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- EMDB-53400: Cryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein bound to the g... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53400
タイトルCryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein bound to the gamma-tubulin ring complex
マップデータ
試料
  • 複合体: cryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein bound to the gamma-tubulin ring complex
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-tubulin complex component 3
    • タンパク質・ペプチド: Mitotic-spindle organizing protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein NEDD1
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin gamma-1 chain
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-tubulin complex component 4
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
    • タンパク質・ペプチド: TUBGCP6 protein
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-tubulin complex component 5
キーワードTubulin complex / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex localization / microtubule nucleator activity / positive regulation of norepinephrine uptake / polar microtubule / interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex ...microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex localization / microtubule nucleator activity / positive regulation of norepinephrine uptake / polar microtubule / interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / mitotic spindle microtubule / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / meiotic spindle organization / regulation of transepithelial transport / Formation of annular gap junctions / morphogenesis of a polarized epithelium / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Gap junction degradation / GBAF complex / Folding of actin by CCT/TriC / protein localization to adherens junction / regulation of G0 to G1 transition / Cell-extracellular matrix interactions / microtubule nucleation / dense body / Tat protein binding / postsynaptic actin cytoskeleton / gamma-tubulin binding / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / non-motile cilium / Adherens junctions interactions / RHOF GTPase cycle / adherens junction assembly / apical protein localization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / tight junction / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / apical junction complex / positive regulation of double-strand break repair / maintenance of blood-brain barrier / regulation of norepinephrine uptake / nitric-oxide synthase binding / transporter regulator activity / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / pericentriolar material / positive regulation of stem cell population maintenance / cell leading edge / Recycling pathway of L1 / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / microtubule organizing center / brush border / mitotic sister chromatid segregation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / mitotic spindle assembly / kinesin binding / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of myoblast differentiation / single fertilization / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / spindle assembly / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / centriole / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / substantia nigra development / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / axonogenesis / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / calyx of Held / AURKA Activation by TPX2 / nitric-oxide synthase regulator activity / condensed nuclear chromosome / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / FCGR3A-mediated phagocytosis / actin filament / adherens junction / positive regulation of cell differentiation
類似検索 - 分子機能
: / Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein ...: / Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Actin / Actin family / Actin / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-tubulin complex component 6 / Tubulin gamma-1 chain / Actin, cytoplasmic 1 / Mitotic-spindle organizing protein 1 / Protein NEDD1 / Gamma-tubulin complex component 3 / Gamma-tubulin complex component 5 / Gamma-tubulin complex component 2 / Gamma-tubulin complex component 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Munoz-Hernandez H / Xu Y / Wieczorek M
資金援助 スイス, 2件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science FoundationTMSGI3_211309 スイス
Swiss National Science Foundation310030_208120 スイス
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Structure of the microtubule anchoring factor NEDD1 bound to the γ-tubulin ring complex.
著者: Hugo Muñoz-Hernández / Yixin Xu / Daniel Zhang / Allen Xue / Amol Aher / Aitor Pellicer Camardiel / Ellie Walker / Florina Marxer / Tarun M Kapoor / Michal Wieczorek /
要旨: The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is an essential multiprotein assembly, in which γ-tubulin, GCP2-6, actin, MZT1 and MZT2 form an asymmetric cone-shaped structure that provides a template for ...The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is an essential multiprotein assembly, in which γ-tubulin, GCP2-6, actin, MZT1 and MZT2 form an asymmetric cone-shaped structure that provides a template for microtubule nucleation. The γ-TuRC is recruited to microtubule organizing centers (MTOCs), such as centrosomes and pre-existing mitotic spindle microtubules, via the evolutionarily-conserved attachment factor NEDD1. NEDD1 contains an N-terminal WD40 domain that binds to microtubules, and a C-terminal domain that associates with the γ-TuRC. However, the structural basis of the NEDD1-γ-TuRC interaction is not known. Here, we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of NEDD1 bound to the human γ-TuRC in the absence or presence of the activating factor CDK5RAP2, which interacts with GCP2 to induce conformational changes in the γ-TuRC and promote its microtubule nucleating function. We found that the C-terminus of NEDD1 forms a tetrameric α-helical assembly that contacts the lumen of the γ-TuRC cone, is anchored to GCP4, 5 and 6 via protein modules consisting of MZT1 & GCP3 subcomplexes, and orients its microtubule-binding WD40 domains away from the complex. We biochemically tested our structural models by identifying NEDD1 mutants unable to pull-down -tubulin from cultured cells. The structure of the γ-TuRC simultaneously bound to NEDD1 and CDK5RAP2 reveals that both factors can associate with the "open" conformation of the complex. Our results show that NEDD1 does not induce conformational changes in the γ-TuRC, but suggest that anchoring of γ-TuRC-capped microtubules by NEDD1 would be structurally compatible with the significant conformational changes experienced by the γ-TuRC during microtubule nucleation.
履歴
登録2025年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月21日-
マップ公開2025年5月21日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53400.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53400.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 190.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 368 pix.
= 485.76 Å		1.32 Å/pix.
x 368 pix.
= 485.76 Å		1.32 Å/pix.
x 368 pix.
= 485.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.16537626 - 0.7962623
平均 (標準偏差)0.0053280788 (±0.040284302)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ368368368
Spacing368368368
セルA=B=C: 485.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53400_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_53400_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_53400_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_53400_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : cryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein bound to the g...

