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- EMDB-51402: Structure of Nipah Virus RNA Polymerase Complex - Apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51402
タイトルStructure of Nipah Virus RNA Polymerase Complex - Apo state
マップデータ
試料
  • 複合体: Nipah Virus RdRp Complex in Apo state.
    • タンパク質・ペプチド: Phosphoprotein
    • タンパク質・ペプチド: RNA-directed RNA polymerase L
  • リガンド: ZINC ION
キーワードRNA Polymerase / Nipah Virus / negative strand RNA Virus / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative stranded viral RNA transcription / NNS virus cap methyltransferase / GDP polyribonucleotidyltransferase / negative stranded viral RNA replication / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / virion component / molecular adaptor activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response ...negative stranded viral RNA transcription / NNS virus cap methyltransferase / GDP polyribonucleotidyltransferase / negative stranded viral RNA replication / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / virion component / molecular adaptor activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / RNA-directed RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase activity / GTPase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Phosphoprotein P region PNT disordered / Phosphoprotein P region PNT disordered / Paramyxovirus structural protein P/V, N-terminal domain / Paramyxovirus structural protein V/P N-terminus / Phosphoprotein P soyouz module / N-terminal region of Paramyxovirinae phosphoprotein (P) / RNA-directed RNA polymerase, paramyxovirus / P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal / Mononegavirales RNA-directed RNA polymerase catalytic domain ...Phosphoprotein P region PNT disordered / Phosphoprotein P region PNT disordered / Paramyxovirus structural protein P/V, N-terminal domain / Paramyxovirus structural protein V/P N-terminus / Phosphoprotein P soyouz module / N-terminal region of Paramyxovirinae phosphoprotein (P) / RNA-directed RNA polymerase, paramyxovirus / P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal / Mononegavirales RNA-directed RNA polymerase catalytic domain / Mononegavirus L protein 2-O-ribose methyltransferase / Mononegavirales mRNA-capping domain V / RNA-directed RNA polymerase L, C-terminal / Mononegavirales RNA dependent RNA polymerase / Mononegavirales mRNA-capping region V / RdRp of negative ssRNA viruses with non-segmented genomes catalytic domain profile. / Mononegavirus L protein 2'-O-ribose methyltransferase domain profile. / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-directed RNA polymerase L / Phosphoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Henipavirus nipahense (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Sala F / Ditter K / Dybkov O / Urlaub H / Hillen HS
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SFB1565 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1190 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis of Nipah virus RNA synthesis.
著者: Fernanda A Sala / Katja Ditter / Olexandr Dybkov / Henning Urlaub / Hauke S Hillen /
要旨: Nipah virus (NiV) is a non-segmented negative-strand RNA virus (nsNSV) with high pandemic potential, as it frequently causes zoonotic outbreaks and can be transmitted from human to human. Its RNA- ...Nipah virus (NiV) is a non-segmented negative-strand RNA virus (nsNSV) with high pandemic potential, as it frequently causes zoonotic outbreaks and can be transmitted from human to human. Its RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) complex, consisting of the L and P proteins, carries out viral genome replication and transcription and is therefore an attractive drug target. Here, we report cryo-EM structures of the NiV polymerase complex in the apo and in an early elongation state with RNA and incoming substrate bound. The structure of the apo enzyme reveals the architecture of the NiV L-P complex, which shows a high degree of similarity to other nsNSV polymerase complexes. The structure of the RNA-bound NiV L-P complex shows how the enzyme interacts with template and product RNA during early RNA synthesis and how nucleoside triphosphates are bound in the active site. Comparisons show that RNA binding leads to rearrangements of key elements in the RdRp core and to ordering of the flexible C-terminal domains of NiV L required for RNA capping. Taken together, these results reveal the first structural snapshots of an actively elongating nsNSV L-P complex and provide insights into the mechanisms of genome replication and transcription by NiV and related viruses.
履歴
登録2024年8月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年3月19日-
現状2025年3月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51402.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51402.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 400.32 Å		0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 400.32 Å		0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 400.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0179
最小 - 最大-0.094230145 - 0.18395808
平均 (標準偏差)0.0000027559208 (±0.0021736769)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 400.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_51402_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Post-processed map.

ファイルemd_51402_additional_1.map
注釈Post-processed map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened map.

ファイルemd_51402_additional_2.map
注釈Unsharpened map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 1.

ファイルemd_51402_half_map_1.map
注釈Half-map 1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 2.

ファイルemd_51402_half_map_2.map
注釈Half-map 2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nipah Virus RdRp Complex in Apo state.

