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万見
- EMDB-5981: Cryo-Electron Microscopy Reconstruction of Glucocorticoid Recepto... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5981
タイトルCryo-Electron Microscopy Reconstruction of Glucocorticoid Receptor-bound Hsp90-Hsp70-Hop Chaperone Complex
マップデータReconstruction of client-bound Hsp90-Hsp70-Hop chaperone complex
試料
  • 試料: Human chaperones Hsp90 and Hsp70 bound with the human co-chaperone Hop and the ligand binding domain of the human glucocorticoid receptor N-terminally fused with the maltose binding protein
  • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 90-alpha
  • タンパク質・ペプチド: Heat shock 70 kDa protein
  • タンパク質・ペプチド: Glucocorticoid Receptor Ligand Binding Domain
  • タンパク質・ペプチド: Stress-induced-phosphoprotein 1
キーワードHsp90 / Hsp70 / Hop / Glucocorticoid Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Regulation of NPAS4 gene transcription / cellular heat acclimation / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / negative regulation of inclusion body assembly / : / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / steroid hormone binding ...: / Regulation of NPAS4 gene transcription / cellular heat acclimation / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / negative regulation of inclusion body assembly / : / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / steroid hormone binding / positive regulation of microtubule nucleation / PTK6 Expression / ATP-dependent protein disaggregase activity / dynein axonemal particle / neuroinflammatory response / glucocorticoid metabolic process / microglia differentiation / misfolded protein binding / mammary gland duct morphogenesis / maternal behavior / regulation of mitotic spindle assembly / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / astrocyte differentiation / cellular response to interleukin-7 / cellular response to glucocorticoid stimulus / aggresome / protein folding chaperone complex / RND1 GTPase cycle / motor behavior / positive regulation of tau-protein kinase activity / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / telomerase holoenzyme complex assembly / adrenal gland development / protein insertion into mitochondrial outer membrane / cellular response to steroid hormone stimulus / regulation of gluconeogenesis / Respiratory syncytial virus genome replication / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Uptake and function of diphtheria toxin / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / dendritic growth cone / mRNA catabolic process / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / skeletal muscle contraction / chaperone cofactor-dependent protein refolding / Signaling by ERBB2 / telomere maintenance via telomerase / HSF1-dependent transactivation / positive regulation of cell size / response to unfolded protein / protein unfolding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / chaperone-mediated protein complex assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / RHOBTB2 GTPase cycle / estrogen response element binding / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / cellular response to dexamethasone stimulus / eNOS activation / axonal growth cone / positive regulation of lamellipodium assembly / DNA polymerase binding / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / core promoter sequence-specific DNA binding / ATP metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / inclusion body / positive regulation of defense response to virus by host / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes
類似検索 - 分子機能
STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. ...STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / : / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Nuclear hormone receptor / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / ATPase, nucleotide binding domain / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucocorticoid receptor / Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 70 kDa protein 1B / Stress-induced-phosphoprotein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 38.0 Å
データ登録者Kirschke E / Goswami D / Southworth DR / Griffin PR / Agard DA
引用ジャーナル: Cell / 年: 2014
タイトル: Glucocorticoid receptor function regulated by coordinated action of the Hsp90 and Hsp70 chaperone cycles.
著者: Elaine Kirschke / Devrishi Goswami / Daniel Southworth / Patrick R Griffin / David A Agard /
要旨: The glucocorticoid receptor (GR), like many signaling proteins, depends on the Hsp90 molecular chaperone for in vivo function. Although Hsp90 is required for ligand binding in vivo, purified apo GR ...The glucocorticoid receptor (GR), like many signaling proteins, depends on the Hsp90 molecular chaperone for in vivo function. Although Hsp90 is required for ligand binding in vivo, purified apo GR is capable of binding ligand with no enhancement from Hsp90. We reveal that Hsp70, known to facilitate client delivery to Hsp90, inactivates GR through partial unfolding, whereas Hsp90 reverses this inactivation. Full recovery of ligand binding requires ATP hydrolysis on Hsp90 and the Hop and p23 cochaperones. Surprisingly, Hsp90 ATP hydrolysis appears to regulate client transfer from Hsp70, likely through a coupling of the two chaperone's ATP cycles. Such coupling is embodied in contacts between Hsp90 and Hsp70 in the GR:Hsp70:Hsp90:Hop complex imaged by cryoelectron microscopy. Whereas GR released from Hsp70 is aggregation prone, release from Hsp90 protects GR from aggregation and enhances its ligand affinity. Together, this illustrates how coordinated chaperone interactions can enhance stability, function, and regulation.
履歴
登録2014年5月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年6月18日-
マップ公開2014年6月18日-
更新2014年7月16日-
現状2014年7月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.12
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5981.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5981.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of client-bound Hsp90-Hsp70-Hop chaperone complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.4 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.12 / ムービー #1: 3.12
最小 - 最大-9.243871690000001 - 17.204744340000001
平均 (標準偏差)-0.10103421 (±1.29138064)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-25-25-25
サイズ120120120
Spacing120120120
セルA=B=C: 288.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.42.42.4
M x/y/z120120120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z288.000288.000288.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ969680
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-25-25-25
NC/NR/NS120120120
D min/max/mean-9.24417.205-0.101

