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- EMDB-5341: Chemically controlled assembly of 1, 2 and 3-dimensional protein ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5341
タイトルChemically controlled assembly of 1, 2 and 3-dimensional protein arrays
マップデータThis is a surface rendered side-view of an engineered RIDC3 nanotube
試料
  • 試料: an engineered cytochrome cb562, RIDC3
  • タンパク質・ペプチド: cytochrome cb562 variant
キーワードnanotube / self assembly / protein array / ridc3 / metal coordination
機能・相同性Cytochrome b562 / Cytochrome b562 / Cytochrome c/b562 / electron transport chain / periplasmic space / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / Soluble cytochrome b562
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.0 Å
データ登録者Brodin JD / Ambroggio XI / Tang C / Parent KN / Baker TS / Tezcan FA
引用ジャーナル: Nat Chem / : 2012
タイトル: Metal-directed, chemically tunable assembly of one-, two- and three-dimensional crystalline protein arrays.
著者: Jeffrey D Brodin / X I Ambroggio / Chunyan Tang / Kristin N Parent / Timothy S Baker / F Akif Tezcan /
要旨: Proteins represent the most sophisticated building blocks available to an organism and to the laboratory chemist. Yet, in contrast to nearly all other types of molecular building blocks, the designed ...Proteins represent the most sophisticated building blocks available to an organism and to the laboratory chemist. Yet, in contrast to nearly all other types of molecular building blocks, the designed self-assembly of proteins has largely been inaccessible because of the chemical and structural heterogeneity of protein surfaces. To circumvent the challenge of programming extensive non-covalent interactions to control protein self-assembly, we have previously exploited the directionality and strength of metal coordination interactions to guide the formation of closed, homoligomeric protein assemblies. Here, we extend this strategy to the generation of periodic protein arrays. We show that a monomeric protein with properly oriented coordination motifs on its surface can arrange, on metal binding, into one-dimensional nanotubes and two- or three-dimensional crystalline arrays with dimensions that collectively span nearly the entire nano- and micrometre scale. The assembly of these arrays is tuned predictably by external stimuli, such as metal concentration and pH.
履歴
登録2011年9月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年11月28日-
マップ公開2012年8月1日-
更新2012年8月1日-
現状2012年8月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.154
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.154
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5341.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 238.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a surface rendered side-view of an engineered RIDC3 nanotube
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.88 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.154 / ムービー #1: 0.154
最小 - 最大-0.4174749 - 0.8219921
平均 (標準偏差)0.00576641 (±0.08015936)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 1152.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.882.882.88
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1152.0001152.0001152.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.4170.8220.006

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : an engineered cytochrome cb562, RIDC3

全体名称: an engineered cytochrome cb562, RIDC3
要素
  • 試料: an engineered cytochrome cb562, RIDC3
  • タンパク質・ペプチド: cytochrome cb562 variant

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超分子 #1000: an engineered cytochrome cb562, RIDC3

超分子名称: an engineered cytochrome cb562, RIDC3 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: The asymmetric unit is a tetramer / Number unique components: 1
分子量実験値: 124 KDa / 手法: MALDI

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分子 #1: cytochrome cb562 variant

分子名称: cytochrome cb562 variant / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: ridc3 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: Escherichia coli / 細胞中の位置: periplasm
分子量実験値: 124 KDa / 理論値: 124 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1.2 mg/mL
緩衝液pH: 5.5 / 詳細: 20 mM MES, 10 mM ZnCl2
グリッド詳細: home-made lacey carbon with a thin layer of continuous carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 89 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: manual plunge-freezer / 手法: Blot for 5 seconds before freezing

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 90 K / 最高: 90 K / 平均: 90 K
アライメント法Legacy - 非点収差: at working magnification
日付2011年6月23日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k)
平均電子線量: 15 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率(補正後): 52027 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.3 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.675 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.75 µm / 倍率(公称値): 39000
試料ステージ試料ホルダー: Polara Multi Specimen Holder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 25.7 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 5.3 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C9 (9回回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IHRSR
CTF補正詳細: ROBEM and IHRSR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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