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- EMDB-53428: Cryo-EM structure of the human UBR4/KCMF1/CALM1 complex (CALM1 fo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53428
タイトルCryo-EM structure of the human UBR4/KCMF1/CALM1 complex (CALM1 focused refinement)
マップデータ
試料
  • 複合体: Human UBR4/KCMF1/CALM1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase UBR4
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードUbiquitin ligase / protein quality control / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of HRI-mediated signaling / synaptic signaling / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / protein K27-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / endosome organization / cytoplasm protein quality control / protein K11-linked ubiquitination ...negative regulation of HRI-mediated signaling / synaptic signaling / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / protein K27-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / endosome organization / cytoplasm protein quality control / protein K11-linked ubiquitination / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / calcineurin-mediated signaling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / tertiary granule membrane / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / ficolin-1-rich granule membrane / DARPP-32 events / catalytic complex / protein K63-linked ubiquitination / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / protein K48-linked ubiquitination / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / specific granule membrane / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / positive regulation of autophagy / FCERI mediated Ca+2 mobilization / substantia nigra development / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion / RING-type E3 ubiquitin transferase / cellular response to type II interferon / Stimuli-sensing channels / G2/M transition of mitotic cell cycle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / RAS processing
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase UBR4, N-terminal / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 N-terminal / Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4-like domain / E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 ...E3 ubiquitin-protein ligase UBR4, N-terminal / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 N-terminal / Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4-like domain / E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / UBR4 E3 catalytic module profile. / : / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / zinc finger / : / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2-type / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Armadillo-type fold / WD40-repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Grabarczyk DB / Clausen T
資金援助 オーストリア, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
Austrian Research Promotion Agency852936 オーストリア
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission847548European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Architecture of the UBR4 complex, a giant E4 ligase central to eukaryotic protein quality control.
著者: Daniel B Grabarczyk / Julian F Ehrmann / Paul Murphy / Woo Seok Yang / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Luiza Deszcz / Jana Neuhold / Alexander Schleiffer / Alexandra Shulkina / Juyeon Lee ...著者: Daniel B Grabarczyk / Julian F Ehrmann / Paul Murphy / Woo Seok Yang / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Luiza Deszcz / Jana Neuhold / Alexander Schleiffer / Alexandra Shulkina / Juyeon Lee / Jin Seok Shin / Anton Meinhart / Gijs A Versteeg / Eszter Zavodszky / Hyun Kyu Song / Ramanujan S Hegde / Tim Clausen /
要旨: Eukaryotic cells have evolved sophisticated quality control mechanisms to eliminate aggregation-prone proteins that compromise cellular health. Central to this defense is the ubiquitin-proteasome ...Eukaryotic cells have evolved sophisticated quality control mechanisms to eliminate aggregation-prone proteins that compromise cellular health. Central to this defense is the ubiquitin-proteasome system, where UBR4 acts as an essential E4 ubiquitin ligase, amplifying degradation marks on defective proteins. Cryo-electron microscopy analysis of UBR4 in complex with its cofactors KCMF1 and CALM1 reveals a massive 1.3-megadalton ring structure, featuring a central substrate-binding arena and flexibly attached catalytic units. Our structure shows how UBR4 binds substrate and extends lysine-48-specific ubiquitin chains. Efficient substrate targeting depends on both preubiquitination and specific N-degrons, with KCMF1 acting as a key substrate filter. The architecture of the E4 megacomplex is conserved across eukaryotes, but species-specific adaptations allow UBR4 to perform its precisely tuned quality control function in diverse cellular environments.
履歴
登録2025年4月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月3日-
マップ公開2025年9月3日-
更新2025年9月17日-
現状2025年9月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53428.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.27 Å/pix.
x 384 pix.
= 486.912 Å		1.27 Å/pix.
x 384 pix.
= 486.912 Å		1.27 Å/pix.
x 384 pix.
= 486.912 Å

表面

投影像

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.268 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00555
最小 - 最大-0.028662108 - 0.051392514
平均 (標準偏差)-0.0000666783 (±0.0009777354)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 486.912 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53428_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_53428_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_53428_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human UBR4/KCMF1/CALM1 complex

