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万見
- EMDB-60544: Cryo-EM structure of human GLUT9 bound to urate -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60544
タイトルCryo-EM structure of human GLUT9 bound to urate
マップデータsharpened map
試料
  • 複合体: Glucose transporter 9
    • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 9
  • リガンド: URIC ACID
キーワードUrate / Transporter / Hypouricemia / RHUC / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective SLC2A9 causes hypouricemia renal 2 (RHUC2) / fructose transmembrane transporter activity / fructose transmembrane transport / hexose transmembrane transport / dehydroascorbic acid transport / carbohydrate:proton symporter activity / Cellular hexose transport / D-glucose transmembrane transporter activity / D-glucose transmembrane transport / urate transport ...Defective SLC2A9 causes hypouricemia renal 2 (RHUC2) / fructose transmembrane transporter activity / fructose transmembrane transport / hexose transmembrane transport / dehydroascorbic acid transport / carbohydrate:proton symporter activity / Cellular hexose transport / D-glucose transmembrane transporter activity / D-glucose transmembrane transport / urate transport / urate metabolic process / urate transmembrane transporter activity / D-glucose import / transmembrane transporter activity / basolateral plasma membrane / apical plasma membrane / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glucose transporter GLUT / Sugar/inositol transporter / Sugar transport proteins signature 2. / Sugar transport proteins signature 1. / Sugar transporter, conserved site / Major facilitator, sugar transporter-like / Sugar (and other) transporter / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / MFS transporter superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.39 Å
データ登録者Matsushita D / Lee Y / Nishizawa T
資金援助 日本, 6件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24K18064 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23K27132 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24H02264 日本
Japan Science and TechnologyJPMJPR21EF 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21K15031 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H03216 日本
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Structural basis of urate transport by glucose transporter 9.
著者: Daiki Matsushita / Yu Toyoda / Yongchan Lee / Maeda Aoi / Hirotaka Matsuo / Tappei Takada / Tomohiro Nishizawa /
要旨: Glucose transporter 9 (GLUT9) is a critical urate transporter involved in renal reabsorption, playing a pivotal role in regulating physiological urate levels and representing a potential therapeutic ...Glucose transporter 9 (GLUT9) is a critical urate transporter involved in renal reabsorption, playing a pivotal role in regulating physiological urate levels and representing a potential therapeutic target for gout. Despite such clinical significance, the structural basis of urate recognition and transport by GLUT9 remains elusive. Here, we present the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of GLUT9 in the inward-open conformation in both apo and urate-bound states. Urate binds in a cleft between the N-terminal and C-terminal domains, interacting via hydrogen bonds and hydrophobic interactions. Structural comparison with sugar-transporting GLUTs highlights unique amino acid compositions in the substrate recognition pocket of GLUT9. Functional and mutational studies directly measuring GLUT9-mediated urate uptake further demonstrate the cooperative roles of multiple residues in urate recognition. Our findings elucidate the structural basis of urate transport by GLUT9 and provide valuable insights for the development of uricosuric drugs targeting GLUT9.
履歴
登録2024年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月16日-
マップ公開2025年4月16日-
更新2025年4月16日-
現状2025年4月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60544.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60544.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 160 pix.
= 212.48 Å		1.33 Å/pix.
x 160 pix.
= 212.48 Å		1.33 Å/pix.
x 160 pix.
= 212.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.328 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.6
最小 - 最大-3.5361595 - 4.5536423
平均 (標準偏差)0.0005764512 (±0.09897278)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 212.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_60544_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_60544_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: map half A

ファイルemd_60544_half_map_1.map
注釈map half A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: map half B

ファイルemd_60544_half_map_2.map
注釈map half B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Glucose transporter 9

全体名称: Glucose transporter 9
要素
  • 複合体: Glucose transporter 9
    • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 9
  • リガンド: URIC ACID

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超分子 #1: Glucose transporter 9

超分子名称: Glucose transporter 9 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60 kDa/nm

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分子 #1: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 9

分子名称: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 9
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.707477 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MARKQNRNSK ELGLVPLTDD TSHAGPPGPG RALLECDHLR SGVPGGRRRK DWSCSLLVAS LAGAFGSSFL YGYNLSVVNA PTPYIKAFY NESWERRHGR PIDPDTLTLL WSVTVSIFAI GGLVGTLIVK MIGKVLGRKH TLLANNGFAI SAALLMACSL Q AGAFEMLI ...文字列:
MARKQNRNSK ELGLVPLTDD TSHAGPPGPG RALLECDHLR SGVPGGRRRK DWSCSLLVAS LAGAFGSSFL YGYNLSVVNA PTPYIKAFY NESWERRHGR PIDPDTLTLL WSVTVSIFAI GGLVGTLIVK MIGKVLGRKH TLLANNGFAI SAALLMACSL Q AGAFEMLI VGRFIMGIDG GVALSVLPMY LSEISPKEIR GSLGQVTAIF ICIGVFTGQL LGLPELLGKE STWPYLFGVI VV PAVVQLL SLPFLPDSPR YLLLEKHNEA RAVKAFQTFL GKADVSQEVE EVLAESRVQR SIRLVSVLEL LRAPYVRWQV VTV IVTMAC YQLCGLNAIW FYTNSIFGKA GIPPAKIPYV TLSTGGIETL AAVFSGLVIE HLGRRPLLIG GFGLMGLFFG TLTI TLTLQ DHAPWVPYLS IVGILAIIAS FCSGPGGIPF ILTGEFFQQS QRPAAFIIAG TVNWLSNFAV GLLFPFIQKS LDTYC FLVF ATICITGAIY LYFVLPETKN RTYAEISQAF SKRNKAYPPE EKIDSAVTDG KINGRPGTEN LYFQ

UniProtKB: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 9

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分子 #3: URIC ACID

分子名称: URIC ACID / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: URC
分子量理論値: 168.11 Da
Chemical component information

ChemComp-URC:
URIC ACID / 尿酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 51.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 180531
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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