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- EMDB-5561: Cryo EM map of the Gaalphaq-PLCbeta3 complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5561
タイトルCryo EM map of the Gaalphaq-PLCbeta3 complex.
マップデータReconstruction of the PLCbeta3 distal CTD in complex with the N-terminal helix of Galphaq
試料
  • 試料: Reconstruction of the PLCbeta3 distal CTD in complex with the N-terminal helix of Galphaq
  • タンパク質・ペプチド: G alpha q
  • タンパク質・ペプチド: phospholipase C beta 3
キーワードGTP-binding protein alpha subunits / phospholipase C beta / coiled-coil domain / PH DOMAIN / EF HAND / C2 DOMAIN / TIM BARREL DOMAIN / phospholipase / GTP hydrolysis / G-protein signaling / membrane targeting / lipase / hydrolase / calcium binding / GTP binding / phospholipids / GTP-BINDING PROTEIN-HYDROLASE complex
機能・相同性Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase beta / G-protein alpha subunit, group Q / : / G protein-coupled receptor signaling pathway
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Dutta S / Lyon AM / Tesmer JJG / Skiniotis G
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Full-length Gα(q)-phospholipase C-β3 structure reveals interfaces of the C-terminal coiled-coil domain.
著者: Angeline M Lyon / Somnath Dutta / Cassandra A Boguth / Georgios Skiniotis / John J G Tesmer /
要旨: Phospholipase C-β (PLCβ) is directly activated by Gαq, but the molecular basis for how its distal C-terminal domain (CTD) contributes to maximal activity is poorly understood. Herein we present ...Phospholipase C-β (PLCβ) is directly activated by Gαq, but the molecular basis for how its distal C-terminal domain (CTD) contributes to maximal activity is poorly understood. Herein we present both the crystal structure and cryo-EM three-dimensional reconstructions of human full-length PLCβ3 in complex with mouse Gαq. The distal CTD forms an extended monomeric helical bundle consisting of three antiparallel segments with structural similarity to membrane-binding bin-amphiphysin-Rvs (BAR) domains. Sequence conservation of the distal CTD suggests putative membrane and protein interaction sites, the latter of which bind the N-terminal helix of Gαq in both the crystal structure and cryo-EM reconstructions. Functional analysis suggests that the distal CTD has roles in membrane targeting and in optimizing the orientation of the catalytic core at the membrane for maximal rates of lipid hydrolysis.
履歴
登録2013年1月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年1月23日-
マップ公開2013年3月20日-
更新2013年4月17日-
現状2013年4月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5561_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5561.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1001 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the PLCbeta3 distal CTD in complex with the N-terminal helix of Galphaq
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.48 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.5 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-6.21406794 - 18.742422099999999
平均 (標準偏差)0.00089894 (±1.2658869)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-32-32-32
サイズ646464
Spacing646464
セルA=B=C: 286.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.484.484.48
M x/y/z646464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z286.720286.720286.720
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-32-32-32
NC/NR/NS646464
D min/max/mean-6.21418.7420.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Reconstruction of the PLCbeta3 distal CTD in complex with the N-t...

全体名称: Reconstruction of the PLCbeta3 distal CTD in complex with the N-terminal helix of Galphaq
要素
  • 試料: Reconstruction of the PLCbeta3 distal CTD in complex with the N-terminal helix of Galphaq
  • タンパク質・ペプチド: G alpha q
  • タンパク質・ペプチド: phospholipase C beta 3

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超分子 #1000: Reconstruction of the PLCbeta3 distal CTD in complex with the N-t...

超分子名称: Reconstruction of the PLCbeta3 distal CTD in complex with the N-terminal helix of Galphaq
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample was monodisperse and had a molecular weight consistent with the theoretical weight.
集合状態: Galphaq-PLCb3 dimer / Number unique components: 3
分子量実験値: 1.8 MDa / 理論値: 1.8 MDa
手法: Size exclusion chromatography and multi-angle light scattering

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分子 #1: G alpha q

分子名称: G alpha q / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: G a q / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: mouse / 細胞中の位置: cytosol and plasma membrane
分子量実験値: 44 KDa / 理論値: 44 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 組換プラスミド: pFastBacHTA
配列GO: GO: 0007202 / InterPro: G-protein alpha subunit, group Q

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分子 #2: phospholipase C beta 3

分子名称: phospholipase C beta 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: PLCbeta3 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: cytosol and plasma membrane
分子量実験値: 139 KDa / 理論値: 139 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 組換プラスミド: pFastBacDual
配列GO: G protein-coupled receptor signaling pathway
InterPro: Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase beta

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM HEPES, pH 8, 200 mM NaCl, 2 mM DTT, 0.9 mM CaCl2, 50 uM GDP, 30 uM AlCl3, 10 mM NaF, 5 mM MgCl2
グリッド詳細: glow-discharged Quantifoil R2/200 mesh grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Vitrification carried out in liquid nitrogen atmosphere.
手法: Blot 3 microliter sample for 2 seconds.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 89 K / 最高: 95 K / 平均: 89 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 135,000 times magnification.
日付2011年10月20日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 350 / 平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 71138 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Used two holders. / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN1 / 使用した粒子像数: 12692

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4gnk

精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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