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万見
- EMDB-61644: Structure of isw1-nucleosome complex in ADP-B state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61644
タイトルStructure of isw1-nucleosome complex in ADP-B state
マップデータ
試料
  • 複合体: Structure of isw1-nucleosome complex in ADP-B state
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • DNA: DNA (146-MER)
    • DNA: DNA (146-MER)
    • タンパク質・ペプチド: ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードChromatin Remodeler / Nucleosome / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Isw1b complex / Isw1a complex / Isw1 complex / nucleolar chromatin / negative regulation of RNA export from nucleus / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / DNA-templated transcription elongation / regulation of chromatin organization / rDNA binding ...Isw1b complex / Isw1a complex / Isw1 complex / nucleolar chromatin / negative regulation of RNA export from nucleus / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / DNA-templated transcription elongation / regulation of chromatin organization / rDNA binding / nucleosome array spacer activity / sister chromatid cohesion / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / nucleosome binding / mRNA 3'-UTR binding / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / response to heat / hydrolase activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Isw1/2, N-terminal / ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily ...Isw1/2, N-terminal / ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Homeobox-like domain superfamily / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Histone H2B / Histone H4 / ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Sia Y / Pan H / Chen Z
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Structural insights into chromatin remodeling by ISWI during active ATP hydrolysis.
著者: Youyang Sia / Han Pan / Kangjing Chen / Zhucheng Chen /
要旨: Chromatin remodelers utilize the energy of adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis to slide nucleosomes, regulating chromatin structure and gene activity in cells. In this work, we report structures ...Chromatin remodelers utilize the energy of adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis to slide nucleosomes, regulating chromatin structure and gene activity in cells. In this work, we report structures of imitation switch (ISWI) bound to the nucleosome during active ATP hydrolysis and remodeling, revealing conformational transitions of the remodeling motor across the adenosine triphosphatase (ATPase) cycle. The DNA strands were distorted accordingly, showing one full base-pair bulge and a loss of histone contact at the site of motor binding in the adenosine diphosphate* (ADP*) and apo* (unbound) states. We also identified several important elements for regulation of the remodeling activity. Notably, an enzyme conformation exiting the remodeling cycle reveals a linker DNA-sensing brake mechanism. Together, our findings elucidate a multistate model of ISWI action, providing a comprehensive mechanism of DNA translocation and regulation underpinning chromatin remodeling.
履歴
登録2024年9月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61644.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61644.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 346.4 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 346.4 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 346.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.14563374 - 0.37621796
平均 (標準偏差)0.00018123398 (±0.008654532)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 346.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_61644_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61644_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_61644_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of isw1-nucleosome complex in ADP-B state

全体名称: Structure of isw1-nucleosome complex in ADP-B state
要素
  • 複合体: Structure of isw1-nucleosome complex in ADP-B state
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • DNA: DNA (146-MER)
    • DNA: DNA (146-MER)
    • タンパク質・ペプチド: ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Structure of isw1-nucleosome complex in ADP-B state

超分子名称: Structure of isw1-nucleosome complex in ADP-B state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)

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分子 #1: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.30393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: Histone H2A

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分子 #4: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.524752 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTKYT SAK

UniProtKB: Histone H2B

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分子 #7: ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1

分子名称: ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 123.170516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: ENLKPFQVGL PPHDPESNKK RYLLKDANGK KFDLEGTTKR FEHLLSLSGL FKHFIESKAA KDPKFRQVLD VLEENKANGK GKGKHQDVR RRKTEHEEDA ELLKEEDSDD DESIEFQFRE SPAYVNGQLR PYQIQGVNWL VSLHKNKIAG ILADEMGLGK T LQTISFLG ...文字列:
ENLKPFQVGL PPHDPESNKK RYLLKDANGK KFDLEGTTKR FEHLLSLSGL FKHFIESKAA KDPKFRQVLD VLEENKANGK GKGKHQDVR RRKTEHEEDA ELLKEEDSDD DESIEFQFRE SPAYVNGQLR PYQIQGVNWL VSLHKNKIAG ILADEMGLGK T LQTISFLG YLRYIEKIPG PFLVIAPKST LNNWLREINR WTPDVNAFIL QGDKEERAEL IQKKLLGCDF DVVIASYEII IR EKSPLKK INWEYIIIDE AHRIKNEESM LSQVLREFTS RNRLLITGTP LQNNLHELWA LLNFLLPDIF SDAQDFDDWF SSE STEEDQ DKIVKQLHTV LQPFLLRRIK SDVETSLLPK KELNLYVGMS SMQKKWYKKI LEKDLDAVNG SNGSKESKTR LLNI MMQLR KCCNHPYLFD GAEPGPPYTT DEHLVYNAAK LQVLDKLLKK LKEEGSRVLI FSQMSRLLDI LEDYCYFRNY EYCRI DGST AHEDRIQAID DYNAPDSKKF VFLLTTRAGG LGINLTSADV VVLYDSDWNP QADLQAMDRA HRIGQKKQVK VFRLVT DNS VEEKILERAT QKLRLDQLVI QQNRTSLKKK ENKADSKDAL LSMIQHGAAD VFKSGTSTGS AGTPEPGSGE KGDDIDL DE LLLKSENKTK SLNAKYETLG LDDLQKFNQD SAYEWNGQDF KKKIQRDIIS PLLLNPTKRE RKENYSIDNY YKDVLNTG R SSTPSHPRMP KPHVFHSHQL QPPQLKVLYE KERMWTAKKT GYVPTMDDVK AAYGDISDEE EKKQKLELLK LSVNNSQPL TEEEEKMKAD WESEGFTNWN KLEFRKFITV SGKYGRNSIQ AIARELAPGK TLEEVRAYAK AFWSNIERIE DYEKYLKIIE NEEEKIKRV KMQQEALRRK LSEYKNPFFD LKLKHPPSSN NKRTYSEEED RFILLMLFKY GLDRDDVYEL VRDEIRDCPL F ELDFYFRS RTPVELARRG NTLLQCLEKE FNAGIVLDDA TKDRMKKEDE NGKRIREEFA DQTANEKENV DGVESKKAKI ED TSNVGTE QLVAEKIPEN ETTH

UniProtKB: ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1

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分子 #5: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 44.825559 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DC) (DG)(DA)(DT)

+
分子 #6: DNA (146-MER)

分子名称: DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 45.305852 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)

+
分子 #8: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #9: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 406214
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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