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万見
- EMDB-5185: CryoEM Helical Reconstruction of TMV -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5185
タイトルCryoEM Helical Reconstruction of TMV
マップデータHelically symmetrized volume of Tobacco Mosaic Virus.
試料
  • 試料: Tobacco Mosaic Virus (Vulgare)
  • タンパク質・ペプチド: Coat Protein
キーワードTMV / helical / RNA
機能・相同性Tobacco mosaic virus-like, coat protein / Tobacco mosaic virus-like, coat protein / Tobacco mosaic virus-like, coat protein superfamily / Virus coat protein (TMV like) / helical viral capsid / structural molecule activity / identical protein binding / Capsid protein
機能・相同性情報
生物種unidentified (未定義)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ge P / Zhou ZH
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2011
タイトル: Hydrogen-bonding networks and RNA bases revealed by cryo electron microscopy suggest a triggering mechanism for calcium switches.
著者: Peng Ge / Z Hong Zhou /
要旨: Helical assemblies such as filamentous viruses, flagella, and F-actin represent an important category of structures in biology. As the first discovered virus, tobacco mosaic virus (TMV) was at the ...Helical assemblies such as filamentous viruses, flagella, and F-actin represent an important category of structures in biology. As the first discovered virus, tobacco mosaic virus (TMV) was at the center of virus research. Previously, the structure of TMV was solved at atomic detail by X-ray fiber diffraction but only for its dormant or high-calcium-concentration state, not its low-calcium-concentration state, which is relevant to viral assembly and disassembly inside host cells. Here we report a helical reconstruction of TMV in its calcium-free, metastable assembling state at 3.3 Å resolution by cryo electron microscopy, revealing both protein side chains and RNA bases. An atomic model was built de novo showing marked differences from the high-calcium, dormant-state structure. Although it could be argued that there might be inaccuracies in the latter structure derived from X-ray fiber diffraction, these differences can be interpreted as conformational changes effected by calcium-driven switches, a common regulatory mechanism in plant viruses. Our comparisons of the structures of the low- and high-calcium states indicate that hydrogen bonds formed by Asp116 and Arg92 in the place of the calcium ion of the dormant (high-calcium) state might trigger allosteric changes in the RNA base-binding pockets of the coat protein. In turn, the coat protein-RNA interactions in our structure favor an adenine-X-guanine (A*G) motif over the G*A motif of the dormant state, thus offering an explanation underlying viral assembly initiation by an AAG motif.
履歴
登録2010年4月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年12月8日-
マップ公開2011年5月26日-
更新2012年11月21日-
現状2012年11月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6.42
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6.42
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j06
  • 表面レベル: 6.42
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j06
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5185_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5185.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 500 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Helically symmetrized volume of Tobacco Mosaic Virus.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.87 Å/pix.
x 512 pix.
= 444.928 Å		0.87 Å/pix.
x 512 pix.
= 444.928 Å		0.87 Å/pix.
x 512 pix.
= 444.928 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.869 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 6.42 / ムービー #1: 6.42
最小 - 最大-13.61543655 - 26.498800280000001
平均 (標準偏差)0.22895978 (±1.47412825)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-256-256-256
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 444.928 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8690.8690.869
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z444.928444.928444.928
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-256-256-256
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-13.61526.4990.229

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Tobacco Mosaic Virus (Vulgare)

全体名称: Tobacco Mosaic Virus (Vulgare) (ウイルス)
要素
  • 試料: Tobacco Mosaic Virus (Vulgare)
  • タンパク質・ペプチド: Coat Protein

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超分子 #1000: Tobacco Mosaic Virus (Vulgare)

超分子名称: Tobacco Mosaic Virus (Vulgare) / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: helix / Number unique components: 1
分子量理論値: 37.8 MDa

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分子 #1: Coat Protein

分子名称: Coat Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Coat Protein / コピー数: 2160 / 集合状態: helix / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: unidentified (未定義) / 株: vulgare
分子量理論値: 17.3 MDa
配列GO: helical viral capsid / InterPro: Tobacco mosaic virus-like, coat protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 10mM Tris, 130mM NaCl, pH 7.4
グリッド詳細: Quantifoil 1.3/1.2 400 mesh
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Vitrification instrument: FEI Vitrobot Mark IV. 2 uL sample
手法: 10 second wait time, 1-2 second blot time, 1-2 second drain time, blot force 1

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度平均: 90 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 250,000 times magnification
Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2009年6月15日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 0.869 µm / 実像数: 386 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 73000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.86 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IHRSR, EMAN
CTF補正詳細: EMAN

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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