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- EMDB-60250: Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (Catalysis state) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60250
タイトルCryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (Catalysis state)
マップデータCryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (catalysis state)
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (Catalysis state)
    • タンパク質・ペプチド: tyrosine--tRNA ligase
    • RNA: RNA (169-MER)
キーワードBrome osaic Virus / tRNA-like structure / aminoacylation / tyrosyl-tRNA synthetase / LIGASE/RNA / LIGASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosyl-tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-tRNA ligase, archaeal/eukaryotic-type / : / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold
類似検索 - ドメイン・相同性
tyrosine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Phaseolus vulgaris (インゲン) / Brome mosaic virus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.85 Å
データ登録者Yang W / Li S / Zhang K
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other government
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural insights into dynamics of the BMV TLS aminoacylation.
著者: Wen Yang / Ran Yi / Jing Yao / Yongxiang Gao / Shanshan Li / Qingguo Gong / Kaiming Zhang /
要旨: Brome Mosaic Virus (BMV) utilizes a tRNA-like structure (TLS) within its 3' untranslated region to mimic host tRNA functions, aiding aminoacylation and viral replication. This study explores the ...Brome Mosaic Virus (BMV) utilizes a tRNA-like structure (TLS) within its 3' untranslated region to mimic host tRNA functions, aiding aminoacylation and viral replication. This study explores the structural dynamics of BMV TLS interacting with tyrosyl-tRNA synthetase (TyrRS) during aminoacylation. Using cryo-EM, we capture multiple states of the TLS-TyrRS complex, including unbound TLS, pre-1a, post-1a, and catalysis states, with resolutions of 4.6 Å, 3.5 Å, 3.7 Å, and 3.85 Å, respectively. These structural comparisons indicate dynamic changes in both TLS and TyrRS. Upon binding, TLS undergoes dynamic rearrangements, particularly with helices B3 and E pivoting, mediated by the unpaired A36 residue, ensuring effective recognition by TyrRS. The dynamic changes also include a more compact arrangement in the catalytic center of TyrRS and the insertion of 3' CCA end into the enzyme's active site, facilitating two-steps aminoacylation. Enzymatic assays further demonstrated the functional importance of TLS-TyrRS interactions, with mutations in key residues significantly impacting aminoacylation efficiency. Furthermore, Electrophoretic Mobility Shift Assay (EMSA) demonstrated that BMV TLS binds elongation factors EF1α and EF2, suggesting a multifaceted strategy to exploit host translational machinery. These findings not only enhance our knowledge of virus-host interactions but also offer potential targets for antiviral drug development.
履歴
登録2024年5月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年3月12日-
現状2025年3月12日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60250.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60250.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 144.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (catalysis state)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 336 pix.
= 275.52 Å		0.82 Å/pix.
x 336 pix.
= 275.52 Å		0.82 Å/pix.
x 336 pix.
= 275.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.15205695 - 0.51815075
平均 (標準偏差)-0.000466827 (±0.007942582)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ336336336
Spacing336336336
セルA=B=C: 275.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (catalysis state)

ファイルemd_60250_additional_1.map
注釈Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (catalysis state)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (catalysis state)

ファイルemd_60250_half_map_1.map
注釈Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (catalysis state)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (catalysis state)

ファイルemd_60250_half_map_2.map
注釈Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (catalysis state)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (Catalysis state)

全体名称: Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (Catalysis state)
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (Catalysis state)
    • タンパク質・ペプチド: tyrosine--tRNA ligase
    • RNA: RNA (169-MER)

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超分子 #1: Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (Catalysis state)

超分子名称: Cryo-EM structure of BMV TLS-TyrRS (Catalysis state)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Phaseolus vulgaris (インゲン)
分子量理論値: 120 KDa

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分子 #1: tyrosine--tRNA ligase

分子名称: tyrosine--tRNA ligase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: tyrosine-tRNA ligase
由来(天然)生物種: Phaseolus vulgaris (インゲン)
分子量理論値: 43.179648 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEQAPSEALQ SLSVSDSQIP QSSNSTPQLS PEEKFKIVRS VGEECIQEDE LLNLLTKKPE PVCYDGFEPS GRMHIAQGVM KTISVNKLT SAGCRVKIWI ADWFAKLNNK MGGDLKKIET VGRYLIEIWK AVGMDVEGGK VEFLWSSKEI NARADEYWPL V LDIAQKNN ...文字列:
MEQAPSEALQ SLSVSDSQIP QSSNSTPQLS PEEKFKIVRS VGEECIQEDE LLNLLTKKPE PVCYDGFEPS GRMHIAQGVM KTISVNKLT SAGCRVKIWI ADWFAKLNNK MGGDLKKIET VGRYLIEIWK AVGMDVEGGK VEFLWSSKEI NARADEYWPL V LDIAQKNN LKRIIRCSQI MGRSEQDELT AAQIFYPCMQ CADIFFLKAD ICQLGMDQRK VNVLAREYCD DIKRKNKPII LS HHMLPGL QQGQEKMSKS DPSSSVFMED EEAEVNVKIK KAYCPPKVVE GNPCLEYIKY LILPWFNEFT VERSADNGGN KTF KSYEEL IADYESGELH PADLKPALSK SLNKILEPVR EHFRKDSNAK ELLKRVKAYR VTK

UniProtKB: tyrosine--tRNA ligase

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分子 #2: RNA (169-MER)

分子名称: RNA (169-MER) / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Brome mosaic virus (ウイルス)
分子量理論値: 54.354141 KDa
配列文字列:
CGUGGUUGAC ACGCAGACCU CUUACAAGAG UGUCUAGGUG CCUUUGAGAG UUACUCUUUG CUCUCUUCGG AAGAACCCUU AGGGGUUCG UGCAUGGGCU UGCAUAGCAA GUCUUAGAAU GCGGGUACCG UACAGUGUUG AAAAACACUG UAAAUCUCUA A AAGAGACC A

GENBANK: GENBANK: X58457.1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 3.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3526515
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 245101
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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