全体名称: Nipah Virus RdRp Complex in Apo state.
要素
  • 複合体: Nipah Virus RdRp Complex in Apo state.
    • タンパク質・ペプチド: Phosphoprotein
    • タンパク質・ペプチド: RNA-directed RNA polymerase L
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Nipah Virus RdRp Complex in Apo state.

超分子名称: Nipah Virus RdRp Complex in Apo state. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Henipavirus nipahense (ウイルス)
分子量理論値: 570 KDa

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分子 #1: Phosphoprotein

分子名称: Phosphoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Henipavirus nipahense (ウイルス)
分子量理論値: 78.39032 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDKLELVNDG LNIIDFIQKN QKEIQKTYGR SSIQQPSIKD QTKAWEDFLQ CTSGESEQVE GGMSKDDGDV ERRNLEDLSS TSPTDGTIG KRVSNTRDWA EGSDDIQLDP VVTDVVYHDH GGECTGYGFT SSPERGWSDY TSGANNGNVC LVSDAKMLSY A PEIAVSKE ...文字列:
MDKLELVNDG LNIIDFIQKN QKEIQKTYGR SSIQQPSIKD QTKAWEDFLQ CTSGESEQVE GGMSKDDGDV ERRNLEDLSS TSPTDGTIG KRVSNTRDWA EGSDDIQLDP VVTDVVYHDH GGECTGYGFT SSPERGWSDY TSGANNGNVC LVSDAKMLSY A PEIAVSKE DRETDLVHLE NKLSTTGLNP TAVPFTLRNL SDPAKDSPVI AEHYYGLGVK EQNVGPQTSR NVNLDSIKLY TS DDEEADQ LEFEDEFAGS SSEVIVGISP EDEEPSSVGG KPNESIGRTI EGQSIRDNLQ AKDNKSTDVP GAGPKDSAVK EEP PQKRLP MLAEEFECSG SEDPIIRELL KENSLINCQQ GKDAQPPYHW SIERSISPDK TEIVNGAVQT ADRQRPGTPM PKSR GIPIK KGTDAKYPSA GTENVPGSKS GATRHVRGSP PYQEGKSVNA ENVQLNASTA VKETDKSEVN PVDDNDSLDD KYIMP SDDF SNTFFPHDTD RLNYHADHLG DYDLETLCEE SVLMGVINSI KLINLDMRLN HIEEQVKEIP KIINKLESID RVLAKT NTA LSTIEGHLVS MMIMIPGKGK GERKGKNNPE LKPVIGRDIL EQQSLFSFDN VKNFRDGSLT NEPYGAAVQL REDLILP EL NFEETNASQF VPMADDSSRD VIKTLIRTHI KDRELRSELI GYLNKAENDE EIQEIANTVN DIIDGNI

UniProtKB: Phosphoprotein

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分子 #2: RNA-directed RNA polymerase L

