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- EMDB-62358: Neck structure of Escherichia phage Mu -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62358
タイトルNeck structure of Escherichia phage Mu
マップデータ
試料
  • 複合体: Escherichia phage Mu
    • タンパク質・ペプチド: Gene product J
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
キーワードportal / adaptor / phage / VIRAL PROTEIN
機能・相同性Protein of unknown function DUF935 / Portal protein of Mu bacteriophage / Bacteriophage Mu, Gene product J / Bacteriophage Mu, Gp36 / symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism / viral capsid / host cell cytoplasm / Gene product J / Portal protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage Mu (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Zhou JQ / Liu HR
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32430020 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
引用ジャーナル: J Virol / : 2025
タイトル: structures of the contractile nanomachine myophage Mu in both its extended and contracted states.
著者: Junquan Zhou / Liwen Wang / Hao Xiao / Wenyuan Chen / Zhonghua Liu / Jingdong Song / Jing Zheng / Hongrong Liu /
要旨: Myophage Mu is a representative of contractile nanomachines with a simple tail baseplate. It has the capacity to infect a range of intestinal bacteria and has extensive applications in genetic ...Myophage Mu is a representative of contractile nanomachines with a simple tail baseplate. It has the capacity to infect a range of intestinal bacteria and has extensive applications in genetic engineering research. Nevertheless, a comprehensive understanding of the entire structure and contractile mechanisms of Mu remains elusive. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we resolved the asymmetric structures of Mu in both its extended and contracted states, the latter of which lacked the tail baseplate, at near-atomic resolutions. We built the atomic models for the extended Mu, encompassing the head, the connector complex, the tail, and the simple baseplate. It is noteworthy that we identified the position and structure of the tail tube initiator protein gp43 (referred to as the DNA circularization protein). The protein gp43 plays a crucial role not only in the baseplate assembly and DNA circularization but also in stabilizing the wedge-hub connection and mediating tail contraction. Except for the baseplate structure, the structural comparison of Mu in its extended and contracted states revealed that only the tail sheath protein gp39 and the C-terminus of the tail terminator protein gp37 undergo notable conformational changes to accommodate the tail contraction, whereas the remaining protein components remained unchanged. Our structures exhibited conserved properties among the majority of myophages, thereby providing valuable insights into the contraction mechanisms across myophages and contractile injection systems (CISs).
IMPORTANCE: Despite extensive study, the asymmetric structures of phage Mu, a highly effective transposable myophage, remain unknown. In this study, we present the high-resolution structures of Mu in ...IMPORTANCE: Despite extensive study, the asymmetric structures of phage Mu, a highly effective transposable myophage, remain unknown. In this study, we present the high-resolution structures of Mu in both its extended and contracted states. The comparison of the two structures allows for the illustration of detailed conformational changes of the head-to-tail complex during the process of tail contraction. The contraction mechanism of Mu is highly conserved and widely adapted to all contractile nanomachines that share common structural features with Mu.
履歴
登録2024年11月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月12日-
マップ公開2025年2月12日-
更新2025年4月2日-
現状2025年4月2日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62358.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 360 pix.
= 489.6 Å
1.36 Å/pix.
x 360 pix.
= 489.6 Å
1.36 Å/pix.
x 360 pix.
= 489.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.0
最小 - 最大-9.254713000000001 - 20.087703999999999
平均 (標準偏差)0.013712608 (±1.3910729)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 489.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_62358_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_62358_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia phage Mu

全体名称: Escherichia phage Mu (ファージ)
要素
  • 複合体: Escherichia phage Mu
    • タンパク質・ペプチド: Gene product J
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein

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超分子 #1: Escherichia phage Mu

超分子名称: Escherichia phage Mu / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia phage Mu (ファージ)

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分子 #1: Gene product J

分子名称: Gene product J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage Mu (ファージ)
分子量理論値: 15.742675 KDa
配列文字列:
MNYATVNDLC ARYTRTRLDI LTRPKTADGQ PDDAVAEQAL ADASAFIDGY LAARFVLPLT VVPSLLKRQC CVVAWFYLNE SQPTEQITA TYRDTVRWLE QVRDGKTDPG VESRTAASPE GEDLVQVQSD PPVFSRKQKG FI

UniProtKB: Gene product J

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分子 #2: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage Mu (ファージ)
分子量理論値: 56.952305 KDa
配列文字列: MGRILDISGQ PFDFDDEMQS RSDELAMVMK RTQEHPSSGV TPNRAAQMLR DAERGDLTAQ ADLAFDMEEK DTHLFSELSK RRLAIQALE WRIAPARDAS AQEKKDADML NEYLHDAAWF EDALFDAGDA ILKGYSMQEI EWGWLGKMRV PVALHHRDPA L FCANPDNL ...文字列:
MGRILDISGQ PFDFDDEMQS RSDELAMVMK RTQEHPSSGV TPNRAAQMLR DAERGDLTAQ ADLAFDMEEK DTHLFSELSK RRLAIQALE WRIAPARDAS AQEKKDADML NEYLHDAAWF EDALFDAGDA ILKGYSMQEI EWGWLGKMRV PVALHHRDPA L FCANPDNL NELRLRDASY HGLELQPFGW FMHRAKSRTG YVGTNGLVRT LIWPFIFKNY SVRDFAEFLE IYGLPMRVGK YP TGSTNRE KATLMQAVMD IGRRAGGIIP MGMTLDFQSA ADGQSDPFMA MIGWAEKAIS KAILGGTLTT EAGDKGARSL GEV HDEVRR EIRNADVGQL ARSINRDLIY PLLALNSDST IDINRLPGIV FDTSEAGDIT ALSDAIPKLA AGMRIPVSWI QEKL HIPQP VGDEAVFTIQ PVVPDNGSQK EAALSAEDIP QEDDIDRMGV SPEDWQRSVD PLLKPVIFSV LKDGPEAAMN KAASL YPQM DDAELIDMLT RAIFVADIWG RLDAAADH

UniProtKB: Portal protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 35.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 55035
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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