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- EMDB-52445: Cryo-EM structure of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52445
タイトルCryo-EM structure of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein
マップデータPostprocessed map of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein
試料
  • 複合体: Separase-SCC1 fusion protein
    • タンパク質・ペプチド: Double-strand-break repair protein rad21 homolog,Separin
  • リガンド: ZINC ION
キーワードSeparase / cell cycle / SCC1 / RAD21 / protease / chromosome segregation / Auto-cleavage
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sister chromatid cohesion / separase / meiotic chromosome separation / negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / mitotic cohesin complex ...negative regulation of sister chromatid cohesion / separase / meiotic chromosome separation / negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / mitotic cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / mitotic sister chromatid separation / negative regulation of glial cell apoptotic process / homologous chromosome segregation / establishment of mitotic spindle localization / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / meiotic spindle organization / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / chromatin looping / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / reciprocal meiotic recombination / negative regulation of interleukin-1 beta production / sister chromatid cohesion / lncRNA binding / mitotic cytokinesis / mitotic sister chromatid segregation / catalytic activity / positive regulation of interleukin-10 production / chromosome, centromeric region / negative regulation of tumor necrosis factor production / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein localization to chromatin / cysteine-type peptidase activity / Meiotic synapsis / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / condensed nuclear chromosome / chromosome segregation / nuclear matrix / spindle pole / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / double-strand break repair / chromosome / DNA recombination / midbody / Estrogen-dependent gene expression / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / cell division / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / centrosome / chromatin / proteolysis / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase C50, separase / SEPARIN core domain / Separin, protease domain / SEPARIN core domain profile. / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein ...Peptidase C50, separase / SEPARIN core domain / Separin, protease domain / SEPARIN core domain profile. / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Winged helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Double-strand-break repair protein rad21 homolog / Separin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Yu J / Schmidt S / Botto M / Boland A
資金援助 スイス, 2件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation310030_185235 スイス
Swiss National Science FoundationTMSGI3_211581 スイス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural insights into cohesin cleavage by human separase
著者: Yu J / Schmidt S / Botto M / Ghent CM / Morgan DO / Boland A
履歴
登録2025年1月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月14日-
マップ公開2026年1月14日-
更新2026年1月14日-
現状2026年1月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52445.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52445.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Postprocessed map of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.9759 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.7
最小 - 最大-0.09247244 - 14.583449
平均 (標準偏差)-0.017093003 (±0.3191155)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 351.324 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Focused refined map of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein

ファイルemd_52445_additional_1.map
注釈Focused refined map of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened map of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein

ファイルemd_52445_additional_2.map
注釈Unsharpened map of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein

ファイルemd_52445_half_map_1.map
注釈Half map B of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein

ファイルemd_52445_half_map_2.map
注釈Half map A of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Separase-SCC1 fusion protein

全体名称: Separase-SCC1 fusion protein
要素
  • 複合体: Separase-SCC1 fusion protein
    • タンパク質・ペプチド: Double-strand-break repair protein rad21 homolog,Separin
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Separase-SCC1 fusion protein

超分子名称: Separase-SCC1 fusion protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 300 KDa

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分子 #1: Double-strand-break repair protein rad21 homolog,Separin

