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- EMDB-52964: Cryo-EM structure of human Mre11-Rad50-Nbs1 (MRN) complex bound t... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52964
タイトルCryo-EM structure of human Mre11-Rad50-Nbs1 (MRN) complex bound to DNA and telomeric factor TRF2
マップデータ
試料
  • 複合体: MRN-TRF2-DNA complex
    • タンパク質・ペプチド: x 4種
    • DNA: x 2種
  • リガンド: x 5種
キーワードMre11-Rad50-Nbs1-TRF2 complex / double-strand DNA break repair protein / nuclease / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


telomere maintenance via telomere trimming / chromosomal region / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of telomere single strand break repair / telomeric 3' overhang formation / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / mitochondrial double-strand break repair via homologous recombination / Mre11 complex / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication ...telomere maintenance via telomere trimming / chromosomal region / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of telomere single strand break repair / telomeric 3' overhang formation / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / mitochondrial double-strand break repair via homologous recombination / Mre11 complex / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / blastocyst growth / negative regulation of telomere capping / BRCA1-C complex / Sensing of DNA Double Strand Breaks / meiotic DNA double-strand break formation / protection from non-homologous end joining at telomere / regulation of mitotic recombination / RNA-templated DNA biosynthetic process / R-loop processing / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / negative regulation of telomere maintenance / t-circle formation / negative regulation of t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / shelterin complex / phosphorylation-dependent protein binding / Telomere C-strand synthesis initiation / homologous chromosome pairing at meiosis / regulation of telomere maintenance via telomerase / double-stranded telomeric DNA binding / DNA strand resection involved in replication fork processing / nuclease activity / homologous recombination / G-quadruplex DNA binding / nuclear inclusion body / 3'-5'-DNA exonuclease activity / DNA double-strand break processing / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / single-stranded telomeric DNA binding / nuclear telomere cap complex / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / chromatin-protein adaptor activity / G-rich strand telomeric DNA binding / protein localization to site of double-strand break / telomere capping / telomere maintenance via recombination / isotype switching / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / mitotic G2/M transition checkpoint / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / IRF3-mediated induction of type I IFN / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / reciprocal meiotic recombination / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / regulation of telomere maintenance / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / sister chromatid cohesion / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / protein localization to chromosome, telomeric region / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of double-strand break repair / telomeric DNA binding / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of telomere maintenance / telomere maintenance in response to DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / negative regulation of cellular senescence / Telomere Extension By Telomerase / protein K63-linked ubiquitination / neuroblast proliferation / telomere maintenance via telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / 3'-5' exonuclease activity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere maintenance / Inhibition of DNA recombination at telomere / intrinsic apoptotic signaling pathway / Meiotic synapsis / DNA damage checkpoint signaling / replication fork
類似検索 - 分子機能
Nibrin, C-terminal / Nibrin / DNA damage repair protein Nbs1 / DNA damage repair protein Nbs1 / Nibrin, second BRCT domain / Nibrin, second BRCT domain superfamily / Second BRCT domain on Nijmegen syndrome breakage protein / DNA repair protein Rad50, eukaryotes / Nibrin-related / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain ...Nibrin, C-terminal / Nibrin / DNA damage repair protein Nbs1 / DNA damage repair protein Nbs1 / Nibrin, second BRCT domain / Nibrin, second BRCT domain superfamily / Second BRCT domain on Nijmegen syndrome breakage protein / DNA repair protein Rad50, eukaryotes / Nibrin-related / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / DNA double-strand break repair protein Mre11 / Mre11, DNA-binding / Mre11, capping domain / Mre11 DNA-binding presumed domain / Mre11 DNA-binding presumed domain / Rad50 zinc hook motif / RAD50, zinc hook / Rad50 zinc-hook domain profile. / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Mre11 nuclease, N-terminal metallophosphatase domain / SbcC/RAD50-like, Walker B motif / Rad50/SbcC-type AAA domain / AAA domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SMAD/FHA domain superfamily / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Nibrin / Double-strand break repair protein MRE11 / Telomeric repeat-binding factor 2 / DNA repair protein RAD50
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Cui HJ / Lammens K / Hopfner KP / Fan YL / Kuybu F
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for DNA break sensing by human MRE11-RAD50-NBS1 and its regulation by telomeric factor TRF2.
著者: Yilan Fan / Filiz Kuybu / Hengjun Cui / Katja Lammens / Jia-Xuan Chen / Michael Kugler / Christophe Jung / Karl-Peter Hopfner /
要旨: The MRE11-RAD50-NBS1 (MRN) complex is a central, multifunctional factor in the detection, signaling and nucleolytic processing of DNA double-strand breaks (DSBs). To clarify how human MRN binds ...The MRE11-RAD50-NBS1 (MRN) complex is a central, multifunctional factor in the detection, signaling and nucleolytic processing of DNA double-strand breaks (DSBs). To clarify how human MRN binds generic and telomeric DNA ends and can separate DNA end sensing from nuclease activities, we determined cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human MRN bound to DNA and to DNA and the telomere protection factor TRF2. MRN senses DSBs through a tight clamp-like sensing state with closed coiled-coil domains, but auto-inhibited MRE11 nuclease. NBS1 wraps around the MRE11 dimer, with NBS1's ATM recruitment motif sequestered by binding to the regulatory RAD50 S site, necessitating a switch in the NBS1 C helix for ATM activation. At telomeric DNA, TRF2 blocks the second S site via the iDDR motif to prevent nuclease and ATM activation. Our results provide a structural framework for DNA sensing via a gating mechanism and separation of sensing, signaling and processing activities of mammalian MRN.
履歴
登録2025年2月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月1日-
マップ公開2025年10月1日-
更新2025年10月1日-
現状2025年10月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52964.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52964.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 360 pix.
= 261.72 Å		0.73 Å/pix.
x 360 pix.
= 261.72 Å		0.73 Å/pix.
x 360 pix.
= 261.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.727 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.595262 - 3.2060661
平均 (標準偏差)0.0006266319 (±0.07070749)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 261.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_52964_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_52964_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52964_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MRN-TRF2-DNA complex

