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万見
- PDB-9qvm: Cryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein and CDK5RAP2 b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qvm
タイトルCryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein and CDK5RAP2 bound to the gamma-tubulin ring complex
要素
  • (Gamma-tubulin complex component ...) x 3
  • (Mitotic-spindle organizing protein ...) x 2
  • Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
  • CDK5 regulatory subunit-associated protein 2
  • Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
  • Protein NEDD1
  • TUBGCP6 protein
  • Tubulin gamma-1 chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Tubulin complex
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex localization / microtubule nucleator activity / positive regulation of norepinephrine uptake / polar microtubule / interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex ...microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex localization / microtubule nucleator activity / positive regulation of norepinephrine uptake / polar microtubule / interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / mitotic spindle microtubule / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / meiotic spindle organization / regulation of transepithelial transport / Formation of annular gap junctions / morphogenesis of a polarized epithelium / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Gap junction degradation / GBAF complex / Folding of actin by CCT/TriC / regulation of G0 to G1 transition / protein localization to adherens junction / Cell-extracellular matrix interactions / microtubule nucleation / dense body / postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / gamma-tubulin binding / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / non-motile cilium / Adherens junctions interactions / RHOF GTPase cycle / adherens junction assembly / apical protein localization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / tight junction / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / apical junction complex / positive regulation of double-strand break repair / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / maintenance of blood-brain barrier / nitric-oxide synthase binding / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / pericentriolar material / positive regulation of stem cell population maintenance / cell leading edge / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / microtubule organizing center / brush border / mitotic sister chromatid segregation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / kinesin binding / negative regulation of cell differentiation / mitotic spindle assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of myoblast differentiation / single fertilization / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / spindle assembly / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / cytoskeleton organization / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / substantia nigra development / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / axonogenesis / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / calyx of Held / AURKA Activation by TPX2 / nitric-oxide synthase regulator activity / condensed nuclear chromosome / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / FCGR3A-mediated phagocytosis / actin filament / adherens junction / positive regulation of cell differentiation
類似検索 - 分子機能
: / CDK5 regulatory subunit-associated protein 2 / : / CDK5 regulatory subunit-associated protein 2-like, coiled coil / MOZART2 family / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Centrosomin, N-terminal motif 1 / Centrosomin N-terminal motif 1 / Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated ...: / CDK5 regulatory subunit-associated protein 2 / : / CDK5 regulatory subunit-associated protein 2-like, coiled coil / MOZART2 family / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Centrosomin, N-terminal motif 1 / Centrosomin N-terminal motif 1 / Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Actin / Actin family / Actin / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CDK5 regulatory subunit-associated protein 2 / Gamma-tubulin complex component 6 / Tubulin gamma-1 chain / Actin, cytoplasmic 1 / Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing protein 2B / Protein NEDD1 / Gamma-tubulin complex component 3 / Gamma-tubulin complex component 5 / Gamma-tubulin complex component 2 / Gamma-tubulin complex component 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å
データ登録者Munoz-Hernandez, H. / Xu, Y. / Wieczorek, M.
資金援助 スイス, 2件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation310030_208120 スイス
Swiss National Science FoundationTMSGI3_211309 スイス
引用
ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2025
タイトル: Structure of the microtubule-anchoring factor NEDD1 bound to the γ-tubulin ring complex.
著者: Hugo Muñoz-Hernández / Yixin Xu / Aitor Pellicer Camardiel / Daniel Zhang / Allen Xue / Amol Aher / Ellie Walker / Florina Marxer / Tarun M Kapoor / Michal Wieczorek /
要旨: The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is an essential multiprotein assembly that provides a template for microtubule nucleation. The γ-TuRC is recruited to microtubule-organizing centers (MTOCs) by ...The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is an essential multiprotein assembly that provides a template for microtubule nucleation. The γ-TuRC is recruited to microtubule-organizing centers (MTOCs) by the evolutionarily conserved attachment factor NEDD1. However, the structural basis of the NEDD1-γ-TuRC interaction is not known. Here, we report cryo-EM structures of NEDD1 bound to the human γ-TuRC in the absence or presence of the activating factor CDK5RAP2. We found that the C-terminus of NEDD1 forms a tetrameric α-helical assembly that contacts the lumen of the γ-TuRC cone and orients its microtubule-binding domain away from the complex. The structure of the γ-TuRC simultaneously bound to NEDD1 and CDK5RAP2 reveals that both factors can associate with the "open" conformation of the complex. Our results show that NEDD1 does not induce substantial conformational changes in the γ-TuRC but suggest that anchoring of γ-TuRC-capped microtubules by NEDD1 would be structurally compatible with the significant conformational changes experienced by the γ-TuRC during microtubule nucleation.
#1: ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Structure of the microtubule anchoring factor NEDD1 bound to the γ-tubulin ring complex.
著者: Hugo Muñoz-Hernández / Yixin Xu / Daniel Zhang / Allen Xue / Amol Aher / Aitor Pellicer Camardiel / Ellie Walker / Florina Marxer / Tarun M Kapoor / Michal Wieczorek /
要旨: The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is an essential multiprotein assembly, in which γ-tubulin, GCP2-6, actin, MZT1 and MZT2 form an asymmetric cone-shaped structure that provides a template for ...The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is an essential multiprotein assembly, in which γ-tubulin, GCP2-6, actin, MZT1 and MZT2 form an asymmetric cone-shaped structure that provides a template for microtubule nucleation. The γ-TuRC is recruited to microtubule organizing centers (MTOCs), such as centrosomes and pre-existing mitotic spindle microtubules, via the evolutionarily-conserved attachment factor NEDD1. NEDD1 contains an N-terminal WD40 domain that binds to microtubules, and a C-terminal domain that associates with the γ-TuRC. However, the structural basis of the NEDD1-γ-TuRC interaction is not known. Here, we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of NEDD1 bound to the human γ-TuRC in the absence or presence of the activating factor CDK5RAP2, which interacts with GCP2 to induce conformational changes in the γ-TuRC and promote its microtubule nucleating function. We found that the C-terminus of NEDD1 forms a tetrameric α-helical assembly that contacts the lumen of the γ-TuRC cone, is anchored to GCP4, 5 and 6 via protein modules consisting of MZT1 & GCP3 subcomplexes, and orients its microtubule-binding WD40 domains away from the complex. We biochemically tested our structural models by identifying NEDD1 mutants unable to pull-down -tubulin from cultured cells. The structure of the γ-TuRC simultaneously bound to NEDD1 and CDK5RAP2 reveals that both factors can associate with the "open" conformation of the complex. Our results show that NEDD1 does not induce conformational changes in the γ-TuRC, but suggest that anchoring of γ-TuRC-capped microtubules by NEDD1 would be structurally compatible with the significant conformational changes experienced by the γ-TuRC during microtubule nucleation.
履歴
登録2025年4月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Gamma-tubulin complex component 3
F: Gamma-tubulin complex component 3
H: Gamma-tubulin complex component 3
O: Mitotic-spindle organizing protein 1
P: Mitotic-spindle organizing protein 1
Q: Mitotic-spindle organizing protein 1
R: Mitotic-spindle organizing protein 1
S: Mitotic-spindle organizing protein 1
T: Mitotic-spindle organizing protein 1
U: Mitotic-spindle organizing protein 1
W: Protein NEDD1
X: Protein NEDD1
Z: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
a: Tubulin gamma-1 chain
b: Tubulin gamma-1 chain
c: Tubulin gamma-1 chain
e: Tubulin gamma-1 chain
f: Tubulin gamma-1 chain
g: Tubulin gamma-1 chain
h: Tubulin gamma-1 chain
i: Tubulin gamma-1 chain
j: Tubulin gamma-1 chain
k: Tubulin gamma-1 chain
l: Tubulin gamma-1 chain
m: Tubulin gamma-1 chain
n: Tubulin gamma-1 chain
r: Gamma-tubulin complex component 3
s: Gamma-tubulin complex component 3
t: Gamma-tubulin complex component 3
u: Gamma-tubulin complex component 3
v: Gamma-tubulin complex component 3
B: Gamma-tubulin complex component 3
K: Gamma-tubulin complex component 4
N: Gamma-tubulin complex component 3
d: Tubulin gamma-1 chain
V: Protein NEDD1
Y: Protein NEDD1
G: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
L: TUBGCP6 protein
C: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
J: Gamma-tubulin complex component 5
A: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
E: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
I: Gamma-tubulin complex component 4
M: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
p: Mitotic-spindle organizing protein 2B
x: CDK5 regulatory subunit-associated protein 2
w: CDK5 regulatory subunit-associated protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,550,25148
ポリマ－3,550,25148
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Gamma-tubulin complex component ... , 3種, 13分子 DFHrstuvBNKIJ

