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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Side fiber of monocin | |||||||||
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![]() | Bacteriocin / bacteriophage / Siphoviridae / F-type tailocin / phage tail-like bacteriocins / Listeria monocytogenes / monocin / cryo-EM / VIRUS LIKE PARTICLE | |||||||||
機能・相同性 | Alpha-amylase / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å | |||||||||
![]() | Wang JW / Gu ZW | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of an F-type phage tail-like bacteriocin from Listeria monocytogenes. 著者: Zhiwei Gu / Xiaofei Ge / Jiawei Wang / ![]() 要旨: F-type phage tail-like bacteriocins (PTLBs) are high-molecular-weight protein complexes exhibiting bactericidal activity and share evolutionary similarities with the tails of non-contractile ...F-type phage tail-like bacteriocins (PTLBs) are high-molecular-weight protein complexes exhibiting bactericidal activity and share evolutionary similarities with the tails of non-contractile siphoviruses. In this study, we present the atomic structure of monocin, a genetically engineered F-type PTLB from Listeria monocytogenes. Our detailed atomic-level analysis, excluding two chaperone proteins, provides crucial insights into the molecular architecture of F-type PTLBs. The core structure of monocin resembles TP901-1-like phage tails, featuring three side fibers with receptor-binding domains that connect to the baseplate for host adhesion. Based on these findings, we propose a potential mechanism by which F-type PTLBs induce cell death, offering a foundation for developing targeted antibacterial therapies. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 59.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 23 KB 23 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 8.8 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 125 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.4 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 59.4 MB 59.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 16.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 20.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.0742 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_61075_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_61075_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : monocin
全体 | 名称: monocin |
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要素 |
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-超分子 #1: monocin
超分子 | 名称: monocin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Alpha-amylase
分子 | 名称: Alpha-amylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 21.669369 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MKLDLWKWEM LLQGREFRNK TNDNWQKLMD WSDFISTGLS AIYVYVNKAD ATLNNKIDTV DKAVNARVNE LISGTEQLSE VVDARSDAF GARYPVLRER LNQEQLNFSK KSTIQFDAST IISMEKQDIG LLTSKKISEA QTVCFLNISS LDEEADIVLE K TGETSFSD ...文字列: MKLDLWKWEM LLQGREFRNK TNDNWQKLMD WSDFISTGLS AIYVYVNKAD ATLNNKIDTV DKAVNARVNE LISGTEQLSE VVDARSDAF GARYPVLRER LNQEQLNFSK KSTIQFDAST IISMEKQDIG LLTSKKISEA QTVCFLNISS LDEEADIVLE K TGETSFSD NLTSLVFAKI GTNERYQMEP VGA UniProtKB: Alpha-amylase |
-分子 #2: FtbP
分子 | 名称: FtbP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 19.783211 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MTKIVKMSEK NEHGTLEQFY PETHAEAVKG LVSVSEEEKT IWDQKESTAG AEQKANTALN SAKDYVDTIG EGTVIFKGAN LMGAGQSFK WDASKLKFGM TLLFSRYDAA NNTPQDYYYH SVFLSKAQLV ELAGKGILVQ MPSTTYGDRK YLYVSTTGLS G HFDNSNYA AWALRQVTIM UniProtKB: Uncharacterized protein |
-分子 #3: FtbO
分子 | 名称: FtbO / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 17.240197 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MTEIKRMLQT KEDNSKEQFY PETHVAGIVG LTEYVSGQLP TGVVSVNGKA GRVLLDAEDV HAAKKSHTHE VATYTTDGFM SSFDKQKID QLVSPEAGVT SINGKTGIVD LFASDLDAAE INHTHAEATT TESGFLSIDD KEKLDAIQVI ALETIKEVIE UniProtKB: Uncharacterized protein |
-分子 #4: FtbO
分子 | 名称: FtbO / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 15.772468 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MTEIKRMLQT KEDNSKEQFY PETHVAGIVG LTEYVSGQLP TGVVSVNGKA GRVLLDAEDV HAAKKSHTHE VATYTTDGFM SSFDKQKID QLVSPEAGVT SINGKTGIVD LFASDLDAAE INHTHAEATT TESGFLSIDD KEKLDAI UniProtKB: Uncharacterized protein |
-分子 #5: FE (III) ION
分子 | 名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: FE |
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分子量 | 理論値: 55.845 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: PROPANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |