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- EMDB-62299: Cryo-EM structure of the relaxin-3-bound human relaxin family pep... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62299
タイトルCryo-EM structure of the relaxin-3-bound human relaxin family peptide receptor 4 (RXFP4)-Gi complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the human relaxin family peptide receptor 4 in complex with relaxin-3 and G protein
    • 複合体: human relaxin-3
      • タンパク質・ペプチド: Relaxin-3 B chain
      • タンパク質・ペプチド: Relaxin-3 A chain
    • 複合体: human relaxin family peptide receptor 4
      • タンパク質・ペプチド: Soluble cytochrome b562,Relaxin-3 receptor 2,LgBiT
    • 複合体: G protein complex
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: scFv16
      • タンパク質・ペプチド: scFv16
キーワードhuman relaxin family peptide receptor 4 / G protein-coupled receptor / ligand recognition / STRUCTURAL PROTEIN / STRUCTURAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Relaxin receptors / positive regulation of feeding behavior / negative regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / G protein-coupled adenosine receptor signaling pathway / negative regulation of adenylate cyclase activity / positive regulation of urine volume / positive regulation of neural precursor cell proliferation / negative regulation of synaptic transmission / G protein-coupled peptide receptor activity ...Relaxin receptors / positive regulation of feeding behavior / negative regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / G protein-coupled adenosine receptor signaling pathway / negative regulation of adenylate cyclase activity / positive regulation of urine volume / positive regulation of neural precursor cell proliferation / negative regulation of synaptic transmission / G protein-coupled peptide receptor activity / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / gamma-aminobutyric acid signaling pathway / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / regulation of calcium ion transport / negative regulation of apoptotic signaling pathway / neuropeptide signaling pathway / neuronal dense core vesicle / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / response to nutrient / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Regulation of insulin secretion / electron transport chain / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / hormone activity / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / GPER1 signaling / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of taste / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / retina development in camera-type eye / cell body / GTPase binding / Ca2+ pathway / midbody / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
: / Angiotensin II receptor family / : / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily ...: / Angiotensin II receptor family / : / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Cytochrome b562 / Cytochrome b562 / Cytochrome c/b562 / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-2 / Soluble cytochrome b562 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Relaxin-3 receptor 2 / Relaxin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物) / Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Chen Y / Zhou QT / Yan SY / Yan JH / Yang DH / Chen J / Wang MW / Zhu Q / Zhao FH / Li CH ...Chen Y / Zhou QT / Yan SY / Yan JH / Yang DH / Chen J / Wang MW / Zhu Q / Zhao FH / Li CH / Chen CW / Cai XQ / Bathgate RAD / Shen C / Liu H / Xu HE
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82073904 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82121005 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21704064 中国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Molecular mechanism underlying non-discriminatory recognition of relaxin-3 by RXFP3 and RXFP4.
著者: Yan Chen / Qingtong Zhou / Shiyu Yan / Jiahui Yan / Dehua Yang / Jian Chen / Ming-Wei Wang /
要旨: The human relaxin family peptide receptors RXFP3 and RXFP4 play important physiological roles through interactions with endogenous hormones, relaxin-3 and insulin-like peptide 5 (INSL5). They are ...The human relaxin family peptide receptors RXFP3 and RXFP4 play important physiological roles through interactions with endogenous hormones, relaxin-3 and insulin-like peptide 5 (INSL5). They are implicated in certain neurological and metabolic disorders. While INSL5 only activates RXFP4, relaxin-3 is recognized by both receptors. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of RXFP3-G complexes bound by relaxin-3 or a small-molecule dual agonist (compound 4), and relaxin-3 in complex with RXFP4-G, with global resolutions of 2.91 Å, 2.95 Å, and 3.10 Å, respectively. It is found that relaxin-3 adopts a conserved binding conformation within the transmembrane domain (TMD) bundle of RXFP3 and RXFP4, where the C-terminal tip residues of its B chain, R26 and W27, make extensive contacts with conserved receptor residues, thereby activating RXFP3 and RXFP4. Compound 4 mimics these key interactions by binding to both receptors. In contrast, the C-terminal residues composition and TMD-binding angle of INSL5 in RXFP4 differ significantly from that of relaxin-3, ensuring its selectivity for RXFP4. These findings deepen our understanding about the structural basis of ligand recognition and selectivity in this G protein-coupled receptor subfamily.
履歴
登録2024年11月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月13日-
マップ公開2025年8月13日-
更新2025年8月13日-
現状2025年8月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62299.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62299.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 274.176 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 274.176 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 274.176 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.071 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.0017709157 - 2.6239398
平均 (標準偏差)0.0007243133 (±0.019941425)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 274.176 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_62299_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_62299_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the human relaxin family peptide receptor 4 ...