全体名称: cryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein bound to the gamma-tubulin ring complex
要素
  • 複合体: cryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein bound to the gamma-tubulin ring complex
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-tubulin complex component 3
    • タンパク質・ペプチド: Mitotic-spindle organizing protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein NEDD1
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin gamma-1 chain
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-tubulin complex component 4
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
    • タンパク質・ペプチド: TUBGCP6 protein
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-tubulin complex component 5

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超分子 #1: cryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein bound to the g...

超分子名称: cryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein bound to the gamma-tubulin ring complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Gamma-tubulin complex component 3

分子名称: Gamma-tubulin complex component 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 103.710102 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MATPDQKSPN VLLQNLCCRI LGRSEADVAQ QFQYAVRVIG SNFAPTVERD EFLVAEKIKK ELIRQRREAD AALFSELHRK LHSQGVLKN KWSILYLLLS LSEDPRRQPS KVSSYATLFA QALPRDAHST PYYYARPQTL PLSYQDRSAQ SAQSSGSVGS S GISSIGLC ...文字列:
MATPDQKSPN VLLQNLCCRI LGRSEADVAQ QFQYAVRVIG SNFAPTVERD EFLVAEKIKK ELIRQRREAD AALFSELHRK LHSQGVLKN KWSILYLLLS LSEDPRRQPS KVSSYATLFA QALPRDAHST PYYYARPQTL PLSYQDRSAQ SAQSSGSVGS S GISSIGLC ALSGPAPAPQ SLLPGQSNQA PGVGDCLRQQ LGSRLAWTLT ANQPSSQATT SKGVPSAVSR NMTRSRREGD TG GTMEITE AALVRDILYV FQGIDGKNIK MNNTENCYKV EGKANLSRSL RDTAVRLSEL GWLHNKIRRY TDQRSLDRSF GLV GQSFCA ALHQELREYY RLLSVLHSQL QLEDDQGVNL GLESSLTLRR LLVWTYDPKI RLKTLAALVD HCQGRKGGEL ASAV HAYTK TGDPYMRSLV QHILSLVSHP VLSFLYRWIY DGELEDTYHE FFVASDPTVK TDRLWHDKYT LRKSMIPSFM TMDQS RKVL LIGKSINFLH QVCHDQTPTT KMIAVTKSAE SPQDAADLFT DLENAFQGKI DAAYFETSKY LLDVLNKKYS LLDHMQ AMR RYLLLGQGDF IRHLMDLLKP ELVRPATTLY QHNLTGILET AVRATNAQFD SPEILRRLDV RLLEVSPGDT GWDVFSL DY HVDGPIATVF TRECMSHYLR VFNFLWRAKR MEYILTDIRK GHMCNAKLLR NMPEFSGVLH QCHILASEMV HFIHQMQY Y ITFEVLECSW DELWNKVQQA QDLDHIIAAH EVFLDTIISR CLLDSDSRAL LNQLRAVFDQ IIELQNAQDA IYRAALEEL QRRLQFEEKK KQREIEGQWG VTAAEEEEEN KRIGEFKESI PKMCSQLRIL THFYQGIVQQ FLVLLTTSSD ESLRFLSFRL DFNEHYKAR EPRLRVSLGT RGRRSSHT

