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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||
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| タイトル | GluA4 in complex with TARP-2, open state, map of LBD domain | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Gria4 / Voltage-dependent calcium channel gamma-2 / AMPA Receptor / GluA4-TARP2 / Membrane protein / Open state / LBD | |||||||||
| 生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Vega-Gutierrez C / Herguedas B | |||||||||
| 資金援助 | スペイン, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025タイトル: GluA4 AMPA receptor gating mechanisms and modulation by auxiliary proteins. 著者: Carlos Vega-Gutiérrez / Javier Picañol-Párraga / Irene Sánchez-Valls / Victoria Del Pilar Ribón-Fuster / David Soto / Beatriz Herguedas / ![]() 要旨: AMPA-type glutamate receptors, fundamental ion channels for fast excitatory neurotransmission and synaptic plasticity, contain a GluA tetrameric core surrounded by auxiliary proteins such as ...AMPA-type glutamate receptors, fundamental ion channels for fast excitatory neurotransmission and synaptic plasticity, contain a GluA tetrameric core surrounded by auxiliary proteins such as transmembrane AMPA receptor regulatory proteins (TARPs) or Cornichons. Their exact composition and stoichiometry govern functional properties, including kinetics, calcium permeability and trafficking. The GluA1-GluA3 subunits predominate in the adult forebrain and are well characterized. However, we lack structural information on full-length GluA4-containing AMPARs, a subtype that has specific roles in brain development and specific cell types in mammals. Here we present the cryo-electron microscopy structures of rat GluA4:TARP-γ2 trapped in active, resting and desensitized states, covering a full gating cycle. Additionally, we describe the structure of GluA4 alone, which displays a classical Y-shaped conformation. In resting conditions, GluA4:TARP-γ2 adopts two conformations, one resembling the desensitized states of other GluA subunits. Moreover, we identify a regulatory site for TARP-γ2 in the ligand-binding domain that modulates gating kinetics. Our findings uncover distinct features of GluA4, highlighting how subunit composition and auxiliary proteins shape receptor structure and dynamics, expanding glutamatergic signaling diversity. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_54081.map.gz | 230 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-54081-v30.xml emd-54081.xml | 16.1 KB 16.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_54081_fsc.xml | 13.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_54081.png | 34.4 KB | ||
| マスクデータ | emd_54081_msk_1.map | 244.1 MB | マスクマップ | |
| Filedesc metadata | emd-54081.cif.gz | 5.8 KB | ||
| その他 | emd_54081_half_map_1.map.gz emd_54081_half_map_2.map.gz | 226 MB 226 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-54081 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-54081 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_54081_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_54081_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_54081_validation.xml.gz | 21.8 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_54081_validation.cif.gz | 27.9 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-54081 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-54081 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_54081.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.839 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
| ファイル | emd_54081_msk_1.map | ||||||||||||
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| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
| ファイル | emd_54081_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
| ファイル | emd_54081_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : GluA4 in complex with TARP-2, open state, LBD domain
| 全体 | 名称: GluA4 in complex with TARP-2, open state, LBD domain |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: GluA4 in complex with TARP-2, open state, LBD domain
| 超分子 | 名称: GluA4 in complex with TARP-2, open state, LBD domain タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 分子量 | 理論値: 620 KDa |
-分子 #1: GluA4 in complex with TARP-2, open state, LBD domain
| 分子 | 名称: GluA4 in complex with TARP-2, open state, LBD domain タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: DEXTRO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 配列 | 文字列: MRIICRQIVL LFSGFWGLAM GAFPSSVQIG GLFIRNTDQE YTAFRLAIFL HNTSPNASEA PFNLVPHVDN IETANSFAVT NAFCSQYSRG VFAIFGLYDK RSVHTLTSFC SALHISLITP SFPTEGESQF VLQLRPSLRG ALLSLLDHYE WNCFVFLYDT DRGYSILQAI ...文字列: MRIICRQIVL LFSGFWGLAM GAFPSSVQIG GLFIRNTDQE YTAFRLAIFL HNTSPNASEA PFNLVPHVDN IETANSFAVT NAFCSQYSRG VFAIFGLYDK RSVHTLTSFC SALHISLITP SFPTEGESQF VLQLRPSLRG ALLSLLDHYE WNCFVFLYDT DRGYSILQAI MEKAGQNGWH VSAICVENFN DVSYRQLLEE LDRRQEKKFV IDCEIERLQN ILEQIVSVGK HVKGYHYIIA NLGFKDISLE RFIHGGANVT GFQLVDFNTP MVTKLMDRWK KLDQREYPGS ETPPKYTSAL TYDGVLVMAE TFRSLRRQKI DISRRGNAGD CLANPAAPWG QGIDMERTLK QVRIQGLTGN VQFDHYGRRV NYTMDVFELK STGPRKVGYW NDMDKLVLIQ DMPTLGNDTA AIENRTVVVT TIMESPYVMY KKNHEMFEGN DKYEGYCVDL ASEIAKHIGI KYKIAIVPDG KYGARDADTK IWNGMVGELV YGKAEIAIAP LTITLVREEV IDFSKPFMSL GISIMIKKPQ KSKPGVFSFL DPLAYEIWMC IVFAYIGVSV VLFLVSRFSP YEWHTEEPED GKEGPSDQPP NEFGIFNSLW FSLGAFMQQG CDISPRSLSG RIVGGVWWFF TLIIISSYTA NLAAFLTVER MVSPIESAED LAKQTEIAYG TLDSGSTKEF FRRSKIAVYE KMWTYMRSAE PSVFTRTTAE GVARVRKSKG KFAFLLESTM NEYIEQRKPC DTMKVGGNLD SKGYGVATPK GSSLRTPVNL AVLKLSEAGV LDKLKNKWWY DKGECGPKDS GSKDKTSALS LSNVAGVFYI LVGGLGLAML VALIEFCYKS RAEAKRMKLT FSEAIRNKAR LSITGSVGEN GRVLTPDCPK AVHTGTAIRQ SSGLAVIASD LP |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
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試料調製
| 濃度 | 3.5 mg/mL | ||||||||||||
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| 緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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| 凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | ||||||||||||
| 詳細 | The sample was incubated with the AMPA receptor allosteric modulator (CTZ) and then with an agonist (L-Glu) to capture the receptor in its open state. |
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | TFS KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k) 実像数: 26285 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
| 試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
ムービー
コントローラー
万見について




キーワード
データ登録者
スペイン, 1件
引用



















Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)












































Homo sapiens (ヒト)
解析
FIELD EMISSION GUN

