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万見
- EMDB-6030: Conformational Spectrum of Multidrug ABC Transporters Revealed by... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6030
タイトルConformational Spectrum of Multidrug ABC Transporters Revealed by Single Particle Electron Microscopy
マップデータMsbA in inward-facing conformation
試料
  • 試料: MsbA stabilised in amphiphilic environment - inward-facing 7.0 nm opening
  • タンパク質・ペプチド: MsbA
キーワードABC transporter / P-gp / MsbA
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 30.0 Å
データ登録者Moeller A / Chang Lee S / Tao H / Speir S / Chang G / Urbatsch IL / Potter CS / Carragher B / Zhang Q
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Distinct conformational spectrum of homologous multidrug ABC transporters.
著者: Arne Moeller / Sung Chang Lee / Houchao Tao / Jeffrey A Speir / Geoffrey Chang / Ina L Urbatsch / Clinton S Potter / Bridget Carragher / Qinghai Zhang /
要旨: ATP-binding cassette (ABC) exporters are ubiquitously found in all kingdoms of life and their members play significant roles in mediating drug pharmacokinetics and multidrug resistance in the clinic. ...ATP-binding cassette (ABC) exporters are ubiquitously found in all kingdoms of life and their members play significant roles in mediating drug pharmacokinetics and multidrug resistance in the clinic. Significant questions and controversies remain regarding the relevance of their conformations observed in X-ray structures, their structural dynamics, and mechanism of transport. Here, we used single particle electron microscopy (EM) to delineate the entire conformational spectrum of two homologous ABC exporters (bacterial MsbA and mammalian P-glycoprotein) and the influence of nucleotide and substrate binding. Newly developed amphiphiles in complex with lipids that support high protein stability and activity enabled EM visualization of individual complexes in a membrane-mimicking environment. The data provide a comprehensive view of the conformational flexibility of these ABC exporters under various states and demonstrate not only similarities but striking differences between their mechanistic and energetic regulation of conformational changes.
履歴
登録2014年8月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年9月24日-
マップ公開2015年2月4日-
更新2015年9月16日-
現状2015年9月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6030.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6030.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 232.4 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈MsbA in inward-facing conformation
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5 Å/pix.
x 42 pix.
= 210. Å		5 Å/pix.
x 40 pix.
= 200. Å		5 Å/pix.
x 36 pix.
= 180. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-1.74674475 - 4.45212936
平均 (標準偏差)-0.01669025 (±0.44015861)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-38-37-40
サイズ403642
Spacing403642
セルA: 180.0 Å / B: 200.0 Å / C: 210.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z555
M x/y/z364042
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z180.000200.000210.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-800-4
NX/NY/NZ1611358
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-37-38-40
NC/NR/NS364042
D min/max/mean-1.7474.452-0.017

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : MsbA stabilised in amphiphilic environment - inward-facing 7.0 nm...

全体名称: MsbA stabilised in amphiphilic environment - inward-facing 7.0 nm opening
要素
  • 試料: MsbA stabilised in amphiphilic environment - inward-facing 7.0 nm opening
  • タンパク質・ペプチド: MsbA

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超分子 #1000: MsbA stabilised in amphiphilic environment - inward-facing 7.0 nm...

超分子名称: MsbA stabilised in amphiphilic environment - inward-facing 7.0 nm opening
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: homodimer / Number unique components: 1
分子量理論値: 140 KDa

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分子 #1: MsbA

分子名称: MsbA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: plasma membrane
分子量理論値: 140 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: uranyl formate
グリッド詳細: thin carbon over holes
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2012年1月24日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 558 / 平均電子線量: 45 e/Å2
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.75 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 64000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle max: 55
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細RCT reconstruction
CTF補正詳細: whole micrograph - unitilted images
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Appion, Spider, Sparx, Eman2 / 使用した粒子像数: 44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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