全体名称: MRN-TRF2-DNA complex
要素
  • 複合体: MRN-TRF2-DNA complex
    • タンパク質・ペプチド: Telomeric repeat-binding factor 2
    • DNA: DNA (64-MER)
    • DNA: DNA (64-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Nibrin
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD50
    • タンパク質・ペプチド: Double-strand break repair protein MRE11
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: water

+
超分子 #1: MRN-TRF2-DNA complex

超分子名称: MRN-TRF2-DNA complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 652 KDa

+
分子 #1: Telomeric repeat-binding factor 2

分子名称: Telomeric repeat-binding factor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The N-terminal GPASG sequence is the leftover from PreScission cleavage site, while the C-terminal SLEHHHHHHHHHH sequence resulted from His10 purification tag.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 61.69466 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GPASGMAAGA GTAGPASGPG VVRDPAASQP RKRPGREGGE GARRSDTMAG GGGSSDGSGR AAGRRASRSS GRARRGRHEP GLGGPAERG AGEARLEEAV NRWVLKFYFH EALRAFRGSR YGDFRQIRDI MQALLVRPLG KEHTVSRLLR VMQCLSRIEE G ENLDCSFD ...文字列:
GPASGMAAGA GTAGPASGPG VVRDPAASQP RKRPGREGGE GARRSDTMAG GGGSSDGSGR AAGRRASRSS GRARRGRHEP GLGGPAERG AGEARLEEAV NRWVLKFYFH EALRAFRGSR YGDFRQIRDI MQALLVRPLG KEHTVSRLLR VMQCLSRIEE G ENLDCSFD MEAELTPLES AINVLEMIKT EFTLTEAVVE SSRKLVKEAA VIICIKNKEF EKASKILKKH MSKDPTTQKL RN DLLNIIR EKNLAHPVIQ NFSYETFQQK MLRFLESHLD DAEPYLLTMA KKALKSESAA SSTGKEDKQP APGPVEKPPR EPA RQLRNP PTTIGMMTLK AAFKTLSGAQ DSEAAFAKLD QKDLVLPTQA LPASPALKNK RPRKDENESS APADGEGGSE LQPK NKRMT ISRLVLEEDS QSTEPSAGLN SSQEAASAPP SKPTVLNQPL PGEKNPKVPK GKWNSSNGVE EKETWVEEDE LFQVQ APDE DSTTNITKKQ KWTVEESEWV KAGVQKYGEG NWAAISKNYP FVNRTAVMIK DRWRTMKRLG MNSLEHHHHH HHHHH

