[日本語] English
万見
- EMDB-62011: Cyanophage A4 pre-ejectosome with C1 symmetry -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62011
タイトルCyanophage A4 pre-ejectosome with C1 symmetry
マップデータ
試料
  • ウイルス: Anabaena phage A-4L (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Tail protein
    • タンパク質・ペプチド: Tail protein
キーワードCyanophage / Virus / Capsid / VIRAL PROTEIN
機能・相同性Tail protein / Tail protein
機能・相同性情報
生物種Anabaena phage A-4L (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Hou P / Li Q / Zhou CZ
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)U19A2020 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure of cyanopodophage A4 reveals a pentameric pre-ejectosome in the double-stabilized capsid.
著者: Pu Hou / Rui-Qian Zhou / Yong-Liang Jiang / Rong-Cheng Yu / Kang Du / Nanqin Gan / Fei Ke / Qi-Ya Zhang / Qiong Li / Cong-Zhao Zhou /
要旨: Upon infection, the podophages usually eject a couple of proteins from the capsid to form a transmembrane ejectosome on the host cell membrane that facilitates the ejection of viral genome. However, ...Upon infection, the podophages usually eject a couple of proteins from the capsid to form a transmembrane ejectosome on the host cell membrane that facilitates the ejection of viral genome. However, it remains unclear how these proteins of pre-ejectosome are finely assembled at the center of highly packaged genome. Here, we report the intact structure of cyanopodophage A4, which consists of a capsid stabilized by two types of cement proteins and a short tail attached with six tail fibers. Notably, we find a pentameric pre-ejectosome at the core of capsid, which is composed of four ejection proteins wrapped into a coaxial cylinder of triple layers. Moreover, a segment of genomic DNA runs along the positively charged circular cleft formed by two ejection proteins. Based on the mortise-and-tenon architecture of pre-ejectosome in combination with previous studies, we propose a putative DNA packaging process and ejection mechanism for podophages. These findings largely enrich our knowledge on the assembly mechanism of podophages, which might facilitate the application of A4 as a chassis cyanophage in synthetic biology.
履歴
登録2024年10月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_62011.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62011.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 321. Å		1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 321. Å		1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 321. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.004
最小 - 最大-0.027811063 - 0.042537708
平均 (標準偏差)0.00000007469928 (±0.0016009067)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 321.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_62011_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_62011_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Anabaena phage A-4L

全体名称: Anabaena phage A-4L (ファージ)
要素
  • ウイルス: Anabaena phage A-4L (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Tail protein
    • タンパク質・ペプチド: Tail protein

-
超分子 #1: Anabaena phage A-4L

超分子名称: Anabaena phage A-4L / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 1357732 / 生物種: Anabaena phage A-4L / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア)

-
分子 #1: Tail protein

分子名称: Tail protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Anabaena phage A-4L (ファージ)
分子量理論値: 125.851086 KDa
配列文字列: MSKHCGLEAN QKATDNEPKK RIRWNKSQRT LIEKLTADKH RKLRQSRRTA DIYGDEVSAA QSQKLAEIEE VLIRSAGDVI SLDRGQYDK WASLVSAKLG WRRGNPLNPS LNYSQAGEVR EALKDARRVA QNLINDASHI RMLDGIKRFD DIYRQIMKPL G MTTDDARA ...文字列:
MSKHCGLEAN QKATDNEPKK RIRWNKSQRT LIEKLTADKH RKLRQSRRTA DIYGDEVSAA QSQKLAEIEE VLIRSAGDVI SLDRGQYDK WASLVSAKLG WRRGNPLNPS LNYSQAGEVR EALKDARRVA QNLINDASHI RMLDGIKRFD DIYRQIMKPL G MTTDDARA LFNETIEIGS IPKNNKIYGN SEGVRLINSL RHSDYIERAK GYGLNDEAIE TLLRAATDVH SVFDEMRVIA EA TGHNIEE LQNLGYFPRI ATRDFNIRLR KALETDTALA DVIMSEGVEQ VKALNPLSSV WQKSRKFNYF VPDDLEVASK LLN TSSDEI AEMLLNPREW MEFLTSSVSS SQIETMTELG VMSKLPMTSR EVFEQLVDQY ELPYKHINEM FKLDPHVAAE EYAR VLRQA VGNSAMLKTV VKDGLAAGWA VPEKMLKDLS PKERANFVPL SFQKLDQFMS PEQLEAAGKV YVHRVVSDQW RSMLE ISMS ANKLGAFASA WSHLSTFLNK SVLASRNVLY VGTNFLSGFV LTNAVGANVF TVPHAMMDIS NYLAKGLDAF DGTKPF AKI GGEWISKREF FKQFLLKRGS DITPGTVSTT SSGGDANPFT SFKSIGALAD VRSAKRALEY LWSYSSSFGD PVRGTKG AA EYVGSLLNEA TDNFFSPFAK MASFLDTMYK WNAYTSLVER QGAAELANTI AQGMTLEPIS RIGRKFDNWR DLSRHIDD Y FFTFDDPGTT TKVISKYVRP FANWSMQSTP AMLRAALRSP QKFSAYAKLL QLYNRGNNDD EPLNQSQLTD WQDDEYPVI LQRDALQTGD GNGGLLVLFP HTFDPITDTL NVIDNAGRTV NILFGNKYGG NERDNRNSVT GKKDGLTSML TELFNDTYWA KPAGLLLGI DSFTGQKIDA SKYNNYLGFE MHPLAEALLG MYTPLDAINR TNLFDTFGRR EYKDYRDRTV VEEKPGLFGG Q RTNSDAQS LAWETAVKNG NWSALALMTM GARVRLIDTA RNTQMTLDEI KTGIDELQKA NVNAARQLTL NPEKLSESER NK RTERLTE SLTAEYQMKY DYARLINYMK AKRIPPKRLL FEMQQRSVNV SDLEPVGGKQ RLQLESDFRR RIEEINK

