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万見
- EMDB-61027: Cryo-EM structure of human HCAR2-Gi complex with SCH900271 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61027
タイトルCryo-EM structure of human HCAR2-Gi complex with SCH900271
マップデータCryo-EM structure of human HCAR2-Gi complex with SCH900271
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of human HCAR2-Gi complex with SCH900271
    • タンパク質・ペプチド: Hydroxycarboxylic acid receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: scFv16
  • リガンド: 5-[3-(1-methylcyclopropyl)propyl]-1~{H}-pyrano[2,3-d]pyrimidine-2,4,7-trione
キーワードcomplex / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinic acid receptor activity / Hydroxycarboxylic acid-binding receptors / neutrophil apoptotic process / positive regulation of neutrophil apoptotic process / Class A/1 (Rhodopsin-like receptors) / positive regulation of adiponectin secretion / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of protein localization to cell cortex / Adenylate cyclase inhibitory pathway / T cell migration ...nicotinic acid receptor activity / Hydroxycarboxylic acid-binding receptors / neutrophil apoptotic process / positive regulation of neutrophil apoptotic process / Class A/1 (Rhodopsin-like receptors) / positive regulation of adiponectin secretion / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of protein localization to cell cortex / Adenylate cyclase inhibitory pathway / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase regulator activity / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / Regulation of insulin secretion / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to peptide hormone / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / centriolar satellite / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GDP binding / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / cell junction / GPER1 signaling / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of taste / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G protein activity / GTPase binding / Ca2+ pathway / retina development in camera-type eye / midbody / cell cortex / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / fibroblast proliferation / G alpha (i) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / Ras protein signal transduction / Extra-nuclear estrogen signaling / cell population proliferation / ciliary basal body / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / synapse / centrosome / protein-containing complex binding / GTP binding / nucleolus / magnesium ion binding / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain ...: / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Hydroxycarboxylic acid receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Xin P / Fang Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of human HCAR2-Gi complex with SCH900271
著者: Xin P / Fang Y
履歴
登録2024年8月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月2日-
マップ公開2025年4月2日-
更新2025年4月2日-
現状2025年4月2日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61027.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61027.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of human HCAR2-Gi complex with SCH900271
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272. Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272. Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.664
最小 - 最大-3.0571616 - 4.020559
平均 (標準偏差)-0.0025299012 (±0.087175004)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 272.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61027_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_61027_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of human HCAR2-Gi complex with SCH900271

全体名称: Cryo-EM structure of human HCAR2-Gi complex with SCH900271
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of human HCAR2-Gi complex with SCH900271
    • タンパク質・ペプチド: Hydroxycarboxylic acid receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: scFv16
  • リガンド: 5-[3-(1-methylcyclopropyl)propyl]-1~{H}-pyrano[2,3-d]pyrimidine-2,4,7-trione

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超分子 #1: Cryo-EM structure of human HCAR2-Gi complex with SCH900271

超分子名称: Cryo-EM structure of human HCAR2-Gi complex with SCH900271
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Hydroxycarboxylic acid receptor 2

分子名称: Hydroxycarboxylic acid receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.251973 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: DHFLEIDKKN CCVFRDDFIV KVLPPVLGLE FIFGLLGNGL ALWIFCFHLK SWKSSRIFLF NLAVADFLLI ICLPFLMDNY VRRWDWKFG DIPCRLMLFM LAMNRQGSII FLTVVAVDRY FRVVHPHHAL NKISNRTAAI ISCLLWGITI GLTVHLLKKK M PIQNGGAN ...文字列:
DHFLEIDKKN CCVFRDDFIV KVLPPVLGLE FIFGLLGNGL ALWIFCFHLK SWKSSRIFLF NLAVADFLLI ICLPFLMDNY VRRWDWKFG DIPCRLMLFM LAMNRQGSII FLTVVAVDRY FRVVHPHHAL NKISNRTAAI ISCLLWGITI GLTVHLLKKK M PIQNGGAN LCSSFSICHT FQWHEAMFLL EFFLPLGIIL FCSARIIWSL RQRQMDRHAK IKRAITFIMV VAIVFVICFL PS VVVRIRI FWLLHTSGTQ NCEVYRSVDL AFFITLSFTY MNSMLDPVVY YFSSPSF

