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- EMDB-51241: Structure of Chd1 bound to a hexasome-nucleosome complex with a d... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51241
タイトルStructure of Chd1 bound to a hexasome-nucleosome complex with a dyad-to-dyad distance of 103 bp.
マップデータComposite map of hexasome-nucleosome complex SHN103 bound by Chd1
試料
  • 複合体: Chd1 bound to a hexasome-nucleosome complex with a dyad-to-dyad distance of 103 bp
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: DNA (261-MER)
    • DNA: DNA (261-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Chromo domain-containing protein 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードchromatin / remodeling / transcription / nucleosome / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / SAGA complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity ...nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / SAGA complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / sister chromatid cohesion / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / ATP-dependent activity, acting on DNA / methylated histone binding / helicase activity / transcription elongation by RNA polymerase II / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-strand break repair via homologous recombination / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / : / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Chromo-like domain superfamily / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Homeobox-like domain superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Chromo domain-containing protein 1 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Engeholm M / Roske JJ / Oberbeckmann E / Dienemann C / Lidschreiber M / Cramer P / Farnung L
資金援助 ドイツ, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024
タイトル: Resolution of transcription-induced hexasome-nucleosome complexes by Chd1 and FACT.
著者: Maik Engeholm / Johann J Roske / Elisa Oberbeckmann / Christian Dienemann / Michael Lidschreiber / Patrick Cramer / Lucas Farnung /
要旨: To maintain the nucleosome organization of transcribed genes, ATP-dependent chromatin remodelers collaborate with histone chaperones. Here, we show that at the 5' ends of yeast genes, RNA polymerase ...To maintain the nucleosome organization of transcribed genes, ATP-dependent chromatin remodelers collaborate with histone chaperones. Here, we show that at the 5' ends of yeast genes, RNA polymerase II (RNAPII) generates hexasomes that occur directly adjacent to nucleosomes. The resulting hexasome-nucleosome complexes are then resolved by Chd1. We present two cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of Chd1 bound to a hexasome-nucleosome complex before and after restoration of the missing inner H2A/H2B dimer by FACT. Chd1 uniquely interacts with the complex, positioning its ATPase domain to shift the hexasome away from the nucleosome. In the absence of the inner H2A/H2B dimer, its DNA-binding domain (DBD) packs against the ATPase domain, suggesting an inhibited state. Restoration of the dimer by FACT triggers a rearrangement that displaces the DBD and stimulates Chd1 remodeling. Our results demonstrate how chromatin remodelers interact with a complex nucleosome assembly and suggest how Chd1 and FACT jointly support transcription by RNAPII.
履歴
登録2024年8月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月18日-
マップ公開2024年9月18日-
更新2024年10月2日-
現状2024年10月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51241.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51241.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map of hexasome-nucleosome complex SHN103 bound by Chd1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 420 pix.
= 350.28 Å		0.83 Å/pix.
x 420 pix.
= 350.28 Å		0.83 Å/pix.
x 420 pix.
= 350.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.016754424 - 0.063774526
平均 (標準偏差)0.0002196886 (±0.0026309397)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 350.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Chd1 bound to a hexasome-nucleosome complex with a dyad-to-dyad d...

全体名称: Chd1 bound to a hexasome-nucleosome complex with a dyad-to-dyad distance of 103 bp
要素
  • 複合体: Chd1 bound to a hexasome-nucleosome complex with a dyad-to-dyad distance of 103 bp
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • DNA: DNA (261-MER)
    • DNA: DNA (261-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Chromo domain-containing protein 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Chd1 bound to a hexasome-nucleosome complex with a dyad-to-dyad d...

超分子名称: Chd1 bound to a hexasome-nucleosome complex with a dyad-to-dyad distance of 103 bp
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)

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分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.435126 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.109436 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK KTESSKSAKS K

UniProtKB: Histone H2A type 1

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分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.655948 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #7: Chromo domain-containing protein 1

