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万見
- EMDB-5517: Asymmetric reconstruction of filled-integrin alpha v beta 6 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5517
タイトルAsymmetric reconstruction of filled-integrin alpha v beta 6 complex
マップデータAsymmetric reconstruction of filled-integrin alpha v beta 6 complex
試料
  • 試料: asymmetric reconstruction of filled-integrin alpha v beta 6 complex
  • ウイルス: Human coxsackievirus A9 (コクサッキーウイルス)
キーワードCVA9-integrin / picornavirus / enterovirus / coxsackievirus A9 / integrin / asymmetric reconstruction
生物種Human coxsackievirus A9 (コクサッキーウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 28.2 Å
データ登録者Shakeel S / Seitsonen JJT / Kajander T / Laurinmaki P / Hyypia T / Susi P / Butcher SJ
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2013
タイトル: Structural and functional analysis of coxsackievirus A9 integrin αvβ6 binding and uncoating.
著者: Shabih Shakeel / Jani J T Seitsonen / Tommi Kajander / Pasi Laurinmäki / Timo Hyypiä / Petri Susi / Sarah J Butcher /
要旨: Coxsackievirus A9 (CVA9) is an important pathogen of the Picornaviridae family. It utilizes cellular receptors from the integrin αv family for binding to its host cells prior to entry and genome ...Coxsackievirus A9 (CVA9) is an important pathogen of the Picornaviridae family. It utilizes cellular receptors from the integrin αv family for binding to its host cells prior to entry and genome release. Among the integrins tested, it has the highest affinity for αvβ6, which recognizes the arginine-glycine-aspartic acid (RGD) loop present on the C terminus of viral capsid protein, VP1. As the atomic model of CVA9 lacks the RGD loop, we used surface plasmon resonance, electron cryo-microscopy, and image reconstruction to characterize the capsid-integrin interactions and the conformational changes on genome release. We show that the integrin binds to the capsid with nanomolar affinity and that the binding of integrin to the virion does not induce uncoating, thereby implying that further steps are required for release of the genome. Electron cryo-tomography and single-particle image reconstruction revealed variation in the number and conformation of the integrins bound to the capsid, with the integrin footprint mapping close to the predicted site for the exposed RGD loop on VP1. Comparison of empty and RNA-filled capsid reconstructions showed that the capsid undergoes conformational changes when the genome is released, so that the RNA-capsid interactions in the N termini of VP1 and VP4 are lost, VP4 is removed, and the capsid becomes more porous, as has been reported for poliovirus 1, human rhinovirus 2, enterovirus 71, and coxsackievirus A7. These results are important for understanding the structural basis of integrin binding to CVA9 and the molecular events leading to CVA9 cell entry and uncoating.
履歴
登録2012年10月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年7月3日-
マップ公開2013年7月17日-
更新2013年7月17日-
現状2013年7月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5517_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5517.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Asymmetric reconstruction of filled-integrin alpha v beta 6 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.26 Å/pix.
x 201 pix.
= 454.26 Å		2.26 Å/pix.
x 201 pix.
= 454.26 Å		2.26 Å/pix.
x 201 pix.
= 454.26 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.26 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-2.88894749 - 4.88957167
平均 (標準偏差)0.00000001 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-100-100-100
サイズ201201201
Spacing201201201
セルA=B=C: 454.26 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.262.262.26
M x/y/z201201201
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z454.260454.260454.260
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-100-100-100
NC/NR/NS201201201
D min/max/mean-2.8894.8900.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : asymmetric reconstruction of filled-integrin alpha v beta 6 complex

全体名称: asymmetric reconstruction of filled-integrin alpha v beta 6 complex
要素
  • 試料: asymmetric reconstruction of filled-integrin alpha v beta 6 complex
  • ウイルス: Human coxsackievirus A9 (コクサッキーウイルス)

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超分子 #1000: asymmetric reconstruction of filled-integrin alpha v beta 6 complex

超分子名称: asymmetric reconstruction of filled-integrin alpha v beta 6 complex
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

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超分子 #1: Human coxsackievirus A9

超分子名称: Human coxsackievirus A9 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: CVA9 / NCBI-ID: 12067 / 生物種: Human coxsackievirus A9 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: CVA9
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / T番号(三角分割数): 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2012年3月1日
撮影デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 64
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 62000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.54 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.83 µm / 倍率（公称値）: 62000
試料ステージ試料ホルダー: GATAN 262 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: whole micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 28.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: AUTO3DEM / 使用した粒子像数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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