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- EMDB-53130: Consensus structure of dUBA1-UbDha-dBIRC6 trapped ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53130
タイトルConsensus structure of dUBA1-UbDha-dBIRC6 trapped ternary complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Trapped ternary complex with dUBA1 and dBIRC6 transferring ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: BIR repeat containing ubiquitin-conjugating enzyme, isoform B
    • タンパク質・ペプチド: E1 ubiquitin-activating enzyme
    • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE
キーワードUbiquitin / E1 / E2 / Ligase / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of nurse cell apoptotic process / larval midgut cell programmed cell death / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ISG15 antiviral mechanism / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mushroom body development / follicle cell of egg chamber development / regulation of Ras protein signal transduction / E1 ubiquitin-activating enzyme / regulation of programmed cell death ...negative regulation of nurse cell apoptotic process / larval midgut cell programmed cell death / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ISG15 antiviral mechanism / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mushroom body development / follicle cell of egg chamber development / regulation of Ras protein signal transduction / E1 ubiquitin-activating enzyme / regulation of programmed cell death / ubiquitin activating enzyme activity / peptidase inhibitor activity / lipid storage / programmed cell death / regulation of growth / oogenesis / neuron remodeling / negative regulation of macroautophagy / ubiquitin conjugating enzyme activity / spermatid development / negative regulation of hippo signaling / mitophagy / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / cellular response to starvation / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / regulation of cytokinesis / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 / Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain ...Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 / Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily / Ubiquitin fold domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme e1 C-terminal domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual E2 ubiquitin-conjugating enzyme/E3 ubiquitin-protein ligase BIRC6 / Polyubiquitin-C / E1 ubiquitin-activating enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Riechmann C / Elliott PR
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
UK Research and Innovation (UKRI)BB/Y008936/1 英国
Cancer Research UKDRCPFA-Jun24/100003 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Molecular basis of UBA6 specificity for ubiquitin E2 conjugating enzymes reveals a priority mechanism of BIRC6
著者: Riechmann C / Ellison CJ / Anderson JW / Hofmann K / Sarkies P / Elliott PR
履歴
登録2025年3月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月29日-
マップ公開2025年10月29日-
更新2025年10月29日-
現状2025年10月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53130.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53130.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 152.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 342 pix.
= 283.86 Å		0.83 Å/pix.
x 342 pix.
= 283.86 Å		0.83 Å/pix.
x 342 pix.
= 283.86 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.24731402 - 0.71259856
平均 (標準偏差)0.00034687575 (±0.018107826)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ342342342
Spacing342342342
セルA=B=C: 283.86 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53130_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_53130_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_53130_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Trapped ternary complex with dUBA1 and dBIRC6 transferring ubiquitin

全体名称: Trapped ternary complex with dUBA1 and dBIRC6 transferring ubiquitin
要素
  • 複合体: Trapped ternary complex with dUBA1 and dBIRC6 transferring ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: BIR repeat containing ubiquitin-conjugating enzyme, isoform B
    • タンパク質・ペプチド: E1 ubiquitin-activating enzyme
    • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE

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超分子 #1: Trapped ternary complex with dUBA1 and dBIRC6 transferring ubiquitin

超分子名称: Trapped ternary complex with dUBA1 and dBIRC6 transferring ubiquitin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 180 KDa

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分子 #1: BIR repeat containing ubiquitin-conjugating enzyme, isoform B

分子名称: BIR repeat containing ubiquitin-conjugating enzyme, isoform B
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: E2 ubiquitin-conjugating enzyme
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 35.56534 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GPEPQSKSIE QRYLELMKKR QFDTFDMIVE SDNNSFRFVV SHHFEKMVRL AGDRYHPSRV KRLAQEAVTL STSLPLSFSS SVFVRCDTD RLDIMKVLIT GPADTPYANG CFEFDVFFPP DYPNQPMLIN LETTGRHSVR FNPNLYNDGK VCLSVLNTWH G RPEEKWNA ...文字列:
GPEPQSKSIE QRYLELMKKR QFDTFDMIVE SDNNSFRFVV SHHFEKMVRL AGDRYHPSRV KRLAQEAVTL STSLPLSFSS SVFVRCDTD RLDIMKVLIT GPADTPYANG CFEFDVFFPP DYPNQPMLIN LETTGRHSVR FNPNLYNDGK VCLSVLNTWH G RPEEKWNA QTSSFLQVLV SIQSLILVPE PYFNEPGFER SRGSPSGTNS SREYNSNIYQ ACVRWAMLEQ IRSPSQCFKD VI HKHFWLK REEICAQIEG WIEELGKPQY TERASRTISF NSMVLRRHYR HLREELSKLK PPRGLEDL