UniProtKB: Gamma-tubulin complex component 3

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分子 #2: Mitotic-spindle organizing protein 1

分子名称: Mitotic-spindle organizing protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.485724 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MASSSGAGAA AAAAAANLNA VRETMDVLLE ISRILNTGLD METLSICVRL CEQGINPEAL SSVIKELRKA TEALKAAENM TS

UniProtKB: Mitotic-spindle organizing protein 1

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分子 #3: Protein NEDD1

分子名称: Protein NEDD1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 72.050984 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MQENLRFASS GDDIKIWDAS SMTLVDKFNP HTSPHGISSI CWSSNNNFLV TASSSGDKIV VSSCKCKPVP LLELAEGQKQ TCVNLNSTS MYLVSGGLNN TVNIWDLKSK RVHRSLKDHK DQVTCVTYNW NDCYIASGSL SGEIILHSVT TNLSSTPFGH G SNQSVRHL ...文字列:
MQENLRFASS GDDIKIWDAS SMTLVDKFNP HTSPHGISSI CWSSNNNFLV TASSSGDKIV VSSCKCKPVP LLELAEGQKQ TCVNLNSTS MYLVSGGLNN TVNIWDLKSK RVHRSLKDHK DQVTCVTYNW NDCYIASGSL SGEIILHSVT TNLSSTPFGH G SNQSVRHL KYSLFKKSLL GSVSDNGIVT LWDVNSQSPY HNFDSVHKAP ASGICFSPVN ELLFVTIGLD KRIILYDTSS KK LVKTLVA DTPLTAVDFM PDGATLAIGS SRGKIYQYDL RMLKSPVKTI SAHKTSVQCI AFQYSTVLTK SSLNKGCSNK PTT VNKRSV NVNAASGGVQ NSGIVREAPA TSIATVLPQP MTSAMGKGTV AVQEKAGLPR SINTDTLSKE TDSGKNQDFS SFDD TGKSS LGDMFSPIRD DAVVNKGSDE SIGKGDGFDF LPQLNSVFPP RKNPVTSSTS VLHSSPLNVF MGSPGKEENE NRDLT AESK KIYMGKQESK DSFKQLAKLV TSGAESGNLN TSPSSNQTRN SEKFEKPENE IEAQLICEPP INGSSTPNPK IASSVT AGV ASSLSEKIAD SIGNNRQNAP LTSIQIRFIQ NMIQETLDDF REACHRDIVN LQVEMIKQFH MQLNEMHSLL ERYSVNE GL VAEIERLREE NKRLRAHF

UniProtKB: Protein NEDD1

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分子 #4: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed

分子名称: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.78266 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG ...文字列:
MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG YALPHAILRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFTTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PEALFQPSFL GMESCGIHET TFNSIMKCDV DIRKDLYANT VLSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

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分子 #5: Tubulin gamma-1 chain

分子名称: Tubulin gamma-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 52.022617 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MPREIITLQL GQCGNQIGFE FWKQLCAEHG ISPEGIVEEF ATEGTDRKDV FFYQADDEHY IPRAVLLDLE PRVIHSILNS PYAKLYNPE NIYLSEHGGG AGNNWASGFS QGEKIHEDIF DIIDREADGS DSLEGFVLCH SIAGGTGSGL GSYLLERLND R YPKKLVQT ...文字列:
MPREIITLQL GQCGNQIGFE FWKQLCAEHG ISPEGIVEEF ATEGTDRKDV FFYQADDEHY IPRAVLLDLE PRVIHSILNS PYAKLYNPE NIYLSEHGGG AGNNWASGFS QGEKIHEDIF DIIDREADGS DSLEGFVLCH SIAGGTGSGL GSYLLERLND R YPKKLVQT YSVFPNQDEM SDVVVQPYNS LLTLKRLTQN ADCVVVLDNT ALNRIATDRL HIQNPSFSQI NQLVSTIMSA ST TTLRYPG YMNNDLIGLI ASLIPTPRLH FLMTGYTPLT TDQSVASVRK TTVLDVMRRL LQPKNVMVST GRDRQTNHCY IAI LNIIQG EVDPTQVHKS LQRIRERKLA NFIPWGPASI QVALSRKSPY LPSAHRVSGL MMANHTSISS LFERTCRQYD KLRK REAFL EQFRKEDMFK DNFDEMDTSR EIVQQLIDEY HAATRPDYIS WGTQEQENLY FQ