UniProtKB: Tail protein

-
分子 #2: Tail protein

分子名称: Tail protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Anabaena phage A-4L (ファージ)
分子量理論値: 189.859203 KDa
配列文字列: MSIIKDVQDS NDPQLDKFNN EDAPKLAPVI PTPQPTDAGL SLGSTPVGVN PQAVIETEST PQPLTPEQQA LTDSYNEASR LTTNVQPMS ELVQPQQALP TPTNIDSQQP TVFESANQFN LSATDNLLQQ GKITQELINE TQLTQSHIPT VYSTPYDGDE W DLDFEASL ...文字列:
MSIIKDVQDS NDPQLDKFNN EDAPKLAPVI PTPQPTDAGL SLGSTPVGVN PQAVIETEST PQPLTPEQQA LTDSYNEASR LTTNVQPMS ELVQPQQALP TPTNIDSQQP TVFESANQFN LSATDNLLQQ GKITQELINE TQLTQSHIPT VYSTPYDGDE W DLDFEASL ERAGVLPGQK PSPETFNSQF NAQPTNEDAS RSFNPNALKR SQFDVEGALA AIRNINTQEG LTGYQTIKPW GE GALSSLM YGLGVVSNTI RGGVIDAVNV RNRVVNQLPK PIQGVLNFNP ASALTGQQLI RPDANYRGSY TLDAIRGRQY SFT ANSTNK DEPIGITGFK AFDDLAERMR QNRNARYNAI NKTFGREIAK PVAVEERWST DLSFWAGFGL DTILDPIDSI GVAW KASGL LLGNAPSYVK RGIPTNTGRV IVTPAASERK LLPPGRTRYT PPGKPDGYEL GLTEPLTNNK YQVVQTPKGE VSIPV GQPT VQAKLPSIAS NNKVTSLTLR REIRRPDGVI DVEFTPNPGA FDRVTGISNE PLAQLPSSEA RRPLEPTQFE TIQTPN GEV QVPINQPSAP RQLPGTRTYS QPNWRWSRVV DGYINPEGMQ PIIEVVRRKP EVFTTNSTSG YSPNWEYWSA PKVDDLY IP APIDVEFKVI PNKPSNLPLK PSSLSEDIVQ GVDGEVRVPS STQPNSQLAL PYGEPYPLTQ WDLSLETNPP QIGQRIDN N ITVAKNQGEA IDDVINNAPR TVEYNVSGLE IPRRNVTPQG FPKLEPRYDI KPPETPRVIE LAPESVTVIR EALDSNDWV KAYDELLRKR VPVSDIKRKL ETGRIDEAVN DLRKLIGDIK PKTAPEPKPV APKRQRRRVI KADGTAVYET VRVNPETQLL DAAITNINV VANVVDVPSM SVSQSTPASP LAIDAASDAL RPVSPGTPLV APTSEVNKQL VDQLTRLTET ERMMKRRGAS P ETLERIRT QKLELRKAIA DGDELAEPKV KPEPVTPAIN KTVLTGTMTM SELSQQLLDN VPGSRIDPDK VRRVERKLSE VE ALMKVIP NPITGEPLLG SANTRKFRTW AKDSSTSPTA YLNKLGLQEY PLLYRLFERD GAAIDIDALA HPEFRVILDK PLP DKTSRQ VVVSNTPSLT KPTVQSESKA ITEMTINELR SERKLLKSQI NELDDPSDLI ERLMELDDAI NNLDITKPEN LKVV QDEVI PETQHGTSPE VVKLTQQKLD IENEVINTGV RVQELELELA RQKVQLEDAL SRIEETADIN PHDVISEPLP SGRAR RVPT EIPPNDGTIL TQKEAARFYD ISEGNFKNGD TKPRPALVHT KHMVSDVVVP NDVIQREFDN IMNMGGITQP IVITPV GLD DVYIKYAVVD NHAIYEAAKL AREADPRKFE NVNVIVIHPS KADPSYFADE VLPTNTTEGS LYHGTRVKGW TPGNGGV GE WGSGTYFSKS SQAASDNAIK PLRPALGEVI DNVTQPTIHE VLPDFKRTVD VNSPVDGDFS AALLMSANEL MDGSEFTS F KRSIMKPGTV QLRDTIKTPA DIYAAIEKYA AKNDIEWTPE RTHKFKSRIN ERLRLVGVDA LTDGDTTLVI NPDAVSVIN SHLLDETDAI GTSIARYNSA SEAAGRNSGI PTANANQAEA SVMLQRQMYE ETIEKLEDAK RQQRTAITKS HEIDEQLTQT AQAEQTTKR QQRVAKSQKR AEREAERLGK KRDNPCQF

UniProtKB: Tail protein

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 535710
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る