分子名称: Chromo domain-containing protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 168.496609 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAAKDISTEV LQNPELYGLR RSHRAAAHQQ NYFNDSDDED DEDNIKQSRR KRMTTIEDDE DEFEDEEGEE DSGEDEDEED FEEDDDYYG SPIKQNRSKP KSRTKSKSKS KPKSQSEKQS TVKIPTRFSN RQNKTVNYNI DYSDDDLLES EDDYGSEEAL S EENVHEAS ...文字列:
MAAKDISTEV LQNPELYGLR RSHRAAAHQQ NYFNDSDDED DEDNIKQSRR KRMTTIEDDE DEFEDEEGEE DSGEDEDEED FEEDDDYYG SPIKQNRSKP KSRTKSKSKS KPKSQSEKQS TVKIPTRFSN RQNKTVNYNI DYSDDDLLES EDDYGSEEAL S EENVHEAS ANPQPEDFHG IDIVINHRLK TSLEEGKVLE KTVPDLNNCK ENYEFLIKWT DESHLHNTWE TYESIGQVRG LK RLDNYCK QFIIEDQQVR LDPYVTAEDI EIMDMERERR LDEFEEFHVP ERIIDSQRAS LEDGTSQLQY LVKWRRLNYD EAT WENATD IVKLAPEQVK HFQNRENSKI LPQYSSNYTS QRPRFEKLSV QPPFIKGGEL RDFQLTGINW MAFLWSKGDN GILA DEMGL GKTVQTVAFI SWLIFARRQN GPHIIVVPLS TMPAWLDTFE KWAPDLNCIC YMGNQKSRDT IREYEFYTNP RAKGK KTMK FNVLLTTYEY ILKDRAELGS IKWQFMAVDE AHRLKNAESS LYESLNSFKV ANRMLITGTP LQNNIKELAA LVNFLM PGR FTIDQEIDFE NQDEEQEEYI HDLHRRIQPF ILRRLKKDVE KSLPSKTERI LRVELSDVQT EYYKNILTKN YSALTAG AK GGHFSLLNIM NELKKASNHP YLFDNAEERV LQKFGDGKMT RENVLRGLIM SSGKMVLLDQ LLTRLKKDGH RVLIFSQM V RMLDILGDYL SIKGINFQRL DGTVPSAQRR ISIDHFNSPD SNDFVFLLST RAGGLGINLM TADTVVIFDS DWNPQADLQ AMARAHRIGQ KNHVMVYRLV SKDTVEEEVL ERARKKMILE YAIISLGVTD GNKYTKKNEP NAGELSAILK FGAGNMFTAT DNQKKLEDL NLDDVLNHAE DHVTTPDLGE SHLGGEEFLK QFEVTDYKAD IDWDDIIPEE ELKKLQDEEQ KRKDEEYVKE Q LEMMNRRD NALKKIKNSV NGDGTAANSD SDDDSTSRSS RRRARANDMD SIGESEVRAL YKAILKFGNL KEILDELIAD GT LPVKSFE KYGETYDEMM EAAKDCVHEE EKNRKEILEK LEKHATAYRA KLKSGEIKAE NQPKDNPLTR LSLKKREKKA VLF NFKGVK SLNAESLLSR VEDLKYLKNL INSNYKDDPL KFSLGNNTPK PVQNWSSNWT KEEDEKLLIG VFKYGYGSWT QIRD DPFLG ITDKIFLNEV HNPVAKKSAS SSDTTPTPSK KGKGITGSSK KVPGAIHLGR RVDYLLSFLR GGLNTKSPSA DIGSK KLPT GPSKKRQRKP ANHSKSMTPE ITSSEPANGP PSKRMKALPK GPAALINNTR LSPNSPTPPL KSKVSRDNGT RQSSNP SSG SAHEKEYDSM DEEDCRHTMS AIRTSLKRLR RGGKSLDRKE WAKILKTELT TIGNHIESQK GSSRKASPEK YRKHLWS YS ANFWPADVKS TKLMAMYDKI TESQKK

UniProtKB: Chromo domain-containing protein 1

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分子 #5: DNA (261-MER)

分子名称: DNA (261-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 80.159945 KDa
配列文字列: (DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DG)(DA)(DA) (DT)(DT)(DC)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT) (DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT) (DA)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC) (DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC) (DC)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA) (DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC)(DT)(DC) (DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT) (DA)(DC)(DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG) (DT)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC) (DC)

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分子 #6: DNA (261-MER)

分子名称: DNA (261-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 81.036531 KDa
配列文字列: (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC) (DT) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA) ...文字列:
(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC) (DT) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC) (DG)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG) (DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DA)(DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DT)(DA)(DG)(DA)(DG) (DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DT)(DA)(DC)(DG) (DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DG) (DG)(DA)(DA)(DT)(DT)(DC) (DC)(DC)(DT) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC) (DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC) (DG) (DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DT)(DA)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DG)(DC)(DG) (DG) (DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT) (DC)(DC) (DA)

+
分子 #8: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #9: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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分子 #10: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 39.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 26819
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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