UniProtKB: Tubulin gamma-1 chain

+
分子 #6: Gamma-tubulin complex component 4

分子名称: Gamma-tubulin complex component 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 76.179969 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MIHELLLALS GYPGSIFTWN KRSGLQVSQD FPFLHPSETS VLNRLCRLGT DYIRFTEFIE QYTGHVQQQD HHPSQQGQGG LHGIYLRAF CTGLDSVLQP YRQALLDLEQ EFLGDPHLSI SHVNYFLDQF QLLFPSVMVV VEQIKSQKIH GCQILETVYK H SCGGLPPV ...文字列:
MIHELLLALS GYPGSIFTWN KRSGLQVSQD FPFLHPSETS VLNRLCRLGT DYIRFTEFIE QYTGHVQQQD HHPSQQGQGG LHGIYLRAF CTGLDSVLQP YRQALLDLEQ EFLGDPHLSI SHVNYFLDQF QLLFPSVMVV VEQIKSQKIH GCQILETVYK H SCGGLPPV RSALEKILAV CHGVMYKQLS AWMLHGLLLD QHEEFFIKQG PSSGNVSAQP EEDEEDLGIG GLTGKQLREL QD LRLIEEE NMLAPSLKQF SLRVEILPSY IPVRVAEKIL FVGESVQMFE NQNVNLTRKG SILKNQEDTF AAELHRLKQQ PLF SLVDFE QVVDRIRSTV AEHLWKLMVE ESDLLGQLKI IKDFYLLGRG ELFQAFIDTA QHMLKTPPTA VTEHDVNVAF QQSA HKVLL DDDNLLPLLH LTIEYHGKEH KADATQAREG PSRETSPREA PASGWAALGL SYKVQWPLHI LFTPAVLEKY NVVFK YLLS VRRVQAELQH CWALQMQRKH LKSNQTDAIK WRLRNHMAFL VDNLQYYLQV DVLESQFSQL LHQINSTRDF ESIRLA HDH FLSNLLAQSF ILLKPVFHCL NEILDLCHSF CSLVSQNLGP LDERGAAQLS ILVKGFSRQS SLLFKILSSV RNHQINS DL AQLLLRLDYN KYYTQAGGTL GSFGM

UniProtKB: Gamma-tubulin complex component 4

+
分子 #7: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2

分子名称: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 105.765719 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSEFRIHHDV NELLSLLRVH GGDGAEVYID LLQKNRTPYV TTTVSAHSAK VKIAEFSRTP EDFLKKYDEL KSKNTRNLDP LVYLLSKLT EDKETLQYLQ QNAKERAELA AAAVGSSTTS INVPAAASKI SMQELEELRK QLGSVATGST LQQSLELKRK M LRDKQNKK ...文字列:
MSEFRIHHDV NELLSLLRVH GGDGAEVYID LLQKNRTPYV TTTVSAHSAK VKIAEFSRTP EDFLKKYDEL KSKNTRNLDP LVYLLSKLT EDKETLQYLQ QNAKERAELA AAAVGSSTTS INVPAAASKI SMQELEELRK QLGSVATGST LQQSLELKRK M LRDKQNKK NSGQHLPIFP AWVYERPALI GDFLIGAGIS TDTALPIVLL RWNLALSPRL KCSGVISAHC NLHLPGTLPL AS QESAVVE DLLYVLVGVD GRYVSAQPLA GRQSRTFLVD PNLDLSIREL VHRILPVAAS YSAVTRFIEE KSSFEYGQVN HAL AAAMRT LVKEHLILVS QLEQLHRQGL LSLQKLWFYI QPAMRTMDIL ASLATSVDKG ECLGGSTLSL LHDRSFSYTG DSQA QELCL YLTKAASAPY FEVLEKWIYR GIIHDPYSEF MVEEHELRKE RIQEDYNDKY WDQRYTIVQQ QIPSFLQKMA DKILS TGKY LNVVRECGHD VTCPVAKEII YTLKERAYVE QIEKAFNYAS KVLLDFLMEE KELVAHLRSI KRYFLMDQGD FFVHFM DLA EEELRKPVED ITPPRLEALL ELALRMSTAN TDPFKDDLKI DLMPHDLITQ LLRVLAIETK QEKAMAHADP TELALSG LE AFSFDYIVKW PLSLIINRKA LTRYQMLFRH MFYCKHVERQ LCSVWISNKT AKQHSLHSAQ WFAGAFTLRQ RMLNFVQN I QYYMMFEVME PTWHILEKNL KSASNIDDVL GHHTGFLDTC LKDCMLTNPE LLKVFSKLMS VCVMFTNCMQ KFTQSMKLD GELGGQTLEH STVLGLPAGA EERARKELAR KHLAEHADTV QLVSGFEATI NKFDKNFSAH LLDLLARLSI YSTSDCEHGM ASVISRLDF NGFYTERLER LSAERSQKAT PQVPVLRGPP APAPRVAVTA Q

