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万見
- EMDB-51409: Mycoplasma pneumoniae protein P116 ectodomain in the full conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51409
タイトルMycoplasma pneumoniae protein P116 ectodomain in the full conformation
マップデータ
試料
  • 複合体: Mycoplasma pneumoniae protein P116 ectodomain in the full conformation
    • タンパク質・ペプチド: Mycoplasma pneumoniae protein P116 ectodomain in the full conformation
キーワードMycoplasma pneumoniae Lipid Transfer Lipid Transport / LIPID BINDING PROTEIN
生物種Mycoplasmoides pneumoniae M129 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Manger S
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)GRK 2566/1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Essential protein P116 extracts cholesterol and other indispensable lipids for Mycoplasmas.
著者: Lasse Sprankel / David Vizarraga / Jesús Martín / Sina Manger / Jakob Meier-Credo / Marina Marcos / Josep Julve / Noemi Rotllan / Margot P Scheffer / Joan Carles Escolà-Gil / Julian D ...著者: Lasse Sprankel / David Vizarraga / Jesús Martín / Sina Manger / Jakob Meier-Credo / Marina Marcos / Josep Julve / Noemi Rotllan / Margot P Scheffer / Joan Carles Escolà-Gil / Julian D Langer / Jaume Piñol / Ignacio Fita / Achilleas S Frangakis /
要旨: Mycoplasma pneumoniae, responsible for approximately 30% of community-acquired human pneumonia, needs to extract lipids from the host environment for survival and proliferation. Here, we report a ...Mycoplasma pneumoniae, responsible for approximately 30% of community-acquired human pneumonia, needs to extract lipids from the host environment for survival and proliferation. Here, we report a comprehensive structural and functional analysis of the previously uncharacterized protein P116 (MPN_213). Single-particle cryo-electron microscopy of P116 reveals a homodimer presenting a previously unseen fold, forming a huge hydrophobic cavity, which is fully accessible to solvent. Lipidomics analysis shows that P116 specifically extracts lipids such as phosphatidylcholine, sphingomyelin and cholesterol. Structures of different conformational states reveal the mechanism by which lipids are extracted. This finding immediately suggests a way to control Mycoplasma infection by interfering with lipid uptake.
履歴
登録2024年8月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月4日-
マップ公開2024年9月4日-
更新2024年9月4日-
現状2024年9月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51409.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51409.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 512 pix.
= 537.6 Å		1.05 Å/pix.
x 512 pix.
= 537.6 Å		1.05 Å/pix.
x 512 pix.
= 537.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.141
最小 - 最大-1.3696263 - 2.4689045
平均 (標準偏差)-0.00016761584 (±0.013920468)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 537.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_51409_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_51409_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_51409_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mycoplasma pneumoniae protein P116 ectodomain in the full conformation

全体名称: Mycoplasma pneumoniae protein P116 ectodomain in the full conformation
要素
  • 複合体: Mycoplasma pneumoniae protein P116 ectodomain in the full conformation
    • タンパク質・ペプチド: Mycoplasma pneumoniae protein P116 ectodomain in the full conformation

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超分子 #1: Mycoplasma pneumoniae protein P116 ectodomain in the full conformation

超分子名称: Mycoplasma pneumoniae protein P116 ectodomain in the full conformation
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mycoplasmoides pneumoniae M129 (バクテリア)

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分子 #1: Mycoplasma pneumoniae protein P116 ectodomain in the full conformation

分子名称: Mycoplasma pneumoniae protein P116 ectodomain in the full conformation
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycoplasmoides pneumoniae M129 (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKLSAIISLS VAGTVGTTA V VVPTTITL VN KTHQVEH ESE QSDFQD IRFG LNSVK LPKAQ PAAA TRITVE NGT DKLVNYK SS PQQLFLAK N ALKDKLQGE FDKFLSDAKA FPALTADLQ E WVDQQLFN PN QSFFDLS APR SNFTLS SDKK ASLDF ...文字列:
MKLSAIISLS VAGTVGTTA V VVPTTITL VN KTHQVEH ESE QSDFQD IRFG LNSVK LPKAQ PAAA TRITVE NGT DKLVNYK SS PQQLFLAK N ALKDKLQGE FDKFLSDAKA FPALTADLQ E WVDQQLFN PN QSFFDLS APR SNFTLS SDKK ASLDF IFRFT NFTE SVQLLK LPE GVSVVVD SK QSFDYYVN A SAQKLLVLP LSLPDYTLGL NYMFDHITL N GKVVNKFS FN PFKTNLN LAF SNVYNG VDVF EAQKN LVGKG KYLN THVKAE DVK KDVNANI KN QFDIAKII A ELMGKALKE FGNQQEGQPL SFLKVMDKV K EDFEKLFN LV RPGLGKF VKD LIQSSS QAEN KITVY KLIFD NKKT ILNLLK ELS IPELNSS LG LVDVLFDG I TDSDGLYER LQSFKDLIVP AVKTNEKTA A LSPLIEEL LT QKDTYVF DLI QKHKGI LTNL LKNFL ADFQK STPF MADQVA IFT ELFDNEG AF DLFGEADF V DKIAELFLT KRTVKNGEKI ETKDSLLVT S LKSLLGEK VA ALGDLLD SYI FKNELL NRSV EVAKA EAKDT KGAT DYKKEQ AKA LKKLFKH IG ENTLSKTN L DKITLKEVK NTENVELEET ETTLKVKKL D VEYKVELG NF EIKNGLI KAM LEFLPD TKDL ETTLD KLLFK GESY KAMKDK YIK EGFPGYG WA KGVVPGAF E SIENTFKSA IDKTKSIRDL FGDMLFGND L SSVKETDS FI TLGGSFD IKY GGENLN VLPA YYSLI NSEIG YQII GVDTTI DAT KVKVELK NK EYKGKSPA I NGQVKLSQS FFNVWTNMFD SITKQIFQK K YEFKDNIQ VF ARNEDNT SRL ELDISD PEQR VIPFA FVDGF GIQL KAVDKN ITK EAGNTEP KS PVIQLYEA L NKEKDQKQQ SKQSPKQLDT KTQLGYLLK L GDNWSKDD YK SLIDDTI INN NYLEAS FNSK ITVDR LGIPI DLWL FKIWPK FNL EIPMQGS LQ LYSSSVIF P YGIYDTSVQ DAAKIVKRLN FTDMGFKLN D PKPNFWFV GF

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris-HCl
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 165000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3836309
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / 使用した粒子像数: 834674
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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