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万見
- EMDB-5566: Icosahedral reconstruction (map 1/8): Visualization of Uncorrelat... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5566
タイトルIcosahedral reconstruction (map 1/8): Visualization of Uncorrelated Tandem Symmetry Mismatches in the Internal Genome Packaging Apparatus of a dsDNA Virus
マップデータIcosahedral reconstruction of bacteriophage T710A capsid I
試料
  • 試料: Bacteriophage T710A capsid I
  • タンパク質・ペプチド: gp14
  • タンパク質・ペプチド: gp15
  • タンパク質・ペプチド: gp16
  • タンパク質・ペプチド: gp8
  • タンパク質・ペプチド: gp10A
  • タンパク質・ペプチド: gp9
キーワードbacteriophage T7 / procapsid / DNA packaging / portal / core stack / symmetry mismatch / focused asymmetric reconstruction / combinatorial assembly isomerism
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont genome ejection through host cell envelope / host cell periplasmic space / : / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / viral portal complex / lytic transglycosylase activity / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / viral DNA genome packaging / peptidoglycan metabolic process ...symbiont genome ejection through host cell envelope / host cell periplasmic space / : / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / viral portal complex / lytic transglycosylase activity / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / viral DNA genome packaging / peptidoglycan metabolic process / viral capsid assembly / symbiont entry into host / virion component / viral capsid / killing of cells of another organism / hydrolase activity / defense response to bacterium / viral translational frameshifting / host cell plasma membrane / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Capsid assembly scaffolding protein-like / Phage T7 capsid assembly protein / Internal virion protein Gp16 / Internal virion protein Gp14 / Internal virion protein Gp15 / Capsid Gp10A/Gp10B / : / Major capsid protein / Portal protein, Caudovirales / Head-to-tail connector protein, podovirus-type ...Capsid assembly scaffolding protein-like / Phage T7 capsid assembly protein / Internal virion protein Gp16 / Internal virion protein Gp14 / Internal virion protein Gp15 / Capsid Gp10A/Gp10B / : / Major capsid protein / Portal protein, Caudovirales / Head-to-tail connector protein, podovirus-type / Bacteriophage head to tail connecting protein / Prokaryotic transglycosylase, active site / Prokaryotic transglycosylases signature. / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Capsid assembly scaffolding protein / Internal virion protein gp14 / Internal virion protein gp15 / Peptidoglycan transglycosylase gp16 / Portal protein / Major capsid protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T7 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.8 Å
データ登録者Guo F / Liu Z / Vago F / Ren Y / Wu W / Wright E / Serwer P / Jiang W
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Visualization of uncorrelated, tandem symmetry mismatches in the internal genome packaging apparatus of bacteriophage T7.
著者: Fei Guo / Zheng Liu / Frank Vago / Yue Ren / Weimin Wu / Elena T Wright / Philip Serwer / Wen Jiang /
要旨: Motor-driven packaging of a dsDNA genome into a preformed protein capsid through a unique portal vertex is essential in the life cycle of a large number of dsDNA viruses. We have used single-particle ...Motor-driven packaging of a dsDNA genome into a preformed protein capsid through a unique portal vertex is essential in the life cycle of a large number of dsDNA viruses. We have used single-particle electron cryomicroscopy to study the multilayer structure of the portal vertex of the bacteriophage T7 procapsid, the recipient of T7 DNA in packaging. A focused asymmetric reconstruction method was developed and applied to selectively resolve neighboring pairs of symmetry-mismatched layers of the portal vertex. However, structural features in all layers of the multilayer portal vertex could not be resolved simultaneously. Our results imply that layers with mismatched symmetries can join together in several different relative orientations, and that orientations at different interfaces assort independently to produce structural isomers, a process that we call combinatorial assembly isomerism. This isomerism explains rotational smearing in previously reported asymmetric reconstructions of the portal vertex of T7 and other bacteriophages. Combinatorial assembly isomerism may represent a new regime of structural biology in which globally varying structures assemble from a common set of components. Our reconstructions collectively validate previously proposed symmetries, compositions, and sequential order of T7 portal vertex layers, resolving in tandem the 5-fold gene product 10 (gp10) shell, 12-fold gp8 portal ring, and an internal core stack consisting of 12-fold gp14 adaptor ring, 8-fold bowl-shaped gp15, and 4-fold gp16 tip. We also found a small tilt of the core stack relative to the icosahedral fivefold axis and propose that this tilt assists DNA spooling without tangling during packaging.
履歴
登録2013年1月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年1月23日-
マップ公開2013年4月10日-
更新2013年5月1日-
現状2013年5月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