全体名称: Human UBR4/KCMF1/CALM1 complex
要素
  • 複合体: Human UBR4/KCMF1/CALM1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase UBR4
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Human UBR4/KCMF1/CALM1 complex

超分子名称: Human UBR4/KCMF1/CALM1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.980717 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MDYKDDDDKM ADQLTEEQIA EFKEAFSLFD KDGDGTITTK ELGTVMRSLG QNPTEAELQD MINEVDADGN GTIDFPEFLT MMARKMKDT DSEEEIREAF RVFDKDGNGY ISAAELRHVM TNLGEKLTDE EVDEMIREAD IDGDGQVNYE EFVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-1

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分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase UBR4

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 575.844 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MATSGGEEAA AAAPAPGTPA TGADTTPGWE VAVRPLLSAS YSAFEMKELP QLVASVIESE SEILHHEKQY EPFYSSFVAL STHYITTVC SLIPRNQLQS VAAACKVLIE FSLLRLENPD EACAVSQKHL ILLIKGLCTG CSRLDRTEII TFTAMMKSAK L PQTVKTLS ...文字列:
MATSGGEEAA AAAPAPGTPA TGADTTPGWE VAVRPLLSAS YSAFEMKELP QLVASVIESE SEILHHEKQY EPFYSSFVAL STHYITTVC SLIPRNQLQS VAAACKVLIE FSLLRLENPD EACAVSQKHL ILLIKGLCTG CSRLDRTEII TFTAMMKSAK L PQTVKTLS DVEDQKELAS PVSPELRQKE VQMNFLNQLT SVFNPRTVAS QPISTQTLVE GENDEQSSTD QASAIKTKNV FI AQNVASL QELGGSEKLL RVCLNLPYFL RYINRFQDAV LANSFFIMPA TVADATAVRN GFHSLVIDVT MALDTLSLPV LEP LNPSRL QDVTVLSLSC LYAGVSVATC MAILHVGSAQ QVRTGSTSSK EDDYESDAAT IVQKCLEIYD MIGQAISSSR RAGG EHYQN FQLLGAWCLL NSLFLILNLS PTALADKGKE KDPLAALRVR DILSRTKEGV GSPKLGPGKG HQGFGVLSVI LANHA IKLL TSLFQDLQVE ALHKGWETDG PPAALSIMAQ STSIQRIQRL IDSVPLMNLL LTLLSTSYRK ACVLQRQRKG SMSSDA SAS TDSNTYYEDD FSSTEEDSSQ DDDSEPILGQ WFEETISPSK EKAAPPPPPP PPPLESSPRV KSPSKQAPGE KGNILAS RK DPELFLGLAS NILNFITSSM LNSRNNFIRN YLSVSLSEHH MATLASIIKE VDKDGLKGSS DEEFAAALYH FNHSLVTS D LQSPNLQNTL LQQLGVAPFS EGPWPLYIHP QSLSVLSRLL LIWQHKASAQ GDPDVPECLK VWDRFLSTMK QNALQGVVP SETEDLNVEH LQMLLLIFHN FTETGRRAIL SLFVQIIQEL SVNMDAQMRF VPLILARLLL IFDYLLHQYS KAPVYLFEQV QHNLLSPPF GWASGSQDSN SRRATTPLYH GFKEVEENWS KHFSSDAVPH PRFYCVLSPE ASEDDLNRLD SVACDVLFSK L VKYDELYA ALTALLAAGS QLDTVRRKEN KNVTALEACA LQYYFLILWR ILGILPPSKT YINQLSMNSP EMSECDILHT LR WSSRLRI SSYVNWIKDH LIKQGMKAEH ASSLLELAST TKCSSVKYDV EIVEEYFARQ ISSFCSIDCT TILQLHEIPS LQS IYTLDA AISKVQVSLD EHFSKMAAET DPHKSSEITK NLLPATLQLI DTYASFTRAY LLQNFNEEGT TEKPSKEKLQ GFAA VLAIG SSRCKANTLG PTLVQNLPSS VQTVCESWNN INTNEFPNIG SWRNAFANDT IPSESYISAV QAAHLGTLCS QSLPL AASL KHTLLSLVRL TGDLIVWSDE MNPPQVIRTL LPLLLESSTE SVAEISSNSL ERILGPAESD EFLARVYEKL ITGCYN ILA NHADPNSGLD ESILEECLQY LEKQLESSQA RKAMEEFFSD SGELVQIMMA TANENLSAKF CNRVLKFFTK LFQLTEK SP NPSLLHLCGS LAQLACVEPV RLQAWLTRMT TSPPKDSDQL DVIQENRQLL QLLTTYIVRE NSQVGEGVCA VLLGTLTP M ATEMLANGDG TGFPELMVVM ATLASAGQGA GHLQLHNAAV DWLSRCKKYL SQKNVVEKLN ANVMHGKHVM ILECTCHIM SYLADVTNAL SQSNGQGPSH LSVDGEERAI EVDSDWVEEL AVEEEDSQAE DSDEDSLCNK LCTFTITQKE FMNQHWYHCH TCKMVDGVG VCTVCAKVCH KDHEISYAKY GSFFCDCGAK EDGSCLALVK RTPSSGMSST MKESAFQSEP