[日本語] English
万見
- EMDB-51290: CryoEM structure of the human INO80-Hexasome complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51290
タイトルCryoEM structure of the human INO80-Hexasome complex
マップデータ
試料
  • 複合体: CryoEM structure of the human INO80-Hexasome complex
    • 複合体: Histone Hexamer
      • タンパク質・ペプチド: x 4種
    • 複合体: Synthetic deoxyribonucleic acid
      • DNA: x 2種
    • タンパク質・ペプチド: x 6種
  • リガンド: x 3種
キーワードHomo sapiens / ATP-dependent chromatin remodeller / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex ...positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex / regulation of double-strand break repair / ATP-dependent chromatin remodeler activity / UV-damage excision repair / box C/D snoRNP assembly / protein folding chaperone complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of chromosome organization / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of DNA replication / mitotic sister chromatid segregation / MLL1 complex / regulation of embryonic development / Telomere Extension By Telomerase / alpha-tubulin binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of megakaryocyte differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of DNA repair / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / spindle assembly / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / cellular response to ionizing radiation / telomere maintenance / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / DNA helicase activity / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / positive regulation of DNA repair / TBP-class protein binding / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / double-strand break repair via homologous recombination / DNA Damage Recognition in GG-NER / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / cellular response to estradiol stimulus / chromatin DNA binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / ADP binding / Metalloprotease DUBs / beta-catenin binding / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Pre-NOTCH Transcription and Translation / spindle / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / nuclear matrix / fibrillar center / Transcriptional regulation of granulopoiesis / UCH proteinases / HCMV Early Events / cellular response to UV
類似検索 - 分子機能
HIT zinc finger / DBINO domain / DNA helicase Ino80 / DNA-binding domain / DBINO domain profile. / INO80 complex, subunit Ies6 / INO80 complex subunit B-like conserved region / INO80 complex, subunit Ies2 / PAPA-1-like conserved region / PAPA-1 ...HIT zinc finger / DBINO domain / DNA helicase Ino80 / DNA-binding domain / DBINO domain profile. / INO80 complex, subunit Ies6 / INO80 complex subunit B-like conserved region / INO80 complex, subunit Ies2 / PAPA-1-like conserved region / PAPA-1 / Zinc finger, HIT-type / : / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin / Actin family / Actin / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / ATPase, nucleotide binding domain / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-B / Histone H4 / Histone H3.1 / INO80 complex subunit C / INO80 complex subunit B / Actin-related protein 5 / Chromatin-remodeling ATPase INO80 / RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Sharma M / Aggarwal P / Hopfner KP
資金援助European Union, ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)833613 INO3DEuropean Union
German Research Foundation (DFG)HO 2489/9-1 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Recognition and remodelling of nucleosomes and hexasomes by the human INO80 complex
著者: Aggarwal P / Sharma M / Hopfner KP
履歴
登録2024年8月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月20日-
マップ公開2025年8月20日-
更新2025年8月20日-
現状2025年8月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_51290.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51290.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 400 pix.
= 290.8 Å		0.73 Å/pix.
x 400 pix.
= 290.8 Å		0.73 Å/pix.
x 400 pix.
= 290.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.727 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.6755798 - 1.1556392
平均 (標準偏差)0.0048896484 (±0.05289871)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 290.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_51290_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_51290_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

+
全体 : CryoEM structure of the human INO80-Hexasome complex

全体名称: CryoEM structure of the human INO80-Hexasome complex
要素
  • 複合体: CryoEM structure of the human INO80-Hexasome complex
    • 複合体: Histone Hexamer
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-B
    • 複合体: Synthetic deoxyribonucleic acid
      • DNA: Hexasomal DNA Strand 1
      • DNA: Hexasomal DNA strand 2
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2
    • タンパク質・ペプチド: Chromatin-remodeling ATPase INO80
    • タンパク質・ペプチド: INO80 complex subunit B
    • タンパク質・ペプチド: INO80 complex subunit C
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 5
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: CryoEM structure of the human INO80-Hexasome complex

超分子名称: CryoEM structure of the human INO80-Hexasome complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#12
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #2: Histone Hexamer

超分子名称: Histone Hexamer / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #9-#12
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Synthetic deoxyribonucleic acid

超分子名称: Synthetic deoxyribonucleic acid / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: RuvB-like 1