分子名称: Double-strand-break repair protein rad21 homolog,Separin
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: separase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 311.176906 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MFYAHFVLSK RGPLAKIWLA AHWDKKLTKA HVFECNLESS VESIISPKVK MALRTSGHLL LGVVRIYHRK AKYLLADCNE AFIKIKMAF RPGVVDLPEE NREAAYNAIT LPEEFHDFDQ PLPDLDDIDV AQQFSLNQSR VEEITMREEV GNISILQEND F GDFGMDDR ...文字列:
MFYAHFVLSK RGPLAKIWLA AHWDKKLTKA HVFECNLESS VESIISPKVK MALRTSGHLL LGVVRIYHRK AKYLLADCNE AFIKIKMAF RPGVVDLPEE NREAAYNAIT LPEEFHDFDQ PLPDLDDIDV AQQFSLNQSR VEEITMREEV GNISILQEND F GDFGMDDR EIMREGSAFE DDDMLVSTTT SNLLLESEQS TSNLNEKINH LEYEDQYKDD NFGEGNDGGI LDDKLISNND GG IFDDPPA LSEAGVMLPE QPAHDDMDED DNVSMGGPDS PDSVDPVEPM PTMTDQTTLV PNEEEAFALE PIDITVKETK AKR KRKLIV DSVKELDSKT IRAQLSDYSD IVTTLDLAPP TKKLMMWKET GGVEKLFSLP AQPLWNNRLL KLFTRCLTPL VPED LRKRR KGGEADNLDE FLKEFENPEV PREDQQQQHQ QRDVIDEPII EEPSRLQESV MEASRTNIDE SAMPPPPPQG VKRKA GQID PEPVMPPQQV EQMEIPPVEL PPEEPPNICQ LIPELELLPE KEKEKEKEKE DDEEEEDEDA SGGDQDQEER RWNKRT QQM LHGLQRALAK TGAESISLLE LCRNTNRKQA AAKFYSFLVL KKQQAIELTQ EEPYSDIIAT PGPRFHIIGG SGGGGSG GG GSGGSGGSGG GSGGGSGMRS FKRVNFGTLL SSQKEAEELL PDLKEFLSNP PAGFPSSRSD AERRQACDAI LRACNQQL T AKLACPRHLG SLLELAELAC DGYLVSTPQR PPLYLERILF VLLRNAAAQG SPEVTLRLAQ PLHACLVQCS REAAPQDYE AVARGSFSLL WKGAEALLER RAAFAARLKA LSFLVLLEDE STPCEVPHFA SPTACRAVAA HQLFDASGHG LNEADADFLD DLLSRHVIR ALVGERGSSS GLLSPQRALC LLELTLEHCR RFCWSRHHDK AISAVEKAHS YLRNTNLAPS LQLCQLGVKL L QVGEEGPQ AVAKLLIKAS AVLSKSMEAP SPPLRALYES CQFFLSGLER GTKRRYRLDA ILSLFAFLGG YCSLLQQLRD DG VYGGSSK QQQSFLQMYF QGLHLYTVVV YDFAQGCQIV DLADLTQLVD SCKSTVVWML EALEGLSGQE LTDHMGMTAS YTS NLAYSF YSHKLYAEAC AISEPLCQHL GLVKPGTYPE VPPEKLHRCF RLQVESLKKL GKQAQGCKMV ILWLAALQPC SPEH MAEPV TFWVRVKMDA ARAGDKELQL KTLRDSLSGW DPETLALLLR EELQAYKAVR ADTGQERFNI ICDLLELSPE ETPAG AWAR ATHLVELAQV LCYHDFTQQT NCSALDAIRE ALQLLDSVRP EAQARDQLLD DKAQALLWLY ICTLEAKMQE GIERDR RAQ APGNLEEFEV NDLNYEDKLQ EDRFLYSNIA FNLAADAAQS KCLDQALALW KELLTKGQAP AVRCLQQTAA SLQILAA LY QLVAKPMQAL EVLLLLRIVS ERLKDHSKAA GSSCHITQLL LTLGCPSYAQ LHLEEAASSL KHLDQTTDTY LLLSLTCD L LRSQLYWTHQ KVTKGVSLLL SVLRDPALQK SSKAWYLLRV QVLQLVAAYL SLPSNNLSHS LWEQLCAQGW QTPEIALID SHKLLRSIIL LLMGSDILST QKAAVETSFL DYGENLVQKW QVLSEVLSCS EKLVCHLGRL GSVSEAKAFC LEALKLTTKL QIPRQCALF LVLKGELELA RNDIDLCQSD LQQVLFLLES CTEFGGVTQH LDSVKKVHLQ KGKQQAQVPC PPQLPEEELF L RGPALELV ATVAKEPGPI APSTNSSPVL KTKPQPIPNF LSHSPTCDCS LCASPVLTAV CLRWVLVTAG VRLAMGHQAQ GL DLLQVVL KGCPEAAERL TQALQASLNH KTPPSLVPSL LDEILAQAYT LLALEGLNQP SNESLQKVLQ SGLKFVAARI PHL EPWRAS LLLIWALTKL GGLSCCTTQL FASSWGWQPP LIKSVPGSEP SKTQGQKRSG RGRQKLASAP LSLNNTSQKG LEGR GLPCT PKPPDRIRQA GPHVPFTVFE EVCPTESKPE VPQAPRVQQR VQTRLKVNFS DDSDLEDPVS AEAWLAEEPK RRGTA SRGR GRARKGLSLK TDAVVAPGSA PGNPGLNGRS RRAKKVASRH CEERRPQRAS DQARPGPEIM RTIPEEELTD NWRKMS FEI LRGSDGEDSA SGGKTPAPGP EAASGEWELL RLDSSKKKLP SPCPDKESDK DLGPRLQLPS APVATGLSTL DSICDSL SV AFRGISHCPP SGLYAHLCRF LALCLGHRDP YATAFLVTES VSITCRHQLL THLHRQLSKA QKHRGSLEIA DQLQGLSL Q EMPGDVPLAR IQRLFSFRAL ESGHFPQPEK ESFQERLALI PSGVTVCVLA LATLQPGTVG NTLLLTRLEK DSPPVSVQI PTGQNKLHLR SVLNEFDAIQ KAQKENSSCT DKREWWTGRL ALDHRMEVLI ASLEKSVLGC WKGLLLPSSE EPGPAQEASR LQELLQDCG WKYPDRTLLK IMLSGAGALT PQDIQALAYG LCPTQPERAQ ELLNEAVGRL QGLTVPSNSH LVLVLDKDLQ K LPWESMPS LQALPVTRLP SFRFLLSYSI IKEYGASPVL SQGVDPRSTF YVLNPHNNLS STEEQFRANF SSEAGWRGVV GE VPRPEQV QEALTKHDLY IYAGHGAGAR FLDGQAVLRL SCRAVALLFG SSSAALAVHG NLEGAGIVLK YIMAGCPLFL GNL WDVTDR DIDRYTEALL QGWLGAGPGA PLLYYVNQAR QAPRLKYLIG AAPIAYGLPV SLRSSLAEEN LYFQSWSHPQ FEKG GGSGG GSGGGSWSHP QFEK

UniProtKB: Double-strand-break repair protein rad21 homolog, Separin

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHepes2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid
100.0 mMKClPotassium chloride
0.5 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 1 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5876 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 150000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3358298 / 詳細: The particles were automatically selected
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 131299
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 4

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7nj1


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9hvy:
Cryo-EM structure of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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