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- PDB-8zxn: Cryo-EM structure of human GLUT9 apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zxn
タイトルCryo-EM structure of human GLUT9 apo state
要素Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 9
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Urate / Transporter / Hypouricemia / RHUC
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective SLC2A9 causes hypouricemia renal 2 (RHUC2) / fructose transmembrane transporter activity / fructose transmembrane transport / dehydroascorbic acid transport / hexose transmembrane transport / carbohydrate:proton symporter activity / Cellular hexose transport / D-glucose transmembrane transporter activity / D-glucose transmembrane transport / urate transport ...Defective SLC2A9 causes hypouricemia renal 2 (RHUC2) / fructose transmembrane transporter activity / fructose transmembrane transport / dehydroascorbic acid transport / hexose transmembrane transport / carbohydrate:proton symporter activity / Cellular hexose transport / D-glucose transmembrane transporter activity / D-glucose transmembrane transport / urate transport / urate metabolic process / urate transmembrane transporter activity / : / transmembrane transporter activity / basolateral plasma membrane / apical plasma membrane / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glucose transporter GLUT / Sugar/inositol transporter / Sugar transport proteins signature 2. / Sugar transport proteins signature 1. / Sugar transporter, conserved site / Major facilitator, sugar transporter-like / Sugar (and other) transporter / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / MFS transporter superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Matsushita, D. / Lee, Y. / Nishizawa, T.
資金援助 日本, 6件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24K18064 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23K27132 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24H02264 日本
Japan Science and TechnologyJPMJPR21EF 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21K15031 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H03216 日本
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Structural basis of urate transport by glucose transporter 9.
著者: Daiki Matsushita / Yu Toyoda / Yongchan Lee / Maeda Aoi / Hirotaka Matsuo / Tappei Takada / Tomohiro Nishizawa /
要旨: Glucose transporter 9 (GLUT9) is a critical urate transporter involved in renal reabsorption, playing a pivotal role in regulating physiological urate levels and representing a potential therapeutic ...Glucose transporter 9 (GLUT9) is a critical urate transporter involved in renal reabsorption, playing a pivotal role in regulating physiological urate levels and representing a potential therapeutic target for gout. Despite such clinical significance, the structural basis of urate recognition and transport by GLUT9 remains elusive. Here, we present the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of GLUT9 in the inward-open conformation in both apo and urate-bound states. Urate binds in a cleft between the N-terminal and C-terminal domains, interacting via hydrogen bonds and hydrophobic interactions. Structural comparison with sugar-transporting GLUTs highlights unique amino acid compositions in the substrate recognition pocket of GLUT9. Functional and mutational studies directly measuring GLUT9-mediated urate uptake further demonstrate the cooperative roles of multiple residues in urate recognition. Our findings elucidate the structural basis of urate transport by GLUT9 and provide valuable insights for the development of uricosuric drugs targeting GLUT9.
履歴
登録2024年6月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1322
ポリマ－59,7071
非ポリマー4241
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 9 / Glucose transporter type 9 / GLUT-9 / Urate transporter


分子量: 59707.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC2A9, GLUT9 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NRM0
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Glucose transporter 9 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 60 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 51 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 311544 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.06→3.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.796 / SU B: 9.368 / SU ML: 0.165 / ESU R: 0.481
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射
Rwork0.37301 --
obs0.37301 35766 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 94.864 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 3653
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0060.0113748
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.0163671
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4451.6375111
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.4391.5558424
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.9185470
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg4.825518
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.59210594
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0710.2606
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.024307
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.02871
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it9.6638.4461883
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other9.668.4471883
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it13.9215.332352
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other13.91915.3382353
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it13.4910.3511865
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other13.48710.3581866
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other21.28418.2542760
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined25.651105.2415025
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other25.651105.2515026
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork2.252 2669 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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