分子名称: RuvB-like 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.90534 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: KIEEVKSTTK TQRIASHSHV KGLGLDESGL AKQAASGLVG QENAREACGV IVELIKSKKM AGRAVLLAGP PGTGKTALAL AIAQELGSK VPFCPMVGSE VYSTEIKKTE VLMENFRRAI GLRIKETKEV YEGEVTELTP CETENPMGGY GKTISHVIIG L KTAKGTKQ ...文字列:
KIEEVKSTTK TQRIASHSHV KGLGLDESGL AKQAASGLVG QENAREACGV IVELIKSKKM AGRAVLLAGP PGTGKTALAL AIAQELGSK VPFCPMVGSE VYSTEIKKTE VLMENFRRAI GLRIKETKEV YEGEVTELTP CETENPMGGY GKTISHVIIG L KTAKGTKQ LKLDPSIFES LQKERVEAGD VIYIEANSGA VKRQGRCDTY ATEFDLEAEE YVPLPKGDVH KKKEIIQDVT LH DLDVANA RPQGGQDILS MMGQLMKPKK TEITDKLRGE INKVVNKYID QGIAELVPGV LFVDEVHMLD IECFTYLHRA LES SIAPIV IFASNRGNCV IRGTEDITSP HGIPLDLLDR VMIIRTMLYT PQEMKQIIKI RAQTEGINIS EEALNHLGEI GTKT TLRYS VQLLTPANLL AKINGKDSIE KEHVEEISEL FYDAKSSAKI LADQQDKY

UniProtKB: RuvB-like 1

+
分子 #2: RuvB-like 2

分子名称: RuvB-like 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 48.6275 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: DVTRIERIGA HSHIRGLGLD DALEPRQASQ GMVGQLAARR AAGVVLEMIR EGKIAGRAVL IAGQPGTGKT AIAMGMAQAL GPDTPFTAI AGSEIFSLEM SKTEALTQAF RRSIGVRIKE ETEIIEGEVV EIQIDRPATG TGSKVGKLTL KTTEMETIYD L GTKMIESL ...文字列:
DVTRIERIGA HSHIRGLGLD DALEPRQASQ GMVGQLAARR AAGVVLEMIR EGKIAGRAVL IAGQPGTGKT AIAMGMAQAL GPDTPFTAI AGSEIFSLEM SKTEALTQAF RRSIGVRIKE ETEIIEGEVV EIQIDRPATG TGSKVGKLTL KTTEMETIYD L GTKMIESL TKDKVQAGDV ITIDKATGKI SKLGRSFTRA RDYDAMGSQT KFVQCPDGEL QKRKEVVHTV SLHEIDVINS RT QGFLALF SGDTGEIKSE VREQINAKVA EWREEGKAEI IPGVLFIDEV HMLDIESFSF LNRALESDMA PVLIMATNRG ITR IRGTSY QSPHGIPIDL LDRLLIVSTT PYSEKDTKQI LRIRCEEEDV EMSEDAYTVL TRIGLETSLR YAIQLITAAS LVCR KRKGT EVQVDDIKRV YSLFLDESRS TQYMKEYQDA FLFN

UniProtKB: RuvB-like 2

+
分子 #3: Chromatin-remodeling ATPase INO80

分子名称: Chromatin-remodeling ATPase INO80 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 85.303375 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: LKGYQLKGMN WLANLYEQGI NGILADEMGL GKTVQSIALL AHLAERENIW GPFLIISPAS TLNNWHQEFT RFVPKFKVLP YWGNPHDRK VIRRFWSQKT LYTQDAPFHV VITSYQLVVQ DVKYFQRVKW QYMVLDEAQA LKSSSSVRWK ILLQFQCRNR L LLTGTPIQ ...文字列:
LKGYQLKGMN WLANLYEQGI NGILADEMGL GKTVQSIALL AHLAERENIW GPFLIISPAS TLNNWHQEFT RFVPKFKVLP YWGNPHDRK VIRRFWSQKT LYTQDAPFHV VITSYQLVVQ DVKYFQRVKW QYMVLDEAQA LKSSSSVRWK ILLQFQCRNR L LLTGTPIQ NTMAELWALL HFIMPTLFDS HEEFNEWFSK DIESHAENKS AIDENQLSRL HMILKPFMLR RIKKDVENEL SD KIEILMY CQLTSRQKLL YQALKNKISI EDLLQSSMGS TQQAQNTTSS LMNLVMQFRK VCNHPELFER QETWSPFHIS LKP YHISKF IYRHGQIRVF NHSRDRWLRV LSPFAPDYIQ RSLFHRKGIN EESCFSFLRF IDISPAEMAN LMLQGLLARW LALF LSLKA SYRLHQLRSW GAPEGESHQR YLRNKDFLLG VNFPLSFPNL CSCPLLKSLV FSSHCKAVSG YSDQVVHQRR SATSS LRRC LLTELPSFLC VASPRVTAVP LDSYCNDRSA EYERRVLKEG GSLAAKQCLL NGAPELAADW LNRRSQFFPE PAGGLW SIR PQNGWSFIRI PGKESLITDS GKLYALDVLL TRLKSQGHRV LIYSQMTRMI DLLEEYMVYR KHTYMRLDGS SKISERR DM VADFQNRNDI FVFLLSTRAG GLGINLTAAD TVIFYDSDWN PTVDQQAMDR AHRLGQTKQV TVYRLICKGT IEERILQR A KEKSEIQRMV IS