UniProtKB: Gamma-tubulin complex component 2

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分子 #8: TUBGCP6 protein

分子名称: TUBGCP6 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 199.732516 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MASITQLFDD LCEALLPAAK THLGQRSVNR KRAKRSLKKV AYNALFTNLF QDETQQLQPD MSKLPARNKI LMLSFDLRVG GLGPKADRL EELVEELEAA PCCPLLEVGS VLDLLVQLAG SGPPQVLPRK RDYFLNNKHV GRNVPYSGYD CDDLSVFEMD V QSLISREE ...文字列:
MASITQLFDD LCEALLPAAK THLGQRSVNR KRAKRSLKKV AYNALFTNLF QDETQQLQPD MSKLPARNKI LMLSFDLRVG GLGPKADRL EELVEELEAA PCCPLLEVGS VLDLLVQLAG SGPPQVLPRK RDYFLNNKHV GRNVPYSGYD CDDLSVFEMD V QSLISREE CLCHSMIQET LQVMEAAPGT GLPTVGLFSF GDPCGDRFER DTRVSLFGAL VHSRTYDMDV RLGLPPVPDN AD LSGLAIK VPPSVDQWED EGFQSASNLT PDSQSEPSVT PDVDLWEAAL TYEASKRRCW ERVGCPPGHR EEPYLTEAGR DAF DKFCRL HQGELQLLAG GVLQAPQPVL VKECELVKDV LNVLIGVVSA TFSLCQPAQA FVVKRGVHVS GASPESISSL LSEV AEYGT CYTRLSHFSL QPVLDSLYSK GLVFQAFTSG LRRYLQYYRA CVLSTPPTLS LLTIGFLFKK LGRQLRYLAE LCGVG AVLP GTCGGGPRAA FPTGVKLLSY LYQEALHNCS NEHYPVLLSL LKTSCEPYTR FIHDWVYSGV FRDAYGEFMI QVNHEY LSF RDKLYWTHGY VLISKEVEDC VPVFLKHIAH DIYVCGKTIN LLKLCCPRHY LCWSDVPVPR ISVIFSLEEL KEIEKDC AV YVGRMERVAR HSSVSKEEKE LRMEIAKQEL IAHAREAASR VLSALSDRQM SERMALDARK REQFQRLKEQ FVKDQERR Q AARQEELDDD FSYARELRDR ERRLKSLEEE LERKASKLSA EAARREQKAL WRIQRHRLES ARLRFLLEDE KHIQEMLKA VSEAHQPQEP PDVLLSVHPQ VTSPGPEHPE GGQGCDSGSA EQHSPAWDGW NRPGLLTPQP LKPLAVGAGG RGLQQAEGAR PFSDSLSIG DFLPVGPGAE PSVQTGMVPL LEVALQTINL DLPPSAPGEA PAAASTQPSR PQEYDFSTVL RPAVATSPAP G PLQAAECS LGSSGLQLWE DSCGKMDACG SASRETLLPS HPPRRAALEE GSSQPTERLF GQVSGGGLPT GDYASEIAPT RP RWNTHGH VSDASIRVGE NVSDVAPTQP RWNTHGHVSN ASISLGESVS DVAPTRPRWN IHGHVSNASI RVGENVSDVA PTR PRWNTH GHVSNASIRV GENVSDVAPT RPRWNTHGHV SDASISLGES VSDMAPARPR WNTHGHVSDA SISLGESVSD MAPT RPRWN THGHVSDTSI RVGENVSDVA PIRSRCNTHG HVSDASISLG EPVSDVVSTR PRWNTHVPIP PPHMVLGALS PEAEP NTPR PQQSPPGHTS QSALSLGAQS AVLDCGPRLP VEVGPSLSSP SSGCGEGSIS VGENVSDVAP TQPWWPNTPG DSVSEE LGP GRSGDTEDLS PNWPLNSQED TAAQSSPGRG EEAEASAAEA QGGEQAYLAG LAGQYHLERY PDSYESMSEP PIAHLLR PV LPRAFAFPVD PQVQSAADET AVQLSELLTL PVLMKRSITA PLAAHISLVN KAAVDYFFVE LHLEAHYEAL RHFLLMED G EFAQSLSDLL FEKLGAGQTP GELLNPLVLN SVLSKALQCS LHGDTPHASN LSLALKYLPE VFAPNAPDVL SCLELRYKV DWPLNIVITE GCLSKYSGVF SFLLQLKLMM WALKDVCFHL KRTALLSHMA GSVQFRQLQL FKHEMQHFVK VIQGYIANQI LHVTWCEFR ARLATVGDLE EIQRAHAEYL HEAVFRGLLT EKAAPVMNVI HSIFSLVLKF RSQLISQAWG PPGGPRGAEH P NFALMQQS YNTFKYYSHF LFKVVTKLVN RGYQPHLEDF LLRINFNNYY QDA