UniProtKB: Telomeric repeat-binding factor 2

+
分子 #4: Nibrin

分子名称: Nibrin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 85.073023 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MWKLLPAAGP AGGEPYRLLT GVEYVVGRKN CAILIENDQS ISRNHAVLTA NFSVTNLSQT DEIPVLTLKD NSKYGTFVNE EKMQNGFSR TLKSGDGITF GVFGSKFRIE YEPLVACSSC LDVSGKTALN QAILQLGGFT VNNWTEECTH LVMVSVKVTI K TICALICG ...文字列:
MWKLLPAAGP AGGEPYRLLT GVEYVVGRKN CAILIENDQS ISRNHAVLTA NFSVTNLSQT DEIPVLTLKD NSKYGTFVNE EKMQNGFSR TLKSGDGITF GVFGSKFRIE YEPLVACSSC LDVSGKTALN QAILQLGGFT VNNWTEECTH LVMVSVKVTI K TICALICG RPIVKPEYFT EFLKAVESKK QPPQIESFYP PLDEPSIGSK NVDLSGRQER KQIFKGKTFI FLNAKQHKKL SS AVVFGGG EARLITEENE EEHNFFLAPG TCVVDTGITN SQTLIPDCQK KWIQSIMDML QRQGLRPIPE AEIGLAVIFM TTK NYCDPQ GHPSTGLKTT TPGPSLSQGV SVDEKLMPSA PVNTTTYVAD TESEQADTWD LSERPKEIKV SKMEQKFRML SQDA PTVKE SCKTSSNNNS MVSNTLAKMR IPNYQLSPTK LPSINKSKDR ASQQQQTNSI RNYFQPSTKK RERDEENQEM SSCKS ARIE TSCSLLEQTQ PATPSLWKNK EQHLSENEPV DTNSDNNLFT DTDLKSIVKN SASKSHAAEK LRSNKKREMD DVAIED EVL EQLFKDTKPE LEIDVKVQKQ EEDVNVRKRP RMDIETNDTF SDEAVPESSK ISQENEIGKK RELKEDSLWS AKEISNN DK LQDDSEMLPK KLLLTEFRSL VIKNSTSRNP SGINDDYGQL KNFKKFKKVT YPGAGKLPHI IGGSDLIAHH ARKNTELE E WLRQEMEVQN QHAKEESLAD DLFRYNPYLK RRR

UniProtKB: Nibrin

+
分子 #5: DNA repair protein RAD50

分子名称: DNA repair protein RAD50 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 154.150016 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSRIEKMSIL GVRSFGIEDK DKQIITFFSP LTILVGPNGA GKTTIIECLK YICTGDFPPG TKGNTFVHDP KVAQETDVRA QIRLQFRDV NGELIAVQRS MVCTQKSKKT EFKTLEGVIT RTKHGEKVSL SSKCAEIDRE MISSLGVSKA VLNNVIFCHQ E DSNWPLSE ...文字列:
MSRIEKMSIL GVRSFGIEDK DKQIITFFSP LTILVGPNGA GKTTIIECLK YICTGDFPPG TKGNTFVHDP KVAQETDVRA QIRLQFRDV NGELIAVQRS MVCTQKSKKT EFKTLEGVIT RTKHGEKVSL SSKCAEIDRE MISSLGVSKA VLNNVIFCHQ E DSNWPLSE GKALKQKFDE IFSATRYIKA LETLRQVRQT QGQKVKEYQM ELKYLKQYKE KACEIRDQIT SKEAQLTSSK EI VKSYENE LDPLKNRLKE IEHNLSKIMK LDNEIKALDS RKKQMEKDNS ELEEKMEKVF QGTDEQLNDL YHNHQRTVRE KER KLVDCH RELEKLNKES RLLNQEKSEL LVEQGRLQLQ ADRHQEHIRA RDSLIQSLAT QLELDGFERG PFSERQIKNF HKLV RERQE GEAKTANQLM NDFAEKETLK QKQIDEIRDK KTGLGRIIEL KSEILSKKQN ELKNVKYELQ QLEGSSDRIL ELDQE LIKA ERELSKAEKN SNVETLKMEV ISLQNEKADL DRTLRKLDQE MEQLNHHTTT RTQMEMLTKD KADKDEQIRK IKSRHS DEL TSLLGYFPNK KQLEDWLHSK SKEINQTRDR LAKLNKELAS SEQNKNHINN ELKRKEEQLS SYEDKLFDVC GSQDFES DL DRLKEEIEKS SKQRAMLAGA TAVYSQFITQ LTDENQSCCP VCQRVFQTEA ELQEVISDLQ SKLRLAPDKL KSTESELK K KEKRRDEMLG LVPMRQSIID LKEKEIPELR NKLQNVNRDI QRLKNDIEEQ ETLLGTIMPE EESAKVCLTD VTIMERFQM ELKDVERKIA QQAAKLQGID LDRTVQQVNQ EKQEKQHKLD TVSSKIELNR KLIQDQQEQI QHLKSTTNEL KSEKLQISTN LQRRQQLEE QTVELSTEVQ SLYREIKDAK EQVSPLETTL EKFQQEKEEL INKKNTSNKI AQDKLNDIKE KVKNIHGYMK D IENYIQDG KDDYKKQKET ELNKVIAQLS ECEKHKEKIN EDMRLMRQDI DTQKIQERWL QDNLTLRKRN EELKEVEEER KQ HLKEMGQ MQVLQMKSEH QKLEENIDNI KRNHNLALGR QKGYEEEIIH FKKELREPQF RDAEEKYREM MIVMRTTELV NKD LDIYYK TLDQAIMKFH SMKMEEINKI IRDLWRSTYR GQDIEYIEIR SDADENVSAS DKRRNYNYRV VMLKGDTALD MRGR CSAGQ KVLASLIIRL ALAETFCLNC GIIALDEPTT NLDRENIESL AHALVEIIKS RSQQRNFQLL VITHDEDFVE LLGRS EYVE KFYRIKKNID QCSEIVKCSV SSLGFNVH

