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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5197 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM reconstruction of human mTORC1 | |||||||||
![]() | Density map of human mTORC1 resolution filtered to 26 Angstroms | |||||||||
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![]() | Kinase complex / metabolic role | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 26.0 Å | |||||||||
![]() | Yip CK / Murata K / Walz T / Sabataini DM / Kang SA | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the human mTOR complex I and its implications for rapamycin inhibition. 著者: Calvin K Yip / Kazuyoshi Murata / Thomas Walz / David M Sabatini / Seong A Kang / ![]() 要旨: The mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) regulates cell growth in response to the nutrient and energy status of the cell, and its deregulation is common in human cancers. Little is known ...The mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) regulates cell growth in response to the nutrient and energy status of the cell, and its deregulation is common in human cancers. Little is known about the overall architecture and subunit organization of this essential signaling complex. We have determined the three-dimensional (3D) structure of the fully assembled human mTORC1 by cryo-electron microscopy (cryo-EM). Our analyses reveal that mTORC1 is an obligate dimer with an overall rhomboid shape and a central cavity. The dimeric interfaces are formed by interlocking interactions between the mTOR and raptor subunits. Extended incubation with FKBP12-rapamycin compromises the structural integrity of mTORC1 in a stepwise manner, leading us to propose a model in which rapamycin inhibits mTORC1-mediated phosphorylation of 4E-BP1 and S6K1 through different mechanisms. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 4.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.1 KB 13.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 1.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 78.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 77.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Density map of human mTORC1 resolution filtered to 26 Angstroms | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 4.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Purified human mTORC1
全体 | 名称: Purified human mTORC1 |
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要素 |
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-超分子 #1000: Purified human mTORC1
超分子 | 名称: Purified human mTORC1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: dimer of heterotetramer / Number unique components: 4 |
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分子量 | 理論値: 1.0 MDa |
-分子 #1: mTOR
分子 | 名称: mTOR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: mTOR / コピー数: 2 / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 289 KDa |
組換発現 | 生物種: Mammalian cells |
-分子 #2: raptor
分子 | 名称: raptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: raptor / コピー数: 2 / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 150 KDa |
組換発現 | 生物種: Mammalian cells |
-分子 #3: mLST8
分子 | 名称: mLST8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: mLST8 / コピー数: 2 / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 実験値: 36 KDa / 理論値: 36 KDa |
組換発現 | 生物種: Mammalian cells |
-分子 #4: PRAS40
分子 | 名称: PRAS40 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: PRAS40 / コピー数: 2 / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 実験値: 27 KDa / 理論値: 27 KDa |
組換発現 | 生物種: Mammalian cells |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.02 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 50mM HEPES, 150mM NaCl |
グリッド | 詳細: 400 mesh Quantifoil R1.2/1.3 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: Blot for 2 seconds before plunging |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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日付 | 2008年3月12日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 21 µm / 実像数: 323 |
Tilt angle min | 0 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 51159 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.4 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 6.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 倍率(公称値): 52000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle max: 45 |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: Chain - Chain ID: A |
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詳細 | PDBEntryID_givenInChain. Protocol: manual docking. model was manually docked into density map using Chimera |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: rigid body |