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- EMDB-5985: CryoEM of Bacteriophage PRD1 procapsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5985
タイトルCryoEM of Bacteriophage PRD1 procapsid
マップデータReconstruction of PRD1 procapsid without icosahedral symmetry imposition
試料
  • 試料: Bacteriophage PRD1 procapsid
  • ウイルス: Bacteriophage PRD1 procapsid
キーワードVirus / Genome packaging
生物種Bacteriophage PRD1 procapsid
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.0 Å
データ登録者Hong C / Oksanen HM / Liu X / Jakana J / Bamford DH / Chiu W
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2014
タイトル: A structural model of the genome packaging process in a membrane-containing double stranded DNA virus.
著者: Chuan Hong / Hanna M Oksanen / Xiangan Liu / Joanita Jakana / Dennis H Bamford / Wah Chiu /
要旨: Two crucial steps in the virus life cycle are genome encapsidation to form an infective virion and genome exit to infect the next host cell. In most icosahedral double-stranded (ds) DNA viruses, the ...Two crucial steps in the virus life cycle are genome encapsidation to form an infective virion and genome exit to infect the next host cell. In most icosahedral double-stranded (ds) DNA viruses, the viral genome enters and exits the capsid through a unique vertex. Internal membrane-containing viruses possess additional complexity as the genome must be translocated through the viral membrane bilayer. Here, we report the structure of the genome packaging complex with a membrane conduit essential for viral genome encapsidation in the tailless icosahedral membrane-containing bacteriophage PRD1. We utilize single particle electron cryo-microscopy (cryo-EM) and symmetry-free image reconstruction to determine structures of PRD1 virion, procapsid, and packaging deficient mutant particles. At the unique vertex of PRD1, the packaging complex replaces the regular 5-fold structure and crosses the lipid bilayer. These structures reveal that the packaging ATPase P9 and the packaging efficiency factor P6 form a dodecameric portal complex external to the membrane moiety, surrounded by ten major capsid protein P3 trimers. The viral transmembrane density at the special vertex is assigned to be a hexamer of heterodimer of proteins P20 and P22. The hexamer functions as a membrane conduit for the DNA and as a nucleating site for the unique vertex assembly. Our structures show a conformational alteration in the lipid membrane after the P9 and P6 are recruited to the virion. The P8-genome complex is then packaged into the procapsid through the unique vertex while the genome terminal protein P8 functions as a valve that closes the channel once the genome is inside. Comparing mature virion, procapsid, and mutant particle structures led us to propose an assembly pathway for the genome packaging apparatus in the PRD1 virion.
履歴
登録2014年6月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年7月30日-
マップ公開2015年5月20日-
更新2015年5月20日-
現状2015年5月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.8
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_5985.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5985.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 804.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of PRD1 procapsid without icosahedral symmetry imposition
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.42 Å/pix.
x 600 pix.
= 852. Å		1.42 Å/pix.
x 600 pix.
= 852. Å		1.42 Å/pix.
x 600 pix.
= 852. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.42 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.8 / ムービー #1: 0.8
最小 - 最大-3.2746191 - 2.33735561
平均 (標準偏差)0.14314391 (±0.38011107)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-300-300-300
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 852.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.421.421.42
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z852.000852.000852.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-300-300-300
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-3.2752.3370.143

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage PRD1 procapsid

全体名称: Bacteriophage PRD1 procapsid
要素
  • 試料: Bacteriophage PRD1 procapsid
  • ウイルス: Bacteriophage PRD1 procapsid

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超分子 #1000: Bacteriophage PRD1 procapsid

超分子名称: Bacteriophage PRD1 procapsid / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The genome DNA was not packaged. / 集合状態: Icosahedral Virus / Number unique components: 1
分子量実験値: 66 MDa / 理論値: 66 MDa / 手法: Sedimentation

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超分子 #1: Bacteriophage PRD1 procapsid

超分子名称: Bacteriophage PRD1 procapsid / タイプ: virus / ID: 1 / 詳細: Packaging deficient procapsid / 生物種: Bacteriophage PRD1 procapsid / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
Host system生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
分子量実験値: 66 MDa / 理論値: 66 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 650 Å / T番号(三角分割数): 25

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: 20 mM potassium phosphate, 1 mM MgCl2
グリッド詳細: 400 mesh 1.2/1.3, plasma-cleaned
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 2 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 200,000 times magnification.
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: JEOL Omega
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
日付2009年8月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 340 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / カメラ長: 150
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 106000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER

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画像解析

詳細No icosahedral symmetry was imposed.
CTF補正詳細: Each frame
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: MPSA, EMAN, EMAN2 / 使用した粒子像数: 4300

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1w8x

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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