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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5237 | |||||||||
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タイトル | Staphylococcus aureus bacteriophage 80alpha procapsid | |||||||||
![]() | Twofold (222) view of Staphylococcus aureus bacteriophage 80alpha procapsid icosahedral reconstruction | |||||||||
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![]() | Staphylococcus aureus / bacteriophage / virion / capsid / maturation / pathogenicity island | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.8 Å | |||||||||
![]() | Spilman MS / Dearborn AD / Chang JR / Damle PK / Christie GE / Dokland T | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: A conformational switch involved in maturation of Staphylococcus aureus bacteriophage 80α capsids. 著者: Michael S Spilman / Altaira D Dearborn / Jenny R Chang / Priyadarshan K Damle / Gail E Christie / Terje Dokland / ![]() 要旨: Bacteriophages are involved in many aspects of the spread and establishment of virulence factors in Staphylococcus aureus, including the mobilization of genetic elements known as S. aureus ...Bacteriophages are involved in many aspects of the spread and establishment of virulence factors in Staphylococcus aureus, including the mobilization of genetic elements known as S. aureus pathogenicity islands (SaPIs), which carry genes for superantigen toxins and other virulence factors. SaPIs are packaged into phage-like transducing particles using proteins supplied by the helper phage. We have used cryo-electron microscopy and icosahedral reconstruction to determine the structures of the procapsid and the mature capsid of 80α, a bacteriophage that can mobilize several different SaPIs. The 80α capsid has T=7 icosahedral symmetry with the capsid protein organized into pentameric and hexameric clusters that interact via prominent trimeric densities. The 80α capsid protein was modeled based on the capsid protein fold of bacteriophage HK97 and fitted into the 80α reconstructions. The models show that the trivalent interactions are mediated primarily by a 22-residue β hairpin structure called the P loop that is not found in HK97. Capsid expansion is associated with a conformational switch in the spine helix that is propagated throughout the subunit, unlike the domain rotation mechanism in phage HK97 or P22. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 104.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10.1 KB 10.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 70.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 78.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 77.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 493 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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注釈 | Twofold (222) view of Staphylococcus aureus bacteriophage 80alpha procapsid icosahedral reconstruction | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.048 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Staphylococcus aureus ST24 (Bacteriophage 80alpha delta(terS))
全体 | 名称: Staphylococcus aureus ST24 (Bacteriophage 80alpha delta(terS)) |
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要素 |
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-超分子 #1000: Staphylococcus aureus ST24 (Bacteriophage 80alpha delta(terS))
超分子 | 名称: Staphylococcus aureus ST24 (Bacteriophage 80alpha delta(terS)) タイプ: sample / ID: 1000 詳細: Purified by CsCl and sucrose gradient centrifugation Number unique components: 1 |
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分子量 | 理論値: 14.7 MDa |
-超分子 #1: bacteriophage 80alpha
超分子 | 名称: bacteriophage 80alpha / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: bacteriophage 80alpha / 生物種: bacteriophage 80alpha / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: OTHER / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: bacteriophage 80alpha |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 実験値: 14.7 MDa / 理論値: 14.7 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: procapsid / 直径: 510.0 Å / T番号(三角分割数): 7 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1.0 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.8 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, 50 mM NaCl, 1 mM MgCl2, 2 mM CaCl2 |
グリッド | 詳細: 400 mesh holey film C-flat R 2/1 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 108 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: manual / 手法: blotted for 2 sec before plunging |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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温度 | 平均: 97 K |
日付 | 2007年6月15日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000 デジタル化 - サンプリング間隔: 6.3 µm / 実像数: 106 / 平均電子線量: 20 e/Å2 詳細: scanned images were binned to 12.6 microns per pixel Od range: 2 / ビット/ピクセル: 16 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 62000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 62000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
CTF補正 | 詳細: Each micrograph |
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最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN 詳細: Final maps were calculated to 8A and filtered at 5A resolution 使用した粒子像数: 8029 |