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万見
- EMDB-61053: cryo-EM structure of human cystic fibrosis transmembrane conducta... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61053
タイトルcryo-EM structure of human cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) from Biortus
マップデータsharpened by deepEMhancer
試料
  • 複合体: human cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)
キーワードhuman cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / CFTR / MEMBRANE PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Cao S / Shi H / Yang YH / Li JX / Hu YF
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Molecular Structure of the Human CFTR Ion Channel.
著者: Fangyu Liu / Zhe Zhang / László Csanády / David C Gadsby / Jue Chen /
要旨: The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) is an ATP-binding cassette (ABC) transporter that uniquely functions as an ion channel. Here, we present a 3.9 Å structure of ...The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) is an ATP-binding cassette (ABC) transporter that uniquely functions as an ion channel. Here, we present a 3.9 Å structure of dephosphorylated human CFTR without nucleotides, determined by electron cryomicroscopy (cryo-EM). Close resemblance of this human CFTR structure to zebrafish CFTR under identical conditions reinforces its relevance for understanding CFTR function. The human CFTR structure reveals a previously unresolved helix belonging to the R domain docked inside the intracellular vestibule, precluding channel opening. By analyzing the sigmoid time course of CFTR current activation, we propose that PKA phosphorylation of the R domain is enabled by its infrequent spontaneous disengagement, which also explains residual ATPase and gating activity of dephosphorylated CFTR. From comparison with MRP1, a feature distinguishing CFTR from all other ABC transporters is the helix-loop transition in transmembrane helix 8, which likely forms the structural basis for CFTR's channel function.
履歴
登録2024年8月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月4日-
マップ公開2024年9月4日-
更新2024年9月4日-
現状2024年9月4日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61053.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61053.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened by deepEMhancer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.95 Å/pix.
x 288 pix.
= 273.6 Å		0.95 Å/pix.
x 288 pix.
= 273.6 Å		0.95 Å/pix.
x 288 pix.
= 273.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.95 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.125
最小 - 最大-0.040876757 - 1.8807614
平均 (標準偏差)0.0007733769 (±0.017707909)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 273.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_61053_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_61053_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: sharpened by cryoSPARC

ファイルemd_61053_additional_2.map
注釈sharpened by cryoSPARC
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap B

ファイルemd_61053_half_map_1.map
注釈halfmap B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: halfmap A

ファイルemd_61053_half_map_2.map
注釈halfmap A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)

全体名称: human cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)
要素
  • 複合体: human cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)

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超分子 #1: human cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)

超分子名称: human cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8.15 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

8516

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 375610
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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