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万見
- EMDB-60876: Chloroflexus aurantiacus ATP synthase, state 3, focused refinemen... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60876
タイトルChloroflexus aurantiacus ATP synthase, state 3, focused refinement of FO and peripheral stalk
マップデータ
試料
  • 複合体: ATP synthase
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit c
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit a
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit b
キーワードATP synthesis / proton channels / proton-motive force / proton translocation / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / : / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lipid binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily ...ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit c / ATP synthase subunit a
類似検索 - 構成要素
生物種Chloroflexus aurantiacus J-10-fl (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Zhang X / Wu J / Xu X
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171227, 31870740,31570738 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Structure of ATP synthase from an early photosynthetic bacterium .
著者: Xin Zhang / Jingyi Wu / Zhenzhen Min / Jiamao Wang / Xin Hong / Xinkai Pei / Zihe Rao / Xiaoling Xu /
要旨: F-type ATP synthase (FF) catalyzes proton motive force-driven ATP synthesis in mitochondria, chloroplasts, and bacteria. Different from the mitochondrial and bacterial enzymes, FF from photosynthetic ...F-type ATP synthase (FF) catalyzes proton motive force-driven ATP synthesis in mitochondria, chloroplasts, and bacteria. Different from the mitochondrial and bacterial enzymes, FF from photosynthetic organisms have evolved diverse structural and mechanistic details to adapt to the light-dependent reactions. Although complete structure of chloroplast FF has been reported, no high-resolution structure of an FF from photosynthetic bacteria has been available. Here, we report cryo-EM structures of an intact and functionally competent FF from (FF), a filamentous anoxygenic phototrophic bacterium from the earliest branch of photosynthetic organisms. The structures of FF in its ADP-free and ADP-bound forms for three rotational states reveal a previously unrecognized architecture of ATP synthases. A pair of peripheral stalks connect to the F head through a dimer of δ-subunits, and associate with two membrane-embedded a-subunits that are asymmetrically positioned outside and clamp F's c-ring. The two a-subunits constitute two proton inlets on the periplasmic side and two proton outlets on the cytoplasmic side, endowing FF with unique proton translocation pathways that allow more protons being translocated relative to single a-subunit FF. Our findings deepen understanding of the architecture and proton translocation mechanisms of FF synthases and suggest innovative strategies for modulating their activities by altering the number of a-subunit.
履歴
登録2024年7月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月19日-
マップ公開2025年3月19日-
更新2025年4月30日-
現状2025年4月30日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60876.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60876.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 400 pix.
= 372. Å		0.93 Å/pix.
x 400 pix.
= 372. Å		0.93 Å/pix.
x 400 pix.
= 372. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.93 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.08502345 - 0.28829727
平均 (標準偏差)-0.00039455443 (±0.009422223)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 372.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60876_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60876_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ATP synthase

全体名称: ATP synthase
要素
  • 複合体: ATP synthase
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit c
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit a
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit b

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超分子 #1: ATP synthase

超分子名称: ATP synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Chloroflexus aurantiacus J-10-fl (バクテリア)

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分子 #1: ATP synthase subunit c

分子名称: ATP synthase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chloroflexus aurantiacus J-10-fl (バクテリア)
分子量理論値: 7.688102 KDa
配列文字列:
MEGLNLVATA LAVGLGAIGP GVGIGIIVSG AVQAIGRNPE IENRVVTYMF IGIAFTEALA IFGLVIAFLI GFGVLQ

UniProtKB: ATP synthase subunit c

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分子 #2: ATP synthase subunit a

分子名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chloroflexus aurantiacus J-10-fl (バクテリア)
分子量理論値: 34.176105 KDa
配列文字列: MSTRTRNILI IVGALIISIA SRFFLYTGPP HVEVAAEVIF DGIPGFPITN SFVVAIIIDI FVIALAVAAT RNLQMVPRGL QNVMEFILE SLYNLFRNIN AKYVATAFPL VATIFLFVLF GNWFGLLPGV GSIGVCHEKK EEHAVVDERL ALAAPAAPLS S VAAAEGEE ...文字列:
MSTRTRNILI IVGALIISIA SRFFLYTGPP HVEVAAEVIF DGIPGFPITN SFVVAIIIDI FVIALAVAAT RNLQMVPRGL QNVMEFILE SLYNLFRNIN AKYVATAFPL VATIFLFVLF GNWFGLLPGV GSIGVCHEKK EEHAVVDERL ALAAPAAPLS S VAAAEGEE IHDTCAAQGK KLVPLFRAPA ADLNFTFAIA VISFVFIEYW GFRALGPGYL KKFFNTNGIM SFVGIIEFIS EL VKPFALA FRLFGNIFAG EVLLVVMAFL VPLLLPLPFY GFEVFVGFIQ ALIFALLTYA FLNIAVTGHD EEHAH

UniProtKB: ATP synthase subunit a

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分子 #3: ATP synthase subunit b

分子名称: ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chloroflexus aurantiacus J-10-fl (バクテリア)
分子量理論値: 18.710455 KDa
配列文字列:
MEALGINPTL FIAQLINFLL LIFILRALLY RPVMNLLNER TRRIEESVRD AEKVREQLAN ARRDYEAEIA RARQEAAKIV AQAQERAKQ QEAEIIAQAR REAERLKEEA RAQAEQERIR MLSEAKSQIA DLVTLTASRV LGAELQARGH DALIAESLAA L DRRN

UniProtKB: ATP synthase subunit b

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6n2y

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 42617
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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