UniProtKB: DNA repair protein RAD50

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分子 #6: Double-strand break repair protein MRE11

分子名称: Double-strand break repair protein MRE11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6
詳細: Following residue R708 is a short GS linker, a PreScission cleavage site, and two FLAG tags.
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.03268 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSTADALDDE NTFKILVATD IHLGFMEKDA VRGNDTFVTL DEILRLAQEN EVDFILLGGD LFHENKPSRK TLHTCLELLR KYCMGDRPV QFEILSDQSV NFGFSKFPWV NYQDGNLNIS IPVFSIHGNH DDPTGADALC ALDILSCAGF VNHFGRSMSV E KIDISPVL ...文字列:
MSTADALDDE NTFKILVATD IHLGFMEKDA VRGNDTFVTL DEILRLAQEN EVDFILLGGD LFHENKPSRK TLHTCLELLR KYCMGDRPV QFEILSDQSV NFGFSKFPWV NYQDGNLNIS IPVFSIHGNH DDPTGADALC ALDILSCAGF VNHFGRSMSV E KIDISPVL LQKGSTKIAL YGLGSIPDER LYRMFVNKKV TMLRPKEDEN SWFNLFVIHQ NRSKHGSTNF IPEQFLDDFI DL VIWGHEH ECKIAPTKNE QQLFYISQPG SSVVTSLSPG EAVKKHVGLL RIKGRKMNMH KIPLHTVRQF FMEDIVLANH PDI FNPDNP KVTQAIQSFC LEKIEEMLEN AERERLGNSH QPEKPLVRLR VDYSGGFEPF SVLRFSQKFV DRVANPKDII HFFR HREQK EKTGEEINFG KLITKPSEGT TLRVEDLVKQ YFQTAEKNVQ LSLLTERGMG EAVQEFVDKE EKDAIEELVK YQLEK TQRF LKERHIDALE DKIDEEVRRF RETRQKNTNE EDDEVREAMT RARALRSQSE ESASAFSADD LMSIDLAEQM ANDSDD SIS AATNKGRGRG RGRRGGRGQN SASRGGSQRG RADTGLETST RSRNSKTAVS ASRNMSIIDA FKSTRQQPSR NVTTKNY SE VIEVDESDVE EDIFPTTSKT DQRWSSTSSS KIMSQSQVSK GVDFESSEDD DDDPFMNTSS LRRNRRSGGS LEVLFQGP D YKDDDDKGTD YKDDDDK

UniProtKB: Double-strand break repair protein MRE11

+
分子 #2: DNA (64-MER)

分子名称: DNA (64-MER) / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.423369 KDa
配列文字列: (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT) ...文字列:
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+
分子 #3: DNA (64-MER)

分子名称: DNA (64-MER) / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.000281 KDa
配列文字列: (DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA) (DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA) (DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA) (DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA) (DA) (DA)(DA)(DA)(DA)(DA) ...文字列:
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+
分子 #7: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #8: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #9: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

+
分子 #10: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 4 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

+
分子 #11: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 6 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 25mM Hepes-NaOH, pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM ATP, 1mM BeF3, 5 mM MgCl2, 1 mM MnCl2
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 7 sec. / 詳細: 20 mA, 7 s
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: LEICA PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.81 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / 使用した粒子像数: 208916
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
最終 3次元分類クラス数: 2 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9q9m:
Cryo-EM structure of human Mre11-Rad50-Nbs1 (MRN) complex bound to DNA and telomeric factor TRF2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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