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- EMDB-54543: Cerebellar GluA2/4 NTD heterophilic tetramer interface (focused r... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54543
タイトルCerebellar GluA2/4 NTD heterophilic tetramer interface (focused refinement)
マップデータ
試料
  • 複合体: GluA2/4 NTD heterophilic tetramer interface (focused refinement)
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 4
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードAMPA ionotropic glutamate receptor / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of AMPA receptors / Trafficking of AMPA receptors / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / AMPA glutamate receptor complex / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic ...Activation of AMPA receptors / Trafficking of AMPA receptors / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / AMPA glutamate receptor complex / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / cell surface receptor signaling pathway / glutamatergic synapse / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor / Glutamate receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Sengupta N / Scrutton A / Greger IH / Krieger JM
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105174197 英国
Wellcome Trust223194/Z/21/Z 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2026
タイトル: Structure and organization of AMPA receptor-TARP complexes in the mammalian cerebellum.
著者: Alexander M Scrutton / Nayanika Sengupta / Josip Ivica / Imogen Stockwell / Sew Peak-Chew / Bishal Singh / Kunimichi Suzuki / Veronica T Chang / Stephen H McLaughlin / James M Krieger / A ...著者: Alexander M Scrutton / Nayanika Sengupta / Josip Ivica / Imogen Stockwell / Sew Peak-Chew / Bishal Singh / Kunimichi Suzuki / Veronica T Chang / Stephen H McLaughlin / James M Krieger / A Radu Aricescu / Ingo H Greger /
要旨: AMPA receptors (AMPARs) are multimodal transducers of glutamatergic signals throughout the brain. Their diversity is exemplified in the cerebellum: At afferent synapses, AMPARs mediate high-frequency ...AMPA receptors (AMPARs) are multimodal transducers of glutamatergic signals throughout the brain. Their diversity is exemplified in the cerebellum: At afferent synapses, AMPARs mediate high-frequency excitation, whereas in Bergmann glia (BG) they support calcium transients that modulate synaptic transmission. This spectrum arises from different combinations of core subunits (GluA1-4), auxiliary proteins, and posttranscriptional modifications. Using mass spectrometry, cryo-electron microscopy, and electrophysiology, we characterize major cerebellar AMPARs in pigs: calcium-impermeable GluA2/A4 heteromers with four transmembrane AMPAR regulatory protein (TARP) subunits, mainly neuronal in origin, and BG-specific, calcium-permeable GluA1/A4 heteromers containing two type II TARPs. We also showed that GluA4 receptors frequently exhibit compact N-terminal domains that promote their synaptic delivery. Our study defines the organizational principles of mammalian cerebellar AMPAR complexes and reveals how different receptor subtypes support cell type-specific functions.
履歴
登録2025年7月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月24日-
マップ公開2025年12月24日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54543.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_54543.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.96 Å/pix.
x 360 pix.
= 343.8 Å		0.96 Å/pix.
x 360 pix.
= 343.8 Å		0.96 Å/pix.
x 360 pix.
= 343.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.955 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-1.3669631 - 2.2800028
平均 (標準偏差)0.005225036 (±0.061770782)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 343.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_54543_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_54543_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_54543_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GluA2/4 NTD heterophilic tetramer interface (focused refinement)

全体名称: GluA2/4 NTD heterophilic tetramer interface (focused refinement)
要素
  • 複合体: GluA2/4 NTD heterophilic tetramer interface (focused refinement)
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 4
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: GluA2/4 NTD heterophilic tetramer interface (focused refinement)

超分子名称: GluA2/4 NTD heterophilic tetramer interface (focused refinement)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