UniProtKB: Gamma-tubulin complex component 6

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分子 #9: Gamma-tubulin complex component 5

分子名称: Gamma-tubulin complex component 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 118.467547 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MARHGPPWSR LDAQQERDVR ELVRGVAGLQ DEADPNFQLA LNFAWSNFRF HRFLDVNSHK IEKTIEGIYE KFVIHSDLSK AASWKRLTE EFLNAPLPSI KEIKTDAHYS ILSLLLCLSD SPSNSSYVET PRNKEVEKKD DFDWGKYLME DEEMDIGPYM D TPNWSEES ...文字列:
MARHGPPWSR LDAQQERDVR ELVRGVAGLQ DEADPNFQLA LNFAWSNFRF HRFLDVNSHK IEKTIEGIYE KFVIHSDLSK AASWKRLTE EFLNAPLPSI KEIKTDAHYS ILSLLLCLSD SPSNSSYVET PRNKEVEKKD DFDWGKYLME DEEMDIGPYM D TPNWSEES EEENDQQPLS REDSGIQVDR TPLEEQDQNR KLDPCISWKD EPDDRSWLEH HVVHQYWTAR PSQFPHSLHL HS NLAAVWD QHLYSSDPLY VPDDRVLVTE TQVIRETLWL LSGVKKLFIF QLIDGKVTVR NNIIVTHLTH SCLRSVLEQI AAY GQVVFR LQEFIDEVMG HSSESMLPGS GSVPKKSTEA PFRTYQAFMW ALYKYFISFK EELAEIEKCI INNDTTITLA IVVD KLAPR LSQLKVLHKV FSTGVAEVPP DTRNVVRASH LLNTLYKAIL EYDNVGEASE QTVSLLFSLW VETVRPYLQT VDEWI VHGH LWDGAREFII QRNKNVPVNH RDFWYATYTL YSVSEKTENE EKMSDNASAS SGSDQGPSSR QHTMVSFLKP VLKQII MAG KSMQLLKNLQ CAESTTCQAG ARDAERKSLY TLFLESVQSR LRHGEDSTPQ VLTEQQATKE NLMKMQSIAE SHLELDD VH DPLLAINFAR MYLEQSDFHE KFAGGDVCVD RSSESVTCQT FELTLRSCLY PHIDKQYLDC CGNLMQTLKK DYRLVEYL Q AMRNFFLMEG GDTMYDFYTS IFDKIREKET WQNVSFLNVQ LQEAVGQRYP EDSSRLSISF ENVDTAKKKL PVHILDGLT LSYKVPWPVD IVISLECQKI YNQVFLLLLQ IKWAKYSLDV LLFGELVSTA EKPRLKEGLI HEQDTVAQFG PQKEPVRQQI HRMFLLRVK LMHFVNSLHN YIMTRILHST GLEFQHQVEE AKDLDQLIKI HYRYLSTIHD RCLLREKVSF VKEAIMKVLN L ALMFADGW QAGLGTWRME SIEKMESDFK NCHMFLVTIL NKAVCRGSFP HLESLALSLM AGMEQS

UniProtKB: Gamma-tubulin complex component 5

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 266675
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9qvn:
Cryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein bound to the gamma-tubulin ring complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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