[日本語] English
万見
- EMDB-5197: Cryo-EM reconstruction of human mTORC1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5197
タイトルCryo-EM reconstruction of human mTORC1
マップデータDensity map of human mTORC1 resolution filtered to 26 Angstroms
試料
  • 試料: Purified human mTORC1
  • タンパク質・ペプチド: mTOR
  • タンパク質・ペプチド: raptor
  • タンパク質・ペプチド: mLST8
  • タンパク質・ペプチド: PRAS40
キーワードKinase complex / metabolic role
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 26.0 Å
データ登録者Yip CK / Murata K / Walz T / Sabataini DM / Kang SA
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2010
タイトル: Structure of the human mTOR complex I and its implications for rapamycin inhibition.
著者: Calvin K Yip / Kazuyoshi Murata / Thomas Walz / David M Sabatini / Seong A Kang /
要旨: The mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) regulates cell growth in response to the nutrient and energy status of the cell, and its deregulation is common in human cancers. Little is known ...The mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) regulates cell growth in response to the nutrient and energy status of the cell, and its deregulation is common in human cancers. Little is known about the overall architecture and subunit organization of this essential signaling complex. We have determined the three-dimensional (3D) structure of the fully assembled human mTORC1 by cryo-electron microscopy (cryo-EM). Our analyses reveal that mTORC1 is an obligate dimer with an overall rhomboid shape and a central cavity. The dimeric interfaces are formed by interlocking interactions between the mTOR and raptor subunits. Extended incubation with FKBP12-rapamycin compromises the structural integrity of mTORC1 in a stepwise manner, leading us to propose a model in which rapamycin inhibits mTORC1-mediated phosphorylation of 4E-BP1 and S6K1 through different mechanisms.
履歴
登録2010年4月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年5月5日-
マップ公開2010年6月10日-
更新2013年7月17日-
現状2013年7月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5197_1.tif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5197.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Density map of human mTORC1 resolution filtered to 26 Angstroms
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.1 Å/pix.
x 128 pix.
= 524.8 Å		4.1 Å/pix.
x 128 pix.
= 524.8 Å		4.1 Å/pix.
x 128 pix.
= 524.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-0.26783767 - 2.0916965
平均 (標準偏差)0.01507967 (±0.1707899)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 524.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.14.14.1
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z524.800524.800524.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.2682.0920.015

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Purified human mTORC1

全体名称: Purified human mTORC1
要素
  • 試料: Purified human mTORC1
  • タンパク質・ペプチド: mTOR
  • タンパク質・ペプチド: raptor
  • タンパク質・ペプチド: mLST8
  • タンパク質・ペプチド: PRAS40

-
超分子 #1000: Purified human mTORC1

超分子名称: Purified human mTORC1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: dimer of heterotetramer / Number unique components: 4
分子量理論値: 1.0 MDa

-
分子 #1: mTOR

分子名称: mTOR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: mTOR / コピー数: 2 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: HEK-293T / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 289 KDa
組換発現生物種: Mammalian cells

-
分子 #2: raptor

分子名称: raptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: raptor / コピー数: 2 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: HEK-293T / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 150 KDa
組換発現生物種: Mammalian cells

-
分子 #3: mLST8

分子名称: mLST8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: mLST8 / コピー数: 2 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞: HEK-293T / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 36 KDa / 理論値: 36 KDa
組換発現生物種: Mammalian cells

-
分子 #4: PRAS40

分子名称: PRAS40 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: PRAS40 / コピー数: 2 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞: HEK-293T / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 27 KDa / 理論値: 27 KDa
組換発現生物種: Mammalian cells

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.02 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50mM HEPES, 150mM NaCl
グリッド詳細: 400 mesh Quantifoil R1.2/1.3
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: Blot for 2 seconds before plunging

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2008年3月12日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 21 µm / 実像数: 323
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 51159 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.4 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle max: 45
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

詳細Manual picking
CTF補正詳細: each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN / 詳細: final map was resolution filtered to 26 Angstroms / 使用した粒子像数: 28325
最終 角度割当詳細: SPIDER:theta 45 degrees, phi 45 degrees
最終 2次元分類クラス数: 200

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3emh


Chain - Chain ID: A
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: manual docking. model was manually docked into density map using Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: rigid body

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る