UniProtKB: Dual E2 ubiquitin-conjugating enzyme/E3 ubiquitin-protein ligase BIRC6

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分子 #2: E1 ubiquitin-activating enzyme

分子名称: E1 ubiquitin-activating enzyme / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: E1 ubiquitin-activating enzyme
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 112.045164 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GPMAGNSAAA GGDIDESLYS RQLYVLGHDA MRRMANSDIL LSGLGGLGLE IAKNVILGGV KSITLHDTAT CGLHDLSSQF YLTEADIGK NRAEASCAQL AELNNYVRTV SHTGPLTEEF LRKFRVVVLT NSDGEEQQRI AKFAHENGIA LIIAETRGLF A KVFCDFGE ...文字列:
GPMAGNSAAA GGDIDESLYS RQLYVLGHDA MRRMANSDIL LSGLGGLGLE IAKNVILGGV KSITLHDTAT CGLHDLSSQF YLTEADIGK NRAEASCAQL AELNNYVRTV SHTGPLTEEF LRKFRVVVLT NSDGEEQQRI AKFAHENGIA LIIAETRGLF A KVFCDFGE SFTIYDQDGT QPISTMIASI THDAQGVVTC LDETRHGFND GDYVTFSEVQ GMQELNGCQP LKITVLGPYT FS IGDTSKF GEYKSGGVAT QVKMPKTISF KPLAQATEEP EFLISDFAKL DSPATLHVAF NALSCYRKAH NGALPRPWNE EDA NSFLEV VRASSNAEVD EKLVLQFAKI CSGNTCPLDA AVGGIVAQEV LKACSGKFTP IYQWLYFDAL ECLPTEGVEE ADAQ PVGSR YDSQIAIFGK KFQEKLADSK WFIVGAGAIG CELLKNFGML GLGTGNGQIF VTDMDLIEKS NLNRQFLFRP HDVQK PKSM TAADAIKRMN PEVNVTAYEL RVGAETEKVF SEDFFGKLDG VANALDNVDA RIYMDRKCIF NRIPLVETGT LGTLGN VQV IVPFATESYS SSQDPPEKSI PICTLKNFPN AIEHTLQWAR DAFEGVFKQS AENAAQYIAD PQFTERIAKL PGIQPLE IL DSIKKALIDD KPKSFAHCVE WARLYWEDQY VNQIKQLLFN FPPDQITSSG QPFWSGPKRC PDPLVFDVND PMHLDFIY A AANLRAEVYG IEQVRNRETI AELVQKVKVP EFKPRSGVKI ETNEAAAAAS ANNFDDGELD QDRVDKIISE LLKNADKSS KITPLEFEKD DDSNLHMDFI VACSNLRAAN YKIPPADRHK SKLIAGKIIP AIATTTSVLS GLAVLEVIKL IVGHRDLVKF KNGFANLAL PFMAFSEPLP AAKNTYYGKE WTLWDRFEVT GELSLQEFLN YFEENEKLKI TMLSQGVSML YSFFMPKAKC S ERLPLPMS EVVRRVSKRR LEPHERSLVF EICCNDVDGE DVEVPYVRYT LP

UniProtKB: E1 ubiquitin-activating enzyme

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分子 #3: Polyubiquitin-C

分子名称: Polyubiquitin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.590856 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGA

UniProtKB: Polyubiquitin-C

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分子 #4: ADENOSINE MONOPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE MONOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: AMP
分子量理論値: 347.221 Da
Chemical component information

ChemComp-AMP:
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 36.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 333479
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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