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- EMDB-60837: Cryo-EM structure of KpFtsZ-ZapA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60837
タイトルCryo-EM structure of KpFtsZ-ZapA complex
マップデータ
試料
  • 複合体: KpFtsZ-ZapA complex
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsZ
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein ZapA
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: POTASSIUM ION
キーワードbacterial cell division / divisome / FtsZ / ZapA / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


septin ring assembly / cell septum / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / protein polymerization / GTPase activity / GTP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cell division protein ZapA, eubacteria / Cell division protein ZapA, N-terminal / Cell division protein ZapA-like / Cell division protein ZapA-like superfamily / Cell division protein ZapA / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. ...Cell division protein ZapA, eubacteria / Cell division protein ZapA, N-terminal / Cell division protein ZapA-like / Cell division protein ZapA-like superfamily / Cell division protein ZapA / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division protein FtsZ / Cell division protein ZapA
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae MGH 78578 (肺炎桿菌) / Klebsiella pneumoniae 342 (肺炎桿菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Fujita J / Hibino K / Kagoshima G / Kamimura N / Kato Y / Uehara R / Namba K / Uchihashi T / Matsumura H
資金援助 日本, 11件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20K22630 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP23K06418 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP24K01994 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP24H02277 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP24H02270 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP23K18033 日本
Japan Science and TechnologyJPMJOP1861 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101117 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP22ama121003 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP23ama121001 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17pc0101020 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the interaction between the bacterial cell division proteins FtsZ and ZapA.
著者: Junso Fujita / Kazuki Kasai / Kota Hibino / Gota Kagoshima / Natsuki Kamimura / Shungo Tobita / Yuki Kato / Ryo Uehara / Keiichi Namba / Takayuki Uchihashi / Hiroyoshi Matsumura /
要旨: Cell division in most bacteria is regulated by the tubulin homolog FtsZ as well as ZapA, a FtsZ-associated protein. However, how FtsZ and ZapA function coordinately has remained elusive. Here we ...Cell division in most bacteria is regulated by the tubulin homolog FtsZ as well as ZapA, a FtsZ-associated protein. However, how FtsZ and ZapA function coordinately has remained elusive. Here we report the cryo-electron microscopy structure of the ZapA-FtsZ complex at 2.73 Å resolution. The complex forms an asymmetric ladder-like structure, in which the double antiparallel FtsZ protofilament on one side and a single protofilament on the other side are tethered by ZapA tetramers. In the complex, the extensive interactions of FtsZ with ZapA cause a structural change of the FtsZ protofilament, and the formation of the double FtsZ protofilament increases electrostatic repulsion. High-speed atomic force microscopy analysis revealed cooperative interactions of ZapA with FtsZ at a molecular level. Our findings not only provide a structural basis for the interaction between FtsZ and ZapA but also shed light on how ZapA binds to FtsZ protofilaments without disturbing FtsZ dynamics to promote cell division.
履歴
登録2024年7月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月23日-
マップ公開2025年7月23日-
更新2025年7月23日-
現状2025年7月23日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60837.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60837.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 320 pix.
= 280.96 Å		0.88 Å/pix.
x 320 pix.
= 280.96 Å		0.88 Å/pix.
x 320 pix.
= 280.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.878 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大-0.49943247 - 0.8740063
平均 (標準偏差)0.0030433696 (±0.031334404)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 280.96002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_60837_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60837_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60837_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : KpFtsZ-ZapA complex

全体名称: KpFtsZ-ZapA complex
要素
  • 複合体: KpFtsZ-ZapA complex
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsZ
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein ZapA
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: POTASSIUM ION

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超分子 #1: KpFtsZ-ZapA complex

超分子名称: KpFtsZ-ZapA complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)

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分子 #1: Cell division protein FtsZ

分子名称: Cell division protein FtsZ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae MGH 78578 (肺炎桿菌)
株: ATCC 700721 / MGH 78578
分子量理論値: 40.37973 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFEPMELTND AVIKVIGVGG GGGNAVEHMV RERIEGVEFF AVNTDAQALR KTAVGQTIQI GSGITKGLGA GANPEVGRNA ADEDREALR AALDGADMVF IAAGMGGGTG TGAAPVVAEV AKDLGILTVA VVTKPFNFEG KKRMAFAEQG ITELSKHVDS L ITIPNDKL ...文字列:
MFEPMELTND AVIKVIGVGG GGGNAVEHMV RERIEGVEFF AVNTDAQALR KTAVGQTIQI GSGITKGLGA GANPEVGRNA ADEDREALR AALDGADMVF IAAGMGGGTG TGAAPVVAEV AKDLGILTVA VVTKPFNFEG KKRMAFAEQG ITELSKHVDS L ITIPNDKL LKVLGRGISL LDAFGAANDV LKGAVQGIAE LITRPGLMNV DFADVRTVMS EMGYAMMGSG VASGEDRAEE AA EMAISSP LLEDIDLSGA RGVLVNITAG FDLRLDEFET VGNTIRAFAS DNATVVIGTS LDPDMNDELR VTVVATGIGM DKR PEITLV TNKQVQQPVM DRYQQHGMSP LTQEQKPAAK VVNDNTPQTA KEPDYLDIPA FLRKQAD

UniProtKB: Cell division protein FtsZ

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分子 #2: Cell division protein ZapA

分子名称: Cell division protein ZapA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Klebsiella pneumoniae 342 (肺炎桿菌) / 株: 342
分子量理論値: 12.609186 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSAQPVDLQI FGRSLRVNCP PEQRDALNQA AEDLNQRLQD LKERTRVTNT EQLVFIAALN ISYELTQEKA KTRDYASSME QRIRMLQQT IEQALLEQGR ISERPGSKFE

UniProtKB: Cell division protein ZapA

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分子 #3: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: G2P
分子量理論値: 521.208 Da
Chemical component information

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
17.0 mMHEPES2-[4-(2-Hydroxyethyl)-1-piperazinyl]ethanesulfonic acid
8.6 mMNaClsodium chloride
60.0 mMKClpotassium chloride
3.0 mMMgCl2magnesium chloride
0.6 mMGMPCPPguanosine-5'-[(alpha,beta)-methyleno]triphosphate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 20 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細0.3 mg/ml KpFtsZ and 0.19 mg/ml KpZapA

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 2.3 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 44.58 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -3.11 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: D1 (2回x1回 2面回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) / 使用した粒子像数: 54670
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
Segment selection選択した数: 4374348 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

8ibn

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4p1m

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-9isk:
Cryo-EM structure of KpFtsZ-ZapA complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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