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- EMDB-52829: Cryo-EM structure of Chaetomium thermophilum ribosome-bound SND3 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52829
タイトルCryo-EM structure of Chaetomium thermophilum ribosome-bound SND3 translocon complex with improved density for TRAP alpha luminal domain
マップデータCryo-EM structure of Chaetomium thermophilum ribosome-bound SND3 translocon complex with improved density for TRAP alpha subunit
試料
  • 複合体: ribosome-bound SND3 translocon
キーワードmembrane protein biogenesis / SND3 / ribosome / co-translation translocation / insertase
生物種Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.64 Å
データ登録者Yang TJ / McDowell MA
資金援助European Union, ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
H2020 Marie Curie Actions of the European CommissionHORIZON-MSCA-2022-PF-01; Project ID: 101107937European Union
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB 1507/P16 (project-ID 450648163) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: SND3 is the membrane insertase within a distinct SEC61 translocon complex.
著者: Tzu-Jing Yang / Saumyak Mukherjee / Julian D Langer / Gerhard Hummer / Melanie A McDowell /
要旨: During the biogenesis of most eukaryotic integral membrane proteins (IMPs), transmembrane domains are inserted into the endoplasmic reticulum membrane by a dedicated insertase or the SEC61 translocon. ...During the biogenesis of most eukaryotic integral membrane proteins (IMPs), transmembrane domains are inserted into the endoplasmic reticulum membrane by a dedicated insertase or the SEC61 translocon. The SRP-independent (SND) pathway is the least understood route into the membrane, despite catering for a broad range of IMP types. Here, we show that Chaetomium thermophilum SND3 is a membrane insertase with an atypical fold. We further present a cryo-electron microscopy structure of a ribosome-associated SND3 translocon complex involved in co-translational IMP insertion. The structure reveals that the SND3 translocon additionally comprises the complete SEC61 translocon, CCDC47 and TRAPɑ. Here, the SEC61β N-terminus works together with CCDC47 to prevent substrate access to the translocon. Instead, molecular dynamics simulations show that SND3 disrupts the lipid bilayer to promote IMP insertion via its membrane-embedded hydrophilic groove. Structural and sequence comparisons indicate that the SND3 translocon is a distinct multipass translocon in fungi, euglenozoan parasites and other eukaryotic taxa.
履歴
登録2025年2月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月12日-
マップ公開2025年11月12日-
更新2025年11月12日-
現状2025年11月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52829.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52829.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of Chaetomium thermophilum ribosome-bound SND3 translocon complex with improved density for TRAP alpha subunit
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 512 pix.
= 535.68 Å		1.05 Å/pix.
x 512 pix.
= 535.68 Å		1.05 Å/pix.
x 512 pix.
= 535.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04625 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-0.9491446 - 2.7515569
平均 (標準偏差)0.00087780337 (±0.108483806)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 535.68 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map (A) of Chaetomium thermophilum ribosome-bound SND3...

ファイルemd_52829_half_map_1.map
注釈Half map (A) of Chaetomium thermophilum ribosome-bound SND3 translocon complex with improved density for TRAP alpha subunit
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map (B) of Chaetomium thermophilum ribosome-bound SND3...

ファイルemd_52829_half_map_2.map
注釈Half map (B) of Chaetomium thermophilum ribosome-bound SND3 translocon complex with improved density for TRAP alpha subunit
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ribosome-bound SND3 translocon

全体名称: ribosome-bound SND3 translocon
要素
  • 複合体: ribosome-bound SND3 translocon

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超分子 #1: ribosome-bound SND3 translocon

超分子名称: ribosome-bound SND3 translocon / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#50
由来(天然)生物種: Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
100.0 mMKOAcPotassium acetate
10.0 mMMg(OAc)2Magnesium acetate
0.25 %DigitoninDigitonin
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: waiting time: 15 s blot force: 0.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 14039 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2108591
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0) / ソフトウェア - 詳細: patch-CTF / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0)
ソフトウェア - 詳細: non-uniform refinement with CTF refinements
使用した粒子像数: 31235
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0) / ソフトウェア - 詳細: ab-initio reconstruction
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0) / ソフトウェア - 詳細: non-uniform refinement
最終 3次元分類クラス数: 10 / 平均メンバー数/クラス: 40000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0)
ソフトウェア - 詳細: 3D classification without alignment

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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