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- EMDB-54397: Cryo-EM map of human MRE11-RAD50-NBS1 complex bound to ATPgammaS -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54397
タイトルCryo-EM map of human MRE11-RAD50-NBS1 complex bound to ATPgammaS
マップデータ
試料
  • 複合体: Human MRE11-RAD50-NBS1 complex bound to ATPgammaS
    • タンパク質・ペプチド: Human MRE11
    • タンパク質・ペプチド: Human RAD50
    • タンパク質・ペプチド: Human NBS1
キーワードMRE11-RAD50-NBS1 / DNA double-strand break repair / open coiled-coil / HYDROLASE
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Cui HJ / Fan YL / Hopfner KP
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for DNA break sensing by human MRE11-RAD50-NBS1 and its regulation by telomeric factor TRF2.
著者: Yilan Fan / Filiz Kuybu / Hengjun Cui / Katja Lammens / Jia-Xuan Chen / Michael Kugler / Christophe Jung / Karl-Peter Hopfner /
要旨: The MRE11-RAD50-NBS1 (MRN) complex is a central, multifunctional factor in the detection, signaling and nucleolytic processing of DNA double-strand breaks (DSBs). To clarify how human MRN binds ...The MRE11-RAD50-NBS1 (MRN) complex is a central, multifunctional factor in the detection, signaling and nucleolytic processing of DNA double-strand breaks (DSBs). To clarify how human MRN binds generic and telomeric DNA ends and can separate DNA end sensing from nuclease activities, we determined cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human MRN bound to DNA and to DNA and the telomere protection factor TRF2. MRN senses DSBs through a tight clamp-like sensing state with closed coiled-coil domains, but auto-inhibited MRE11 nuclease. NBS1 wraps around the MRE11 dimer, with NBS1's ATM recruitment motif sequestered by binding to the regulatory RAD50 S site, necessitating a switch in the NBS1 C helix for ATM activation. At telomeric DNA, TRF2 blocks the second S site via the iDDR motif to prevent nuclease and ATM activation. Our results provide a structural framework for DNA sensing via a gating mechanism and separation of sensing, signaling and processing activities of mammalian MRN.
履歴
登録2025年7月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月1日-
マップ公開2025年10月1日-
更新2025年10月1日-
現状2025年10月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54397.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_54397.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 360 pix.
= 261.72 Å		0.73 Å/pix.
x 360 pix.
= 261.72 Å		0.73 Å/pix.
x 360 pix.
= 261.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.727 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.058
最小 - 最大-0.46768445 - 0.6154296
平均 (標準偏差)0.0002582782 (±0.012816818)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 261.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_54397_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_54397_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_54397_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human MRE11-RAD50-NBS1 complex bound to ATPgammaS

全体名称: Human MRE11-RAD50-NBS1 complex bound to ATPgammaS
要素
  • 複合体: Human MRE11-RAD50-NBS1 complex bound to ATPgammaS
    • タンパク質・ペプチド: Human MRE11
    • タンパク質・ペプチド: Human RAD50
    • タンパク質・ペプチド: Human NBS1

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超分子 #1: Human MRE11-RAD50-NBS1 complex bound to ATPgammaS

超分子名称: Human MRE11-RAD50-NBS1 complex bound to ATPgammaS / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 554 KDa

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分子 #1: Human MRE11

分子名称: Human MRE11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: H129N nuclease-dead mutant / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSTADALDDE NTFKILVATD IHLGFMEKDA VRGNDTFVTL DEILRLAQEN EVDFILLGGD LFHENKPSRK TLHTCLELLR KYCMGDRPVQ FEILSDQSVN FGFSKFPWVN YQDGNLNISI PVFSIHGNND DPTGADALCA LDILSCAGFV NHFGRSMSVE KIDISPVLLQ ...文字列:
MSTADALDDE NTFKILVATD IHLGFMEKDA VRGNDTFVTL DEILRLAQEN EVDFILLGGD LFHENKPSRK TLHTCLELLR KYCMGDRPVQ FEILSDQSVN FGFSKFPWVN YQDGNLNISI PVFSIHGNND DPTGADALCA LDILSCAGFV NHFGRSMSVE KIDISPVLLQ KGSTKIALYG LGSIPDERLY RMFVNKKVTM LRPKEDENSW FNLFVIHQNR SKHGSTNFIP EQFLDDFIDL VIWGHEHECK IAPTKNEQQL FYISQPGSSV VTSLSPGEAV KKHVGLLRIK GRKMNMHKIP LHTVRQFFME DIVLANHPDI FNPDNPKVTQ AIQSFCLEKI EEMLENAERE RLGNSHQPEK PLVRLRVDYS GGFEPFSVLR FSQKFVDRVA NPKDIIHFFR HREQKEKTGE EINFGKLITK PSEGTTLRVE DLVKQYFQTA EKNVQLSLLT ERGMGEAVQE FVDKEEKDAI EELVKYQLEK TQRFLKERHI DALEDKIDEE VRRFRETRQK NTNEEDDEVR EAMTRARALR SQSEESASAF SADDLMSIDL AEQMANDSDD SISAATNKGR GRGRGRRGGR GQNSASRGGS QRGRADTGLE TSTRSRNSKT AVSASRNMSI IDAFKSTRQQ PSRNVTTKNY SEVIEVDESD VEEDIFPTTS KTDQRWSSTS SSKIMSQSQV SKGVDFESSE DDDDDPFMNT SSLRRNRR