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human chaperones Hsp90 and Hsp70 bound with the human co-chaperon...

全体名称: Human chaperones Hsp90 and Hsp70 bound with the human co-chaperone Hop and the ligand binding domain of the human glucocorticoid receptor N-terminally fused with the maltose binding protein
要素
  • 試料: Human chaperones Hsp90 and Hsp70 bound with the human co-chaperone Hop and the ligand binding domain of the human glucocorticoid receptor N-terminally fused with the maltose binding protein
  • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 90-alpha
  • タンパク質・ペプチド: Heat shock 70 kDa protein
  • タンパク質・ペプチド: Glucocorticoid Receptor Ligand Binding Domain
  • タンパク質・ペプチド: Stress-induced-phosphoprotein 1

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超分子 #1000: Human chaperones Hsp90 and Hsp70 bound with the human co-chaperon...

超分子名称: Human chaperones Hsp90 and Hsp70 bound with the human co-chaperone Hop and the ligand binding domain of the human glucocorticoid receptor N-terminally fused with the maltose binding protein
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Complex was purified using size exclusion chromatography.
集合状態: One homodimer of Hsp90 bound to one Hsp70, one Hop, and one MBP-GRLBD
Number unique components: 4
分子量理論値: 380 KDa

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分子 #1: Heat shock protein 90-alpha

分子名称: Heat shock protein 90-alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Hsp90 / コピー数: 1 / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 84.66 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21 / 組換プラスミド: pET151-D
配列UniProtKB: Heat shock protein HSP 90-alpha / InterPro: Heat shock protein Hsp90 family

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分子 #2: Heat shock 70 kDa protein

分子名称: Heat shock 70 kDa protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Hsp70 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 70.052 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: Sf9
配列UniProtKB: Heat shock 70 kDa protein 1B / InterPro: Heat shock protein 70 family

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分子 #3: Glucocorticoid Receptor Ligand Binding Domain

分子名称: Glucocorticoid Receptor Ligand Binding Domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: GRLBD
詳細: Maltose Binding Protein (MBP) tag attached to N-terminus
コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 74.926 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21 / 組換プラスミド: pMal
配列UniProtKB: Glucocorticoid receptor / InterPro: Glucocorticoid receptor

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分子 #4: Stress-induced-phosphoprotein 1

分子名称: Stress-induced-phosphoprotein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: Hop / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 62.639 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21 / 組換プラスミド: pET151-D
配列UniProtKB: Stress-induced-phosphoprotein 1 / InterPro: Heat shock chaperonin-binding

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM HEPES, 50 mM KCl, 2 mM DTT, 5 mM MgCl2, 0.2 mM ADP
グリッド詳細: C-flat holey carbon grid, 2 micron hole, 0.5 micron space
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 75 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 手法: two one-second blots before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
アライメント法Legacy - 非点収差: Astigmatism was corrected at 250,000 times magnification.
日付2011年9月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
実像数: 214 / 平均電子線量: 30 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were manually selected.
CTF補正詳細: CTF Find
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 38.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 10149
最終 角度割当詳細: EMAN: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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