[日本語] English
- EMDB-5476: Structure of the vacuolar-type ATPase from Saccharomyces cerevisi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5476
タイトルStructure of the vacuolar-type ATPase from Saccharomyces cerevisiae at 11 Angstrom resolution
マップデータ3D map of V-type ATPase
試料
  • 試料: vacuolar-type ATPases
  • タンパク質・ペプチド: vacuolar-type ATPases
キーワードmembrane protein / proton pump / ATPase / vacuole / endosome / lysosome / plasma membrane / Golgi
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.0 Å
データ登録者Benlekbir S / Bueler SA / Rubinstein JL
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / : 2012
タイトル: Structure of the vacuolar-type ATPase from Saccharomyces cerevisiae at 11-Å resolution.
著者: Samir Benlekbir / Stephanie A Bueler / John L Rubinstein /
要旨: Vacuolar-type ATPases (V-type ATPases) in eukaryotic cells are large membrane protein complexes that acidify various intracellular compartments. The enzymes are regulated by dissociation of the V(1) ...Vacuolar-type ATPases (V-type ATPases) in eukaryotic cells are large membrane protein complexes that acidify various intracellular compartments. The enzymes are regulated by dissociation of the V(1) and V(O) regions of the complex. Here we present the structure of the Saccharomyces cerevisiae V-type ATPase at 11-Å resolution by cryo-EM of protein particles in ice. The structure explains many cross-linking and protein interaction studies. Docking of crystal structures suggests that inhibition of ATPase activity by the dissociated V(1) region involves rearrangement of the N- and C-terminal domains of subunit H and also suggests how this inhibition is triggered upon dissociation. We provide support for this model by demonstrating that mutation of subunit H to increase the rigidity of the linker between its two domains decreases its ability to inhibit ATPase activity.
履歴
登録2012年8月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年11月7日-
マップ公開2012年11月7日-
更新2012年12月19日-
現状2012年12月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.76
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.76
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5476.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D map of V-type ATPase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.4 Å/pix.
x 256 pix.
= 358.4 Å
1.4 Å/pix.
x 256 pix.
= 358.4 Å
1.4 Å/pix.
x 256 pix.
= 358.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.76 / ムービー #1: 0.76
最小 - 最大-0.21194004 - 1.76278007
平均 (標準偏差)0.05694631 (±0.22409908)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 358.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.41.41.4
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z358.400358.400358.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-150-1500
NX/NY/NZ301301151
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.2121.7630.057

-
添付データ

+
セグメンテーションマップ: A subunit 2

注釈A subunit 2
ファイルemd_5476_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: E subunit 3

注釈E subunit 3
ファイルemd_5476_msk_10.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: G subunit 1

注釈G subunit 1
ファイルemd_5476_msk_11.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: G subunit 2

注釈G subunit 2
ファイルemd_5476_msk_12.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: G subunit 3

注釈G subunit 3
ファイルemd_5476_msk_13.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: H subunit

注釈H subunit
ファイルemd_5476_msk_14.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: a subunit

注釈a subunit
ファイルemd_5476_msk_15.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: c-ring

注釈c-ring
ファイルemd_5476_msk_16.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: d subunit

注釈d subunit
ファイルemd_5476_msk_17.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: detergent/lipid plug

注釈detergent/lipid plug
ファイルemd_5476_msk_18.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: A subunit 1

注釈A subunit 1
ファイルemd_5476_msk_19.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: A subunit 3

注釈A subunit 3
ファイルemd_5476_msk_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: B subunit 1

注釈B subunit 1
ファイルemd_5476_msk_3.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: B subunit 2

注釈B subunit 2
ファイルemd_5476_msk_4.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: B subunit 3

注釈B subunit 3
ファイルemd_5476_msk_5.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: C subunit

注釈C subunit
ファイルemd_5476_msk_6.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: DF subcomplex

注釈DF subcomplex
ファイルemd_5476_msk_7.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: E subunit 1

注釈E subunit 1
ファイルemd_5476_msk_8.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
セグメンテーションマップ: E subunit 2

注釈E subunit 2
ファイルemd_5476_msk_9.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
試料の構成要素

-
全体 : vacuolar-type ATPases

全体名称: vacuolar-type ATPases
要素
  • 試料: vacuolar-type ATPases
  • タンパク質・ペプチド: vacuolar-type ATPases

-
超分子 #1000: vacuolar-type ATPases

超分子名称: vacuolar-type ATPases / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: A3B3CDE3FG3HadcXc'Yc''Z complex where X, Y, and Z indicate unknown stoichiometry
Number unique components: 1
分子量実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa / 手法: Gel filtration

-
分子 #1: vacuolar-type ATPases

分子名称: vacuolar-type ATPases / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: V-ATPase / 詳細: Detergent solubilized protein complex / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / : SABY31 / 別称: Baker's yeast / Organelle: Intracellular membranes / 細胞中の位置: Intracellular membranes
分子量実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, 0.03% w/v dodecylmaltoside
グリッド詳細: Quantifoil R2/2 glow discharged in air
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 20 seconds before freezing

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
アライメント法Legacy - 非点収差: Manually corrected by inspecting FFT
日付2011年1月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 1000 / 平均電子線量: 12 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率(補正後): 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 倍率(公称値): 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

詳細particles selected manually with Ximdisp
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.0 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア - 名称: Search_Fspace, Refine_Fspace, Build_Fspace
使用した粒子像数: 34448

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る