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- EMDB-52298: Cryo-EM structure of SA2-SCC1 complex at 2.9 angstrom -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52298
タイトルCryo-EM structure of SA2-SCC1 complex at 2.9 angstrom
マップデータPostprocessed map of SA2-SCC1 complex
試料
  • 複合体: SA2-SCC1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Cohesin subunit SA-2
    • タンパク質・ペプチド: Double-strand-break repair protein rad21 homolog
キーワードSeparase / cell cycle / SCC1 / RAD21 / protease / chromosome segregation / Auto-cleavage / SA1/2 / cohesin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / mitotic cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of glial cell apoptotic process / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle ...negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / mitotic cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of glial cell apoptotic process / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / chromatin looping / reciprocal meiotic recombination / sister chromatid cohesion / negative regulation of interleukin-1 beta production / mitotic spindle pole / lncRNA binding / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein localization to chromatin / Meiotic synapsis / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / chromosome segregation / nuclear matrix / fibrillar center / spindle pole / Separation of Sister Chromatids / double-strand break repair / chromosome / midbody / DNA recombination / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / cell division / apoptotic process / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Cohesin subunit SCC3/SA, HEAT-repeats domain / STAG / Stromalin conservative domain / Cohesin subunit Scc3/SA / STAG domain / Stromalin conservative domain / Stromalin conservative (SCD) domain profile. / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic ...: / Cohesin subunit SCC3/SA, HEAT-repeats domain / STAG / Stromalin conservative domain / Cohesin subunit Scc3/SA / STAG domain / Stromalin conservative domain / Stromalin conservative (SCD) domain profile. / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Armadillo-type fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Double-strand-break repair protein rad21 homolog / Cohesin subunit SA-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yu J / Schmidt S / Botto M / Boland A
資金援助 スイス, 2件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation310030_185235 スイス
Swiss National Science FoundationTMSGI3_211581 スイス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural insights into cohesin cleavage by human separase
著者: Yu J / Schmidt S / Botto M / Ghent CM / Morgan DO / Boland A
履歴
登録2024年12月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月3日-
マップ公開2025年9月3日-
更新2025年9月3日-
現状2025年9月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52298.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52298.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Postprocessed map of SA2-SCC1 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.9 Å/pix.
x 400 pix.
= 360.96 Å		0.9 Å/pix.
x 400 pix.
= 360.96 Å		0.9 Å/pix.
x 400 pix.
= 360.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.9024 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.5
最小 - 最大-0.82621217 - 24.758358000000001
平均 (標準偏差)-0.024134347 (±0.31111953)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 360.96002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map of SA2-SCC1 complex

ファイルemd_52298_additional_1.map
注釈Unsharpened map of SA2-SCC1 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focus-refined map (mask 4) of SA2-SCC1 complex

ファイルemd_52298_additional_2.map
注釈Focus-refined map (mask 4) of SA2-SCC1 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focus-refined map (mask 3) of SA2-SCC1 complex

ファイルemd_52298_additional_3.map
注釈Focus-refined map (mask 3) of SA2-SCC1 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Composite map (postprocessed) of SA2-SCC1 complex

ファイルemd_52298_additional_4.map
注釈Composite map (postprocessed) of SA2-SCC1 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A of SA2-SCC1 complex

ファイルemd_52298_half_map_1.map
注釈Half map A of SA2-SCC1 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B of SA2-SCC1 complex

ファイルemd_52298_half_map_2.map
注釈Half map B of SA2-SCC1 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SA2-SCC1 complex

全体名称: SA2-SCC1 complex
要素
  • 複合体: SA2-SCC1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Cohesin subunit SA-2
    • タンパク質・ペプチド: Double-strand-break repair protein rad21 homolog