RISESLVRHA S TSSPADKA KVTISDGKVA DEEKPKKSSL CRTVEGCREE 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KQALIRVLRP RNKRRHVTLP SSP RSNTPM GDKDDDDDDD ADEKMQSSGI PNGGHIRQES QEQSEVDHGD FEMVSESMVL ETAENVNNGN PSPLEALLAG AEGF PPMLD IPPDADDETM VELAIALSLQ QDQQGSSSSA LGLQSLGLSG QAPSSSSLDA GTLSDTTASA PASDDEGSTA ATDGS TLRT SPADHGGSVG SESGGSAVDS VAGEHSVSGR SSAYGDATAE GHPAGPGSVS SSTGAISTTT GHQEGDGSEG EGEGET EGD VHTSNRLHMV RLMLLERLLQ TLPQLRNVGG VRAIPYMQVI LMLTTDLDGE DEKDKGALDN LLSQLIAELG MDKKDVS KK NERSALNEVH LVVMRLLSVF MSRTKSGSKS SICESSSLIS SATAAALLSS GAVDYCLHVL KSLLEYWKSQ QNDEEPVA T SQLLKPHTTS SPPDMSPFFL RQYVKGHAAD VFEAYTQLLT EMVLRLPYQI KKITDTNSRI PPPVFDHSWF YFLSEYLMI QQTPFVRRQV RKLLLFICGS KEKYRQLRDL HTLDSHVRGI KKLLEEQGIF LRASVVTASS GSALQYDTLI SLMEHLKACA EIAAQRTIN WQKFCIKDDS VLYFLLQVSF LVDEGVSPVL LQLLSCALCG SKVLAALAAS SGSSSASSSS APVAASSGQA T TQSKSSTK KSKKEEKEKE KDGETSGSQE DQLCTALVNQ LNKFADKETL IQFLRCFLLE SNSSSVRWQA HCLTLHIYRN SS KSQQELL LDLMWSIWPE LPAYGRKAAQ FVDLLGYFSL KTPQTEKKLK EYSQKAVEIL RTQNHILTNH PNSNIYNTLS GLV EFDGYY LESDPCLVCN NPEVPFCYIK LSSIKVDTRY TTTQQVVKLI GSHTISKVTV KIGDLKRTKM VRTINLYYNN RTVQ AIVEL KNKPARWHKA KKVQLTPGQT EVKIDLPLPI VASNLMIEFA DFYENYQAST ETLQCPRCSA SVPANPGVCG NCGEN VYQC HKCRSINYDE KDPFLCNACG FCKYARFDFM LYAKPCCAVD PIENEEDRKK AVSNINTLLD KADRVYHQLM GHRPQL ENL LCKVNEAAPE KPQDDSGTAG GISSTSASVN RYILQLAQEY CGDCKNSFDE LSKIIQKVFA SRKELLEYDL QQREAAT KS SRTSVQPTFT ASQYRALSVL GCGHTSSTKC YGCASAVTEH CITLLRALAT NPALRHILVS QGLIRELFDY NLRRGAAA M REEVRQLMCL LTRDNPEATQ QMNDLIIGKV STALKGHWAN PDLASSLQYE MLLLTDSISK EDSCWELRLR CALSLFLMA VNIKTPVVVE NITLMCLRIL QKLIKPPAPT SKKNKDVPVE ALTTVKPYCN EIHAQAQLWL KRDPKASYDA WKKCLPIRGI DGNGKAPSK SELRHLYLTE KYVWRWKQFL SRRGKRTSPL DLKLGHNNWL RQVLFTPATQ AARQAACTIV EALATIPSRK Q QVLDLLTS YLDELSIAGE CAAEYLALYQ KLITSAHWKV YLAARGVLPY VGNLITKEIA RLLALEEATL STDLQQGYAL KS LTGLLSS FVEVESIKRH FKSRLVGTVL NGYLCLRKLV VQRTKLIDET QDMLLEMLED MTTGTESETK AFMAVCIETA KRY NLDDYR TPVFIFERLC SIIYPEENEV TEFFVTLEKD PQQEDFLQGR MPGNPYSSNE PGIGPLMRDI KNKICQDCDL VALL EDDSG MELLVNNKII SLDLPVAEVY KKVWCTTNEG EPMRIVYRMR GLLGDATEEF IESLDSTTDE EEDEEEVYKM AGVMA QCGG LECMLNRLAG IRDFKQGRHL LTVLLKLFSY CVKVKVNRQQ LVKLEMNTLN VMLGTLNLAL VAEQESKDSG GAAVAE QVL SIMEIILDES NAEPLSEDKG NLLLTGDKDQ LVMLLDQINS TFVRSNPSVL QGLLRIIPYL SFGEVEKMQI LVERFKP YC NFDKYDEDHS GDDKVFLDCF CKIAAGIKNN SNGHQLKDLI LQKGITQNAL DYMKKHIPSA KNLDADIWKK FLSRPALP F ILRLLRGLAI QHPGTQVLIG TDSIPNLHKL EQVSSDEGIG TLAENLLEAL REHPDVNKKI DAARRETRAE KKRMAMAMR QKALGTLGMT TNEKGQVVTK TALLKQMEEL IEEPGLTCCI CREGYKFQPT KVLGIYTFTK RVALEEMENK PRKQQGYSTV SHFNIVHYD CHLAAVRLAR GREEWESAAL QNANTKCNGL LPVWGPHVPE SAFATCLARH NTYLQECTGQ REPTYQLNIH D IKLLFLRF AMEQSFSADT GGGGRESNIH LIPYIIHTVL YVLNTTRATS REEKNLQGFL EQPKEKWVES AFEVDGPYYF TV LALHILP PEQWRATRVE ILRRLLVTSQ ARAVAPGGAT RLTDKAVKDY SAYRSSLLFW ALVDLIYNMF KKVPTSNTEG GWS CSLAEY IRHNDMPIYE AADKALKTFQ EEFMPVETFS EFLDVAGLLS EITDPESFLK DLLNSVPHHH HHHHHHH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase UBR4