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分子 #1: Glutamate receptor 4

分子名称: Glutamate receptor 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Uniprot I3L8N9 (GRIA4 PIG), start 22 after signal peptide cleavage.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 96.99375 KDa
配列文字列: AFPSSVQIGG LFIRNTDQEY TAFRLAIFLH NTSPNASEAP FNLVPHVDNI ETANSFAVTN AFCSQYSRGV FAIFGLYDKR SVHTLTSFC SALHISLITP SFPTEGESQF VLQLRPSLRG ALLSLLDHYE WNCFVFLYDT DRGYSILQAI MEKAGQNGWH V SAICVENF ...文字列:
AFPSSVQIGG LFIRNTDQEY TAFRLAIFLH NTSPNASEAP FNLVPHVDNI ETANSFAVTN AFCSQYSRGV FAIFGLYDKR SVHTLTSFC SALHISLITP SFPTEGESQF VLQLRPSLRG ALLSLLDHYE WNCFVFLYDT DRGYSILQAI MEKAGQNGWH V SAICVENF NDVSYRQLLE ELDRRQEKKF VIDCEIERLQ NILEQIVSVG KHVKGYHYII ANLGFKDISL ERFIHGGANV TG FQLVDFN TPMVTKLMDR WKKLDQREYP GSETPPKYTS ALTYDGVLVM AETFRNLRRQ KIDISRRGNA GDCLANPAAP WGQ GIDMER TLKQVQIQGL TGNVQFDHYG RRVNYTMDVF ELKSTGPRKV GYWNDMDKLV LIQDVPTLGN DTAAIENRTV VVTT IMESP YVMYKKNHEM FEGNDKYEGY CVDLASEIAK HIGIKYKIAI VPDGKYGARD ADTKIWNGMV GELVYGKAEI AIAPL TITL VREEVIDFSK PFMSLGISIM IKKPQKSKPG VFSFLDPLAY EIWMCIVFAY IGVSVVLFLV SRFSPYEWHT EEPEDG KEG PSDQPPNEFG IFNSLWFSLG AFMQQGCDIS PRSLSGRIVG GVWWFFTLII ISSYTANLAA FLTVERMVSP IESAEDL AK QTEIAYGTLD SGSTKEFFRR SKIAVYEKMW TYMRSAEPSV FTRTTAEGVA RVRKSKGKFA FLLESTMNEY IEQRKPCD T MKVGGNLDSK GYGVATPKGS SLRTPVNLAV LKLSEAGVLD KLKNKWWYDK GECGPKDSGS KDKTSALSLS NVAGVFYIL VGGLGLAMLV ALIEFCYKSR AEAKRMKVAK SAQTFNPTSS QNTQNLATYR EGYNVYGTES IKI

UniProtKB: Glutamate receptor

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分子 #2: Glutamate receptor 2

分子名称: Glutamate receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Uniprot A0A5G2QRQ2 (GRIA2 PIG), start 25 after signal peptide cleavage.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 92.309086 KDa
配列文字列: NSIQIGGLFP RGADQEYSAF RVGMVQFSTS EFRLTPHIDN LEVANSFAVT NAFCSQFSRG VYAIFGFYDK KSVNTITSFC GTLHVSFIT PSFPTDGTHP FVIQMRPDLK GALLSLIEYY QWDKFAYLYD SDRGLSTLQA VLDSAAEKKW QVTAINVGNI N NDKKDETY ...文字列:
NSIQIGGLFP RGADQEYSAF RVGMVQFSTS EFRLTPHIDN LEVANSFAVT NAFCSQFSRG VYAIFGFYDK KSVNTITSFC GTLHVSFIT PSFPTDGTHP FVIQMRPDLK GALLSLIEYY QWDKFAYLYD SDRGLSTLQA VLDSAAEKKW QVTAINVGNI N NDKKDETY RSLFQDLELK KERRVILDCE RDKVNDIVDQ VITIGKHVKG YHYIIANLGF TDGDLLKIQF GGANVSGFQI VD YDDSLVS KFIERWSTLE EKEYPGAHTT TIKYTSALTY DAVQVMTEAF RNLRKQRIEI SRRGNAGDCL ANPAVPWGQG VEI ERALKQ VQVEGLSGNI KFDQNGKRIN YTINIMELKT NGPRKIGYWS EVDKMVVTLT ELPSGNDTSG LENKTVVVTT ILES PYVMM KKNHEMLEGN ERYEGYCVDL AAEIAKHCGF KYKLTIVGDG KYGARDADTK IWNGMVGELV YGKADIAIAP LTITL VREE VIDFSKPFMS LGISIMIKKP QKSKPGVFSF LDPLAYEIWM CIVFAYIGVS VVLFLVSRFS PYEWHTEEFE DGRETQ SSE STNEFGIFNS LWFSLGAFMQ QGCDISPRSL SGRIVGGVWW FFTLIIISSY TANLAAFLTV ERMVSPIESA EDLSKQT EI AYGTLDSGST KEFFRRSKIA VFDKMWTYMR SAEPSVFVRT TAEGVARVRK SKGKYAYLLE STMNEYIEQR KPCDTMKV G GNLDSKGYGI ATPKGSSLRW EKTSALSLSN VAGVFYILVG GLGLAMLVAL IEFCYKSRAE AKRMKVAKNA QNINPSSSQ NSQNFATYKE GYNVYGIESV KI

UniProtKB: Glutamate receptor

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 30603
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

9b68

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

9-f1

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
得られたモデル

PDB-9s3o:
Cerebellar GluA2/4 NTD heterophilic tetramer interface (focused refinement)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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