分子名称: RNA-directed RNA polymerase L / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA-directed RNA polymerase
由来(天然)生物種: Henipavirus nipahense (ウイルス)
分子量理論値: 257.706219 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNAADELSIS DIIYPECHLD SPIVSGKLIS AIEYAQLRHN QPSDDKRLSE NIRLNLHGKR KSLYILRQSK QGDYIRNNIK NLKEFMHIA YPECNNILFS ITSQGMTSKL DNIMKKSFKA YNIISKKVIG MLQNITRNLI TQDRRDEIIN IHECRRLGDL G KNMSQSKW ...文字列:
SNAADELSIS DIIYPECHLD SPIVSGKLIS AIEYAQLRHN QPSDDKRLSE NIRLNLHGKR KSLYILRQSK QGDYIRNNIK NLKEFMHIA YPECNNILFS ITSQGMTSKL DNIMKKSFKA YNIISKKVIG MLQNITRNLI TQDRRDEIIN IHECRRLGDL G KNMSQSKW YECFLFWFTI KTEMRAVIKN SQKPKFRSDS CIIHMRDKST EIILNPNLIC IFKSDKTGKK CYYLTPEMVL MY CDVLEGR MMMETTVKSD IKYQPLISRS NALWGLIDPL FPVMGNRIYN IVSMIEPLVL ALLQLKDEAR ILRGAFLHHC IKE MHQELS ECGFTDQKIR SMFIDDLLSI LNIDNIHLLA EFFSFFRTFG HPILEAKVAA EKVREHMLAD KVLEYAPIMK AHAI FCGTI INGYRDRHGG AWPPLYLPAH ASKHIIRLKN SGESLTIDDC VKNWESFCGI QFDCFMELKL DSDLSMYMKD KALSP IKDE WDSVYPREVL SYTPPKSTEP RRLVDVFVND ENFDPYNMLE YVLSGAYLED EQFNVSYSLK EKETKQAGRL FAKMTY KMR ACQVIAEALI ASGVGKYFKE NGMVKDEHEL LKTLFQLSIS SVPRGNSQGN DPQSINNIER DFQYFKGVTT NVKDKKN NS FNKVKSALNN PCQADGVHHN MSPNTRNRYK CSNTSKSFLD YHTEFNPHNH YKSDNTEAAV LSRYEDNTGT KFDTVSAF L TTDLKKFCLN WRYESMAIFA ERLDEIYGLP GFFNWMHKRL ERSVIYVADP NCPPNIDKHM ELEKTPEDDI FIHYPKGGI EGYSQKTWTI ATIPFLFLSA YETNTRIAAI VQGDNESIAI TQKVHPNLPY KVKKEICAKQ AQLYFERLRM NLRALGHNLK ATETIISTH LFIYSKKIHY DGAVLSQALK SMSRCCFWSE TLVDETRSAC SNISTTIAKA IENGLSRNVG YCINILKVIQ Q LLISTEFS INETLTLDVT SPISNNLDWL ITAALIPAPI GGFNYLNLSR IFVRNIGDPV TASLADLKRM IDHSIMTESV LQ KVMNQEP GDASFLDWAS DPYSGNLPDS QSITKTIKNI TARTILRNSP NPMLKGLFHD KSFDEDLELA SFLMDRRVIL PRA AHEILD NSLTGAREEI AGLLDTTKGL IRSGLRKSGL QPKLVSRLSH HDYNQFLILN KLLSNRRQND LISSNTCSVD LARA LRSHM WRELALGRVI YGLEVPDALE AMVGRYITGS LECQICEQGN TMYGWFFVPR DSQLDQVDRE HSSIRVPYVG SSTDE RSDI KLGNVKRPTK ALRSAIRIAT VYTWAYGDNE ECWYEAWYLA SQRVNIDLDV LKAITPVSTS NNLSHRLRDK STQFKF AGS VLNRVSRYVN ISNDNLDFRI EGEKVDTNLI YQQAMLLGLS VLEGKFRLRL ETDDYNGIYH LHVKDNCCVK EVADVGQ VD AELPIPEYTE VDNNHLIYDP DPVSEIDCSR LSNQESKSRE LDFPLWSTEE LHDVLAKTVA QTVLEIITKA DKDVLKQH L AIDSDDNINS LITEFLIVDP ELFALYLGQS ISIKWAFEIH HRRPRGRHTM VDLLSDLVSN TSKHTYKVLS NALSHPRVF KRFVNCGLLL PTQGPYLHQQ DFEKLSQNLL VTSYMIYLMN WCDFKKSPFL IAEQDETVIS LREDIITSKH LCVIIDLYAN HHKPPWIID LNPQEKICVL RDFISKSRHV DTSSRSWNTS DLDFVIFYAS LTYLRRGIIK QLRIRQVTEV IDTTTMLRDN I IVENPPIK TGVLDIRGCI IYNLEEILSM NTKSASKKIF NLNSRPSVEN HKYRRIGLNS SSCYKALNLS PLIQRYLPSG AQ RLFIGEG SGSMMLLYQS TLGQSISFYN SGIDGDYIPG QRELKLFPSE YSIAEEDPSL TGKLKGLVVP LFNGRPETTW IGN LDSYEY IINRTAGRSI GLVHSDMESG IDKNVEEILV EHSHLISIAI NVMMEDGLLV SKIAYTPGFP ISRLFNMYRS YFGL VLVCF PVYSNPDSTE VYLLCLQKTV KTIVPPQKVL EHSNLHDEVN DQGITSVIFK IKNSQSKQFH DDLKKYYQID QPFFV PTKI TSDEQVLLQA GLKLNGPEIL KSEISYDIGS DINTLRDTII IMLNEAMNYF DDNRSPSHHL EPYPVLERTR IKTIMN CVT KKVIVYSLIK FKDTKSSELY HIKNNIRRKV LILDFRSKLM TKTLPKGMQE RREKNGFKEV WIVDLSNREV KIWWKII GY ISII

UniProtKB: RNA-directed RNA polymerase L

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
詳細: 50 mM HEPES pH 8.0, 400 mM NaCl, 6 mM MgCl2, 10% glycerol, 5 mM DTT, 0.01% Tween 20
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均露光時間: 1.48 sec. / 平均電子線量: 48.94 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 9886170
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0) / 使用した粒子像数: 591312
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 600000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9gjt:
Structure of Nipah Virus RNA Polymerase Complex - Apo state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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