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分子 #3: E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.192648 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSRHEGVSCD ACLKGNFRGR RYKCLICYDY DLCASCYESG ATTTRHTTDH PMQCILTRVD FDLYYGGEAF SVEQPQSFTC PYCGKMGYT ETSLQEHVTS EHAETSTEVI CPICAALPGG DPNHVTDDFA AHLTLEHRAP RDLDESSGVR HVRRMFHPGR G LGGPRARR ...文字列:
MSRHEGVSCD ACLKGNFRGR RYKCLICYDY DLCASCYESG ATTTRHTTDH PMQCILTRVD FDLYYGGEAF SVEQPQSFTC PYCGKMGYT ETSLQEHVTS EHAETSTEVI CPICAALPGG DPNHVTDDFA AHLTLEHRAP RDLDESSGVR HVRRMFHPGR G LGGPRARR SNMHFTSSST GGLSSSQSSY SPSNREAMDP IAELLSQLSG VRRSAGGQLN SSGPSASQLQ QLQMQLQLER QH AQAARQQ LETARNATRR TNTSSVTTTI TQSTATTNIA NTESSQQTLQ NSQFLLTRLN DPKMSETERQ SMESERADRS LFV QELLLS TLVREESSSS DEDDRGEMAD FGAMGCVDIM PLDVALENLN LKESNKGNEP PPPPLSAWSH PQFEK

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 詳細: Symmetry expanded / 使用した粒子像数: 464266
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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