UniProtKB: Chromatin-remodeling ATPase INO80

+
分子 #4: INO80 complex subunit B

分子名称: INO80 complex subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.692893 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
LTEEMLLKRE ERARKRRLQA ARRAEEHKNQ TIERLTKTAA TSGRGGRGGA RGERRGGRAA APAPMVRYCS GAQGSTLSFP PGVPAPTAV SQRPSPSGPP PRCSVPGCPH PRRYACSRTG QALCSLQCYR INLQMR

UniProtKB: INO80 complex subunit B

+
分子 #5: INO80 complex subunit C

分子名称: INO80 complex subunit C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.015621 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
KDPNFVHSGH GGAVAGKKNR TWKNLKQILA SERALPWQLN DPNYFSIDAP PSFKPAKKYS DVSGLLANYT DPQSKLRFST IEEFSYIRR LPSDVVTGYL ALRKATSI

UniProtKB: INO80 complex subunit C

+
分子 #6: Actin-related protein 5

分子名称: Actin-related protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 65.589383 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: PFRDARAAPD PVLEAGPVAH GPLPVPLVLD NGSFQVRAGW ACPGQDPGPE PRLQFRAVCA RGRGGARGAS GPQVGNALGS LEPLRWMLR SPFDRNVPVN LELQELLLDY SFQHLGVSSQ GCVDHPIVLT EAVCNPLYSR QMMSELLFEC YGIPKVAYGI D SLFSFYHN ...文字列:
PFRDARAAPD PVLEAGPVAH GPLPVPLVLD NGSFQVRAGW ACPGQDPGPE PRLQFRAVCA RGRGGARGAS GPQVGNALGS LEPLRWMLR SPFDRNVPVN LELQELLLDY SFQHLGVSSQ GCVDHPIVLT EAVCNPLYSR QMMSELLFEC YGIPKVAYGI D SLFSFYHN KPKNSMCSGL IISSGYQCTH VLPILEGRLD AKNCKRINLG GSQAAGYLQR LLQLKYPGHL AAITLSRMEE IL HEHSYIA EDYVEELHKW RCPDYYENNV HKMQLPFSSK LLGSTLTSEE KQERRQQQLR RLQELNARRR EEKLQLDQER LDR LLYVQE LLEDGQMDQF HKALIELNMD SPEELQSYIQ KLSIAVEQAK QKILQAEVNL EVDVVDSKPE TPDLEQLEPS LEDV ESMND FDPLFSEETP GVEKPVTTVQ PVFNLAAYHQ LFVGTERIRA PEIIFQPSLI GEEQAGIAET LQYILDRYPK DIQEM LVQN VFLTGGNTMY PGMKARMEKE LLEMRPFRSS FQVQLASNPV LDAWYGARDW ALNHLDDNEV WITRKEYEEK GGEYLK EHC ASNIYVPIRL PKQ

UniProtKB: Actin-related protein 5

+
分子 #9: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.948846 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RPGTVALREI RRYQKSTELL IRKLPFQRLV REIAQDFKTD LRFQSSAVMA LQEACEAYLV GLFEDTNLCA IHAKRVTIMP KDIQLARRI RGERA

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #10: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.180745 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
LRDNIQGITK PAIRRLARRG GVKRISGLIY EETRGVLKVF LENVIRDAVT YTEHAKRKTV TAMDVVYALK RQGRTLYGFG G

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #11: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.865871 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYS ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAIRND EELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQAVLLPK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

+
分子 #12: Histone H2B type 1-B

分子名称: Histone H2B type 1-B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.26375 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SRKESYSIYV YKVLKQVHPD TGISSKAMGI MNSFVNDIFE RIAGEASRLA HYNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTK YTS

UniProtKB: Histone H2B type 1-B

+
分子 #7: Hexasomal DNA Strand 1

分子名称: Hexasomal DNA Strand 1 / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 35.098379 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT) (DT) (DG)(DG)(DC)(DG)(DG) ...文字列:
(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT) (DT) (DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DA)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DT)(DA)(DC) (DG)(DA)(DC)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DG)(DC)(DG)

+
分子 #8: Hexasomal DNA strand 2

分子名称: Hexasomal DNA strand 2 / タイプ: dna / ID: 8 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 34.64009 KDa
配列文字列: (DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC) (DG) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT) ...文字列:
(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC) (DG) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG) (DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA) (DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC) (DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG)(DG)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG) (DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT)

+
分子 #13: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #14: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 7 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #15: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 15 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
30.0 mMHEPES2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid
50.0 mMNaClSodium Chloride
0.5 mMDTTDithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 7 sec. / 詳細: Negative Polarity
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: LEICA EM GP

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 15713359
詳細: Minimum particle diameter (A) = 120 Maximum particle diameter (A) = 240
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / ソフトウェア - 詳細: Patch CTF Estimation / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7zi4

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 34444
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 134.96
当てはまり具合の基準: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
得られたモデル

PDB-9ge5:
CryoEM structure of the human INO80-Hexasome complex

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る