全体名称: Cryo-EM structure of the human relaxin family peptide receptor 4 in complex with relaxin-3 and G protein
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the human relaxin family peptide receptor 4 in complex with relaxin-3 and G protein
    • 複合体: human relaxin-3
      • タンパク質・ペプチド: Relaxin-3 B chain
      • タンパク質・ペプチド: Relaxin-3 A chain
    • 複合体: human relaxin family peptide receptor 4
      • タンパク質・ペプチド: Soluble cytochrome b562,Relaxin-3 receptor 2,LgBiT
    • 複合体: G protein complex
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: scFv16
      • タンパク質・ペプチド: scFv16

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the human relaxin family peptide receptor 4 ...

超分子名称: Cryo-EM structure of the human relaxin family peptide receptor 4 in complex with relaxin-3 and G protein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

+
超分子 #2: human relaxin-3

超分子名称: human relaxin-3 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: human relaxin family peptide receptor 4

超分子名称: human relaxin family peptide receptor 4 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: G protein complex

超分子名称: G protein complex / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2, #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #5: scFv16

超分子名称: scFv16 / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 6.089048 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
SIAQARKLVE QLKMEANIDR IKVSKAAADL MAYCEAHAKE DPLLTPVPAS ENPFR

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

+
分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.502863 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGCTVSAEDK AAAERSKMID KNLREDGEKA AREVKLLLLG AGESGKNTIV KQMKIIHEDG YSEEECRQYR AVVYSNTIQS IMAIVKAMG NLQIDFADPS RADDARQLFA LSCTAEEQGV LPDDLSGVIR RLWADHGVQA CFGRSREYQL NDSAAYYLND L ERIAQSDY ...文字列:
MGCTVSAEDK AAAERSKMID KNLREDGEKA AREVKLLLLG AGESGKNTIV KQMKIIHEDG YSEEECRQYR AVVYSNTIQS IMAIVKAMG NLQIDFADPS RADDARQLFA LSCTAEEQGV LPDDLSGVIR RLWADHGVQA CFGRSREYQL NDSAAYYLND L ERIAQSDY IPTQQDVLRT RVKTTGIVET HFTFKDLHFK MFDVGAQRSE RKKWIHCFEG VTAIIFCVAL SAYDLVLAED EE MNRMHAS MKLFDSICNN KWFTDTSIIL FLNKKDLFEE KITHSPLTIC FPEYTGANKY DEAASYIQSK FEDLNKRKDT KEI YTHFTC STDTKNVQFV FDAVTDVIIK NNLKDCGLF

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-2

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分子 #3: Soluble cytochrome b562,Relaxin-3 receptor 2,LgBiT

