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万見
- EMDB-61286: The capsid protein of HIV 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61286
タイトルThe capsid protein of HIV 1
マップデータFull map of the capsid protein of HIV 1
試料
  • 複合体: The capsid protein of HIV 1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein p24
キーワードHIV 1 / Capsid protein / Di-Hexamer / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Yi G / Ma J / Zhang P
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Open architecture of archaea MCM and dsDNA complexes resolved using monodispersed streptavidin affinity CryoEM.
著者: Jianbing Ma / Gangshun Yi / Mingda Ye / Craig MacGregor-Chatwin / Yuewen Sheng / Ying Lu / Ming Li / Qingrong Li / Dong Wang / Robert J C Gilbert / Peijun Zhang /
要旨: The cryo-electron microscopy (cryoEM) method has enabled high-resolution structure determination of numerous biomolecules and complexes. Nevertheless, cryoEM sample preparation of challenging ...The cryo-electron microscopy (cryoEM) method has enabled high-resolution structure determination of numerous biomolecules and complexes. Nevertheless, cryoEM sample preparation of challenging proteins and complexes, especially those with low abundance or with preferential orientation, remains a major hurdle. We developed an affinity-grid method employing monodispersed single particle streptavidin on a lipid monolayer to enhance particle absorption on the grid surface and alleviate sample exposure to the air-water interface. Using this approach, we successfully enriched the Thermococcus kodakarensis mini-chromosome maintenance complex 3 (MCM3) on cryoEM grids through biotinylation and resolved its structure. We further utilized this affinity method to tether the biotin-tagged dsDNA to selectively enrich a stable MCM3-ATP-dsDNA complex for cryoEM structure determination. Intriguingly, both MCM3 apo and dsDNA bound structures exhibit left-handed open spiral conformations, distinct from other reported MCM structures. The large open gate is sufficient to accommodate a dsDNA which could potentially be melted. The value of mspSA affinity method was further demonstrated by mitigating the issue of preferential angular distribution of HIV-1 capsid protein hexamer and RNA polymerase II elongation complex from Saccharomyces cerevisiae.
履歴
登録2024年8月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月4日-
マップ公開2024年9月4日-
更新2024年12月11日-
現状2024年12月11日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61286.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61286.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Full map of the capsid protein of HIV 1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.44 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.44 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.829 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.57787216 - 1.0723115
平均 (標準偏差)0.0010473267 (±0.026985869)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 298.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map of the capsid protein of HIV 1

ファイルemd_61286_half_map_1.map
注釈Half map of the capsid protein of HIV 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of the capsid protein of HIV 1

ファイルemd_61286_half_map_2.map
注釈Half map of the capsid protein of HIV 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The capsid protein of HIV 1

全体名称: The capsid protein of HIV 1
要素
  • 複合体: The capsid protein of HIV 1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein p24

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超分子 #1: The capsid protein of HIV 1

超分子名称: The capsid protein of HIV 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)

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分子 #1: Capsid protein p24

分子名称: Capsid protein p24 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 24.46107 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: PIVQNIQGQM VHQCISPRTL NAWVKVVEEK AFSPEVIPMF SALSCGATPQ DLNTMLNTVG GHQAAMQMLK ETINEEAAEW DRVHPVHAG PIAPGQMREP RGSDIAGTTS TLQEQIGWMT NNPPIPVGEI YKRWIILGLN KIVRMYSPTS ILDIRQGPKE P FRDYVDRF ...文字列:
PIVQNIQGQM VHQCISPRTL NAWVKVVEEK AFSPEVIPMF SALSCGATPQ DLNTMLNTVG GHQAAMQMLK ETINEEAAEW DRVHPVHAG PIAPGQMREP RGSDIAGTTS TLQEQIGWMT NNPPIPVGEI YKRWIILGLN KIVRMYSPTS ILDIRQGPKE P FRDYVDRF YKTLRAEQAS QEVKNAATET LLVQNANPDC KTILKALGPA ATLEEMMTAC QGV

UniProtKB: Gag-Pol polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8ty6

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 117411
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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