#1: タンパク質
Gamma-tubulin complex component 3 / hGCP3 / Gamma-ring complex protein 104 kDa / hGrip104 / Spindle pole body protein Spc98 homolog / hSpc98


分子量: 103710.102 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP3, GCP3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96CW5
#6: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 4 / hGCP4 / Gamma-ring complex protein 76 kDa / hGrip76


分子量: 76179.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP4, 76P, GCP4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9UGJ1
#9: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 5 / GCP-5


分子量: 118467.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP5, GCP5, KIAA1899 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96RT8

-
Mitotic-spindle organizing protein ... , 2種, 8分子 OPQRSTUp

#2: タンパク質
Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing protein associated with a ring of gamma-tubulin 1


分子量: 8485.724 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MZT1, C13orf37, MOZART1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q08AG7
#10: タンパク質 Mitotic-spindle organizing protein 2B / Mitotic-spindle organizing protein associated with a ring of gamma-tubulin 2B


分子量: 16246.650 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MZT2B, FAM128B, MOZART2B / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6NZ67

-
タンパク質 , 6種, 27分子 WXVYZabcefghijklmndGCAEMLxw

#3: タンパク質
Protein NEDD1 / Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 1 / NEDD-1


分子量: 72050.984 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8NHV4
#4: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTB / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P60709
#5: タンパク質
Tubulin gamma-1 chain / Gamma-1-tubulin / Gamma-tubulin complex component 1 / GCP-1


分子量: 52022.617 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBG1, TUBG / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P23258
#7: タンパク質
Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2 / GCP-2 / hGCP2 / Gamma-ring complex protein 103 kDa / h103p / hGrip103 / Spindle pole body protein ...GCP-2 / hGCP2 / Gamma-ring complex protein 103 kDa / h103p / hGrip103 / Spindle pole body protein Spc97 homolog / hSpc97


分子量: 105765.719 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP2, GCP2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9BSJ2
#8: タンパク質 TUBGCP6 protein


分子量: 199732.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP6 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: B2RWN4
#11: タンパク質 CDK5 regulatory subunit-associated protein 2


分子量: 189905.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK5RAP2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0A0MRG9

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM reconstruction of the NEDD1 and CDK5RAP2 bound to the gamma-tubulin ring complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 62 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
7Cootモデルフィッティング
8UCSF ChimeraXモデルフィッティング
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
14PHENIX1.20.1_4487モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 6.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 71778 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
精密化最高解像度: 6.8 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00288810
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.532123700
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.58517870
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03817097
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00317871

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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