分子名称: Soluble cytochrome b562,Relaxin-3 receptor 2,LgBiT / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: BRIL / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 74.611 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MKTIIALSYI FCLVFAHHHH HHHHHHADLE DNWETLNDNL KVIEKADNAA QVKDALTKMR AAALDAQKAT PPKLEDKSPD SPEMKDFRH GFDILVGQID DALKLANEGK VKEAQAAAEQ LKTTRNAYIQ KYLPTLNTSA SPPTFFWANA SGGSVLSADD A PMPVKFLA ...文字列:
MKTIIALSYI FCLVFAHHHH HHHHHHADLE DNWETLNDNL KVIEKADNAA QVKDALTKMR AAALDAQKAT PPKLEDKSPD SPEMKDFRH GFDILVGQID DALKLANEGK VKEAQAAAEQ LKTTRNAYIQ KYLPTLNTSA SPPTFFWANA SGGSVLSADD A PMPVKFLA LRLMVALAYG LVGAIGLLGN LAVLWVLSNC ARRAPGPPSD TFVFNLALAD LGLALTLPFW AAESALDFHW PF GGALCKM VLTATVLNVY ASIFLITALS VARYWVVAMA AGPGTHLSLF WARIATLAVW AAAALVTVPT AVFGVEGEVC GVR LCLLRF PSRYWLGAYQ LQRVVLAFMV PLGVITTSYL LLLAFLQRRQ RRRQDSRVVA RSVRILVASF FLCWFPNHVV TLWG VLVKF DLVPWNSTFY TIQTYVFPVT TCLAHSNSCL NPVLYCLLRR EPRQALAGTF RDLRLRLWPQ GGGWVQQVAL KQVGR RWVA SNPRESRPST LLTNLDRGTP GGSSGGGGSG GGGSSGVFTL EDFVGDWEQT AAYNLDQVLE QGGVSSLLQN LAVSVT PIQ RIVRSGENAL KIDIHVIIPY EGLSADQMAQ IEEVFKVVYP VDDHHFKVIL PYGTLVIDGV TPNMLNYFGR PYEGIAV FD GKKITVTGTL WNGNKIIDER LITPDGSMLF RVTINS

UniProtKB: Soluble cytochrome b562, Relaxin-3 receptor 2

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分子 #4: scFv16

分子名称: scFv16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 26.408492 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MVQLVESGGG LVQPGGSRKL SCSASGFAFS SFGMHWVRQA PEKGLEWVAY ISSGSGTIYY ADTVKGRFTI SRDDPKNTLF LQMTSLRSE DTAMYYCVRS IYYYGSSPFD FWGQGTTLTV SAGGGGSGGG GSGGGGSADI VMTQATSSVP VTPGESVSIS C RSSKSLLH ...文字列:
MVQLVESGGG LVQPGGSRKL SCSASGFAFS SFGMHWVRQA PEKGLEWVAY ISSGSGTIYY ADTVKGRFTI SRDDPKNTLF LQMTSLRSE DTAMYYCVRS IYYYGSSPFD FWGQGTTLTV SAGGGGSGGG GSGGGGSADI VMTQATSSVP VTPGESVSIS C RSSKSLLH SNGNTYLYWF LQRPGQSPQL LIYRMSNLAS GVPDRFSGSG SGTAFTLTIS RLEAEDVGVY YCMQHLEYPL TF GAGTKLE L

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分子 #5: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.198656 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: ELDQLRQEAE QLKNQIRDAR KACADATLSQ ITNNIDPVGR IQMRTRRTLR GHLAKIYAMH WGTDSRLLVS ASQDGKLIIW DSYTTNKVH AIPLRSSWVM TCAYAPSGNY VACGGLDNIC SIYNLKTREG NVRVSRELAG HTGYLSCCRF LDDNQIVTSS G DTTCALWD ...文字列:
ELDQLRQEAE QLKNQIRDAR KACADATLSQ ITNNIDPVGR IQMRTRRTLR GHLAKIYAMH WGTDSRLLVS ASQDGKLIIW DSYTTNKVH AIPLRSSWVM TCAYAPSGNY VACGGLDNIC SIYNLKTREG NVRVSRELAG HTGYLSCCRF LDDNQIVTSS G DTTCALWD IETGQQTTTF TGHTGDVMSL SLAPDTRLFV SGACDASAKL WDVREGMCRQ TFTGHESDIN AICFFPNGNA FA TGSDDAT CRLFDLRADQ ELMTYSHDNI ICGITSVSFS KSGRLLLAGY DDFNCNVWDA LKADRAGVLA GHDNRVSCLG VTD DGMAVA TGSWDSFLKI WN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #6: Relaxin-3 B chain

分子名称: Relaxin-3 B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 2.174572 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
LCGREFIRAV IFTCGGSRW

UniProtKB: Relaxin-3

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分子 #7: Relaxin-3 A chain

分子名称: Relaxin-3 A chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 2.465845 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
DVLAGLSSSC CKWGCSKSEI SSLC

UniProtKB: Relaxin-3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7yj4

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 339434
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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