UniProtKB: Hydroxycarboxylic acid receptor 2

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.153672 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: TLSAEDKAAV ERSKMIDRNL REDGEKAARE VKLLLLGAGE SGKSTIVKQM KIIHEAGYSE EECKQYKAVV YSNTIQSIIA IIRAMGRLK IDFGDSARAD DARQLFVLAG AAEEGFMTAE LAGVIKRLWK DSGVQACFNR SREYQLNDSA AYYLNDLDRI A QPNYIPTQ ...文字列:
TLSAEDKAAV ERSKMIDRNL REDGEKAARE VKLLLLGAGE SGKSTIVKQM KIIHEAGYSE EECKQYKAVV YSNTIQSIIA IIRAMGRLK IDFGDSARAD DARQLFVLAG AAEEGFMTAE LAGVIKRLWK DSGVQACFNR SREYQLNDSA AYYLNDLDRI A QPNYIPTQ QDVLRTRVKT TGIVETHFTF KDLHFKMFDV GAQRSERKKW IHCFEGVTAI IFCVALSDYD LVLAEDEEMN RM HESMKLF DSICNNKWFT DTSIILFLNK KDLFEEKIKK SPLTICYPEY AGSNTYEEAA AYIQCQFEDL NKRKDTKEIY THF TCSTDT KNVQFVFDAV TDVIIKNNLK DCGLF

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.069543 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: LDQLRQEAEQ LKNQIRDARK ACADATLSQI TNNIDPVGRI QMRTRRTLRG HLAKIYAMHW GTDSRLLVSA SQDGKLIIWD SYTTNKVHA IPLRSSWVMT CAYAPSGNYV ACGGLDNICS IYNLKTREGN VRVSRELAGH TGYLSCCRFL DDNQIVTSSG D TTCALWDI ...文字列:
LDQLRQEAEQ LKNQIRDARK ACADATLSQI TNNIDPVGRI QMRTRRTLRG HLAKIYAMHW GTDSRLLVSA SQDGKLIIWD SYTTNKVHA IPLRSSWVMT CAYAPSGNYV ACGGLDNICS IYNLKTREGN VRVSRELAGH TGYLSCCRFL DDNQIVTSSG D TTCALWDI ETGQQTTTFT GHTGDVMSLS LAPDTRLFVS GACDASAKLW DVREGMCRQT FTGHESDINA ICFFPNGNAF AT GSDDATC RLFDLRADQE LMTYSHDNII CGITSVSFSK SGRLLLAGYD DFNCNVWDAL KADRAGVLAG HDNRVSCLGV TDD GMAVAT GSWDSFLKIW N

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #4: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 6.218162 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
SIAQARKLVE QLKMEANIDR IKVSKAAADL MAYCEAHAKE DPLLTPVPAS ENPFRE

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #5: scFv16

分子名称: scFv16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.424385 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: DVQLVESGGG LVQPGGSRKL SCSASGFAFS SFGMHWVRQA PEKGLEWVAY ISSGSGTIYY ADTVKGRFTI SRDDPKNTLF LQMTSLRSE DTAMYYCVRS IYYYGSSPFD FWGQGTTLTV SSGGGGSGGG GSGGGGSSDI VMTQATSSVP VTPGESVSIS C RSSKSLLH ...文字列:
DVQLVESGGG LVQPGGSRKL SCSASGFAFS SFGMHWVRQA PEKGLEWVAY ISSGSGTIYY ADTVKGRFTI SRDDPKNTLF LQMTSLRSE DTAMYYCVRS IYYYGSSPFD FWGQGTTLTV SSGGGGSGGG GSGGGGSSDI VMTQATSSVP VTPGESVSIS C RSSKSLLH SNGNTYLYWF LQRPGQSPQL LIYRMSNLAS GVPDRFSGSG SGTAFTLTIS RLEAEDVGVY YCMQHLEYPL TF GAGTKLE L

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分子 #6: 5-[3-(1-methylcyclopropyl)propyl]-1~{H}-pyrano[2,3-d]pyrimidine-2...

分子名称: 5-[3-(1-methylcyclopropyl)propyl]-1~{H}-pyrano[2,3-d]pyrimidine-2,4,7-trione
タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: A1EAD
分子量理論値: 276.288 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 56.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 277250
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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