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超分子 #1: SA2-SCC1 complex

超分子名称: SA2-SCC1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 130 KDa

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分子 #1: Cohesin subunit SA-2

分子名称: Cohesin subunit SA-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 145.730422 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MIAAPEIPTD FNLLQESETH FSSDTDFEDI EGKNQKQGKG KTCKKGKKGP AEKGKGGNGG GKPPSGPNRM NGHHQQNGVE NMMLFEVVK MGKSAMQSVV DDWIESYKHD RDIALLDLIN FFIQCSGCKG VVTAEMFRHM QNSEIIRKMT EEFDEDSGDY P LTMAGPQW ...文字列:
MIAAPEIPTD FNLLQESETH FSSDTDFEDI EGKNQKQGKG KTCKKGKKGP AEKGKGGNGG GKPPSGPNRM NGHHQQNGVE NMMLFEVVK MGKSAMQSVV DDWIESYKHD RDIALLDLIN FFIQCSGCKG VVTAEMFRHM QNSEIIRKMT EEFDEDSGDY P LTMAGPQW KKFKSSFCEF IGVLVRQCQY SIIYDEYMMD TVISLLTGLS DSQVRAFRHT STLAAMKLMT ALVNVALNLS IN MDNTQRQ YEAERNKMIG KRANERLELL LQKRKELQEN QDEIENMMNA IFKGVFVHRY RDAIAEIRAI CIEEIGIWMK MYS DAFLND SYLKYVGWTM HDKQGEVRLK CLTALQGLYY NKELNSKLEL FTSRFKDRIV SMTLDKEYDV AVQAIKLLTL VLQS SEEVL TAEDCENVYH LVYSAHRPVA VAAGEFLYKK LFSRRDPEED GMMKRRGRQG PNANLVKTLV FFFLESELHE HAAYL VDSM WDCATELLKD WECMNSLLLE EPLSGEEALT DRQESALIEI MLCTIRQAAE CHPPVGRGTG KRVLTAKEKK TQLDDR TKI TELFAVALPQ LLAKYSVDAE KVTNLLQLPQ YFDLEIYTTG RLEKHLDALL RQIRNIVEKH TDTDVLEACS KTYHALC NE EFTIFNRVDI SRSQLIDELA DKFNRLLEDF LQEGEEPDED DAYQVLSTLK RITAFHNAHD LSKWDLFACN YKLLKTGI E NGDMPEQIVI HALQCTHYVI LWQLAKITES SSTKEDLLRL KKQMRVFCQI CQHYLTNVNT TVKEQAFTIL CDILMIFSH QIMSGGRDML EPLVYTPDSS LQSELLSFIL DHVFIEQDDD NNSADGQQED EASKIEALHK RRNLLAAFCK LIVYTVVEMN TAADIFKQY MKYYNDYGDI IKETMSKTRQ IDKIQCAKTL ILSLQQLFNE MIQENGYNFD RSSSTFSGIK ELARRFALTF G LDQLKTRE AIAMLHKDGI EFAFKEPNPQ GESHPPLNLA FLDILSEFSS KLLRQDKRTV YVYLEKFMTF QMSLRREDVW LP LMSYRNS LLAGGDDDTM SVISGISSRG STVRSKKSKP STGKRKVVEG MQLSLTEESS SSDSMWLSRE QTLHTPVMMQ TPQ LTSTIM REPKRLRPED SFMSVYPMQT EHHQTPLDYN RRGTSLMEDD EEPIVEDVMM SSEGRIEDLN EGMDFDTMDI DLPP SKNRR ERTELKPDFF DPASIMDESV LGVSMFSSLA EENLYFQSWS HPQFEKGGGS GGGSGGGSWS HPQFEK

UniProtKB: Cohesin subunit SA-2

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分子 #2: Double-strand-break repair protein rad21 homolog

分子名称: Double-strand-break repair protein rad21 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.693211 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: DITVKETKAK RKRKLIVDSV KELDSKTIRA QLSDYSDIVT TLDLAPPTKK LMMWKETGGV EKLFSLPAQP LWNNRLLKLF TRCLTPLVP EDLRKRRKGG EADNLDEFLK EFENPEVPRE DQQQQHQQRD VIDEPIIEEP SRLQESVMEA SRTNIDESAM P PPPPQGVK ...文字列:
DITVKETKAK RKRKLIVDSV KELDSKTIRA QLSDYSDIVT TLDLAPPTKK LMMWKETGGV EKLFSLPAQP LWNNRLLKLF TRCLTPLVP EDLRKRRKGG EADNLDEFLK EFENPEVPRE DQQQQHQQRD VIDEPIIEEP SRLQESVMEA SRTNIDESAM P PPPPQGVK RKAGQIDPEP VMPPQQVEQM EIPPVELPPE EPPNICQLIP ELELLPEKEK EKEKEKEDDE EEEDEDASGG DQ D

UniProtKB: Double-strand-break repair protein rad21 homolog

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHepes2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid
150.0 mMKClPotassium chloride
0.5 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 1 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 16 / 実像数: 57012 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 106898589 / 詳細: The particles were automatically selected
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0)
ソフトウェア - 詳細: Non-uniform refinement was used
使用した粒子像数: 768540
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0)
最終 3次元分類クラス数: 6 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4pju


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9hmv:
Cryo-EM structure of SA2-SCC1 complex at 2.9 angstrom

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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