T710A-CI.ico...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5566.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 173.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Icosahedral reconstruction of bacteriophage T710A capsid I
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.2 Å/pix.
x 360 pix.
= 792. Å		2.2 Å/pix.
x 360 pix.
= 792. Å		2.2 Å/pix.
x 360 pix.
= 792. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.5 / ムービー #1: 4.5
最小 - 最大-12.722401619999999 - 33.769950870000002
平均 (標準偏差)0.62738711 (±2.56198382)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-180-180-180
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 792.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.22.22.2
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z792.000792.000792.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-180-180-180
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-12.72233.7700.627

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage T710A capsid I

全体名称: Bacteriophage T710A capsid I
要素
  • 試料: Bacteriophage T710A capsid I
  • タンパク質・ペプチド: gp14
  • タンパク質・ペプチド: gp15
  • タンパク質・ペプチド: gp16
  • タンパク質・ペプチド: gp8
  • タンパク質・ペプチド: gp10A
  • タンパク質・ペプチド: gp9

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超分子 #1000: Bacteriophage T710A capsid I

超分子名称: Bacteriophage T710A capsid I / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 6

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分子 #1: gp14

分子名称: gp14 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Internal virion protein B / 詳細: core stack protein / コピー数: 12 / 集合状態: dodecamer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T7 (ファージ) / 株: T710A / 別称: phage T7
分子量理論値: 21 KDa
配列UniProtKB: Internal virion protein gp14

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分子 #2: gp15

分子名称: gp15 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Internal virion protein C / 詳細: core stack protein / コピー数: 8 / 集合状態: octamer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T7 (ファージ) / 別称: phage T7
分子量理論値: 84 KDa
配列UniProtKB: Internal virion protein gp15

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分子 #3: gp16

分子名称: gp16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: Internal virion protein D / 詳細: core stack protein / コピー数: 4 / 集合状態: tetramer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T7 (ファージ) / 別称: phage T7
分子量理論値: 144 KDa
配列UniProtKB: Peptidoglycan transglycosylase gp16

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分子 #4: gp8

分子名称: gp8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: Head-to-tail joining protein, portal / 詳細: connector/portal / コピー数: 12 / 集合状態: dodecamer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T7 (ファージ) / 別称: phage T7
分子量理論値: 59 KDa
配列UniProtKB: Portal protein

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分子 #5: gp10A

分子名称: gp10A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / Name.synonym: Major capsid protein 10A
詳細: major capsid protein. The correct copy number is 415.
集合状態: icosahedral (T=7) / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T7 (ファージ) / 別称: phage T7
分子量理論値: 36 KDa
配列UniProtKB: Major capsid protein

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分子 #6: gp9

分子名称: gp9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / Name.synonym: Capsid assembly protein / 詳細: scaffolding protein / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T7 (ファージ) / 別称: phage T7
分子量理論値: 34 KDa
配列UniProtKB: Capsid assembly scaffolding protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 200 mM NaCl, 10 mM Tris-HCl, 1 mM MgCl2
グリッド詳細: Ted Pella 01824, Ultrathin Carbon Film on Holey Carbon Support Film, 400 mesh, Copper
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80 K / 最高: 105 K / 平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 120,000 times magnification
詳細Parallel beam illumination
日付2010年9月22日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 1270 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / Od range: 0.6 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 57727 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #2

Microscopy ID2
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80 K / 最高: 105 K / 平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 120,000 times magnification
詳細Parallel beam illumination
日付2010年11月5日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 1270 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / Od range: 0.6 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 57727 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected automatically by the ethan method and then by manual screening with the EMAN boxer program. CTF parameters were determined automatically using fitctf2.py and then visually validated using EMAN ctfit program. For 3-D reconstructions, the images were first binned 4x to make initial reconstructions. After alignment parameters and reconstructions converged, the 2x binned images were used for final reconstructions with a sampling of 2.2 A/pixel.
CTF補正詳細: phase flipping and amplitude weighted; per particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: jspr, EMAN2, EMAN
詳細: This is the Icos map of a serials of 8 maps (Icos, SAR, FAR-I to FAR-VI). Only the major capsid protein gp10 is resolved. All other proteins (gp9, gp8, gp14/15/16) are smeared.
使用した粒子像数: 24980

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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