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- EMDB-5160: Atomic CryoEM Structure of a Non-Enveloped Virus Reveals How its ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5160
タイトルAtomic CryoEM Structure of a Non-Enveloped Virus Reveals How its Membrane Protein is Primed for Cell Entry
マップデータAquareovirus filtered to 3.2A
試料
  • 試料: Aquareovirus
  • ウイルス: Aquareovirus (ウイルス)
キーワードAtomic CryoEM Non-enveloped Virus Membrane penetration Protein Autocleavage
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / viral inner capsid / host cell surface binding / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / viral outer capsid / 7-methylguanosine mRNA capping / mRNA guanylyltransferase activity / viral capsid / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity ...symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / viral inner capsid / host cell surface binding / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / viral outer capsid / 7-methylguanosine mRNA capping / mRNA guanylyltransferase activity / viral capsid / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / hydrolase activity / RNA helicase / GTP binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Mu1 membrane penetration protein, domain III / Outer capsid protein Mu1/VP4 / Mu1 membrane penetration protein, domain IV / Mu1 membrane penetration protein, domain II / Mu1/VP4 superfamily / Reovirus major virion structural protein Mu-1/Mu-1C (M2) / Sigma1/sigma2, reoviral / Reoviral Sigma1/Sigma2 family / Reovirus core-spike lambda-2 / Reovirus core-spike protein lambda-2 (L2), C-terminal ...Mu1 membrane penetration protein, domain III / Outer capsid protein Mu1/VP4 / Mu1 membrane penetration protein, domain IV / Mu1 membrane penetration protein, domain II / Mu1/VP4 superfamily / Reovirus major virion structural protein Mu-1/Mu-1C (M2) / Sigma1/sigma2, reoviral / Reoviral Sigma1/Sigma2 family / Reovirus core-spike lambda-2 / Reovirus core-spike protein lambda-2 (L2), C-terminal / Inner capsid protein lambda-1/ VP3 / C2H2-type zinc finger / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Core protein VP6 / Putative outer capsid VP4 / RNA helicase / VP1
類似検索 - 構成要素
生物種Aquareovirus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Zhang X / Jin L / Fang Q / Hui WH / Zhou ZH
引用ジャーナル: Cell / 年: 2010
タイトル: 3.3 A cryo-EM structure of a nonenveloped virus reveals a priming mechanism for cell entry.
著者: Xing Zhang / Lei Jin / Qin Fang / Wong H Hui / Z Hong Zhou /
要旨: To achieve cell entry, many nonenveloped viruses must transform from a dormant to a primed state. In contrast to the membrane fusion mechanism of enveloped viruses (e.g., influenza virus), this ...To achieve cell entry, many nonenveloped viruses must transform from a dormant to a primed state. In contrast to the membrane fusion mechanism of enveloped viruses (e.g., influenza virus), this membrane penetration mechanism is poorly understood. Here, using single-particle cryo-electron microscopy, we report a 3.3 A structure of the primed, infectious subvirion particle of aquareovirus. The density map reveals side-chain densities of all types of amino acids (except glycine), enabling construction of a full-atom model of the viral particle. Our structure and biochemical results show that priming involves autocleavage of the membrane penetration protein and suggest that Lys84 and Glu76 may facilitate this autocleavage in a nucleophilic attack. We observe a myristoyl group, covalently linked to the N terminus of the penetration protein and embedded in a hydrophobic pocket. These results suggest a well-orchestrated process of nonenveloped virus entry involving autocleavage of the penetration protein prior to exposure of its membrane-insertion finger.
履歴
登録2010年1月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年5月3日-
マップ公開2010年5月3日-
更新2012年12月26日-
現状2012年12月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3iyl
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3iyl
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5160_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5160.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.5 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Aquareovirus filtered to 3.2A
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 740 pix.
= 814. Å		1.1 Å/pix.
x 740 pix.
= 814. Å		1.1 Å/pix.
x 740 pix.
= 814. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.05 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.19343019 - 0.30496365
平均 (標準偏差)-0.00054387 (±0.02425474)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-370-370-370
サイズ740740740
Spacing740740740
セルA=B=C: 814.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z740740740
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z814.000814.000814.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-370-370-370
NC/NR/NS740740740
D min/max/mean-0.1930.305-0.001

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添付データ

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セグメンテーションマップ: averaged VP5 protein at 3.2a.

注釈averaged VP5 protein at 3.2a.
ファイルemd_5160_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Aquareovirus

全体名称: Aquareovirus (ウイルス)
要素
  • 試料: Aquareovirus
  • ウイルス: Aquareovirus (ウイルス)

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超分子 #1000: Aquareovirus

超分子名称: Aquareovirus / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / Number unique components: 4
分子量実験値: 72 MDa / 理論値: 72 MDa

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超分子 #1: Aquareovirus

超分子名称: Aquareovirus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: GCRV / NCBI-ID: 10979 / 生物種: Aquareovirus / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: OTHER / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: GCRV
宿主別称: VERTEBRATES
分子量実験値: 72 MDa / 理論値: 72 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: ISVP / 直径: 800 Å / T番号(三角分割数): 13

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10mM PBS Buffer
グリッド詳細: 400 mesh quantifoil 1.2/1.3
凍結凍結剤: METHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: FEI Vitrobot / 手法: Blot for 7-9 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 90 K / 平均: 90 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 250,000 times magnification
日付2009年3月1日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 700 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 57700 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Frealign IMIRS / 使用した粒子像数: 18464
最終 角度割当詳細: Frealign IMIRS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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