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分子 #2: Human RAD50

分子名称: Human RAD50 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSRIEKMSIL GVRSFGIEDK DKQIITFFSP LTILVGPNGA GKTTIIECLK YICTGDFPPG TKGNTFVHDP KVAQETDVRA QIRLQFRDVN GELIAVQRSM VCTQKSKKTE FKTLEGVITR TKHGEKVSLS SKCAEIDREM ISSLGVSKAV LNNVIFCHQE DSNWPLSEGK ...文字列:
MSRIEKMSIL GVRSFGIEDK DKQIITFFSP LTILVGPNGA GKTTIIECLK YICTGDFPPG TKGNTFVHDP KVAQETDVRA QIRLQFRDVN GELIAVQRSM VCTQKSKKTE FKTLEGVITR TKHGEKVSLS SKCAEIDREM ISSLGVSKAV LNNVIFCHQE DSNWPLSEGK ALKQKFDEIF SATRYIKALE TLRQVRQTQG QKVKEYQMEL KYLKQYKEKA CEIRDQITSK EAQLTSSKEI VKSYENELDP LKNRLKEIEH NLSKIMKLDN EIKALDSRKK QMEKDNSELE EKMEKVFQGT DEQLNDLYHN HQRTVREKER KLVDCHRELE KLNKESRLLN QEKSELLVEQ GRLQLQADRH QEHIRARDSL IQSLATQLEL DGFERGPFSE RQIKNFHKLV RERQEGEAKT ANQLMNDFAE KETLKQKQID EIRDKKTGLG RIIELKSEIL SKKQNELKNV KYELQQLEGS SDRILELDQE LIKAERELSK AEKNSNVETL KMEVISLQNE KADLDRTLRK LDQEMEQLNH HTTTRTQMEM LTKDKADKDE QIRKIKSRHS DELTSLLGYF PNKKQLEDWL HSKSKEINQT RDRLAKLNKE LASSEQNKNH INNELKRKEE QLSSYEDKLF DVCGSQDFES DLDRLKEEIE KSSKQRAMLA GATAVYSQFI TQLTDENQSC CPVCQRVFQT EAELQEVISD LQSKLRLAPD KLKSTESELK KKEKRRDEML GLVPMRQSII DLKEKEIPEL RNKLQNVNRD IQRLKNDIEE QETLLGTIMP EEESAKVCLT DVTIMERFQM ELKDVERKIA QQAAKLQGID LDRTVQQVNQ EKQEKQHKLD TVSSKIELNR KLIQDQQEQI QHLKSTTNEL KSEKLQISTN LQRRQQLEEQ TVELSTEVQS LYREIKDAKE QVSPLETTLE KFQQEKEELI NKKNTSNKIA QDKLNDIKEK VKNIHGYMKD IENYIQDGKD DYKKQKETEL NKVIAQLSEC EKHKEKINED MRLMRQDIDT QKIQERWLQD NLTLRKRNEE LKEVEEERKQ HLKEMGQMQV LQMKSEHQKL EENIDNIKRN HNLALGRQKG YEEEIIHFKK ELREPQFRDA EEKYREMMIV MRTTELVNKD LDIYYKTLDQ AIMKFHSMKM EEINKIIRDL WRSTYRGQDI EYIEIRSDAD ENVSASDKRR NYNYRVVMLK GDTALDMRGR CSAGQKVLAS LIIRLALAET FCLNCGIIAL DEPTTNLDRE NIESLAHALV EIIKSRSQQR NFQLLVITHD EDFVELLGRS EYVEKFYRIK KNIDQCSEIV KCSVSSLGFN VH

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分子 #3: Human NBS1

分子名称: Human NBS1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MWKLLPAAGP AGGEPYRLLT GVEYVVGRKN CAILIENDQS ISRNHAVLTA NFSVTNLSQT DEIPVLTLKD NSKYGTFVNE EKMQNGFSRT LKSGDGITFG VFGSKFRIEY EPLVACSSCL DVSGKTALNQ AILQLGGFTV NNWTEECTHL VMVSVKVTIK TICALICGRP ...文字列:
MWKLLPAAGP AGGEPYRLLT GVEYVVGRKN CAILIENDQS ISRNHAVLTA NFSVTNLSQT DEIPVLTLKD NSKYGTFVNE EKMQNGFSRT LKSGDGITFG VFGSKFRIEY EPLVACSSCL DVSGKTALNQ AILQLGGFTV NNWTEECTHL VMVSVKVTIK TICALICGRP IVKPEYFTEF LKAVESKKQP PQIESFYPPL DEPSIGSKNV DLSGRQERKQ IFKGKTFIFL NAKQHKKLSS AVVFGGGEAR LITEENEEEH NFFLAPGTCV VDTGITNSQT LIPDCQKKWI QSIMDMLQRQ GLRPIPEAEI GLAVIFMTTK NYCDPQGHPS TGLKTTTPGP SLSQGVSVDE KLMPSAPVNT TTYVADTESE QADTWDLSER PKEIKVSKME QKFRMLSQDA PTVKESCKTS SNNNSMVSNT LAKMRIPNYQ LSPTKLPSIN KSKDRASQQQ QTNSIRNYFQ PSTKKRERDE ENQEMSSCKS ARIETSCSLL EQTQPATPSL WKNKEQHLSE NEPVDTNSDN NLFTDTDLKS IVKNSASKSH AAEKLRSNKK REMDDVAIED EVLEQLFKDT KPELEIDVKV QKQEEDVNVR KRPRMDIETN DTFSDEAVPE SSKISQENEI GKKRELKEDS LWSAKEISNN DKLQDDSEML PKKLLLTEFR SLVIKNSTSR NPSGINDDYG QLKNFKKFKK VTYPGAGKLP HIIGGSDLIA HHARKNTELE EWLRQEMEVQ NQHAKEESLA DDLFRYNPYL KRRR

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 75330
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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