | 名称: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 集合状態: 28-mer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 実験値: 700 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
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日付 | 2012年1月1日 |
撮影 | カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 平均電子線量: 20 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.9 µm / 倍率(公称値): 31000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
詳細 | FREALIGN |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / 使用した粒子像数: 1000 |