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- EMDB-51233: Structure of the U11 snRNP C-lobe -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51233
タイトルStructure of the U11 snRNP C-lobe
マップデータmain map
試料
  • 複合体: Structure of the apo-U11 snRNP 3-lobe
    • タンパク質・ペプチド: Zinc finger matrin-type protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B'
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein E
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein F
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein G
    • タンパク質・ペプチド: U11/U12 small nuclear ribonucleoprotein 48 kDa protein
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2
    • RNA: U11 snRNA
キーワードminor spliceosome / U11 snRNP / RNA-protein complex / SPLICING
機能・相同性
機能・相同性情報


U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / U7 snRNP / histone pre-mRNA 3'end processing complex / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / protein methylation / U12-type spliceosomal complex / 7-methylguanosine cap hypermethylation ...U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / U7 snRNP / histone pre-mRNA 3'end processing complex / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / protein methylation / U12-type spliceosomal complex / 7-methylguanosine cap hypermethylation / U1 snRNP binding / methylosome / pICln-Sm protein complex / snRNP binding / small nuclear ribonucleoprotein complex / telomerase holoenzyme complex / SMN-Sm protein complex / P granule / telomerase RNA binding / spliceosomal tri-snRNP complex / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type spliceosomal complex / commitment complex / U2-type prespliceosome assembly / U2-type catalytic step 2 spliceosome / U4 snRNP / U2 snRNP / RNA Polymerase II Transcription Termination / U1 snRNP / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / U5 snRNP / spliceosomal snRNP assembly / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / snRNP Assembly / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / nuclear body / enzyme binding / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRM13/UPF0224 family, U11-48K-like CHHC zinc finger domain / : / U11-48K-like CHHC zinc finger / Zinc finger CHHC U11-48K-type profile. / U1-C, C2H2-type zinc finger / U1 zinc finger / Zinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar) / Small ribonucleoprotein associated, SmB/SmN / Small nuclear ribonucleoprotein D1 / Zinc finger, CCCH-type superfamily ...TRM13/UPF0224 family, U11-48K-like CHHC zinc finger domain / : / U11-48K-like CHHC zinc finger / Zinc finger CHHC U11-48K-type profile. / U1-C, C2H2-type zinc finger / U1 zinc finger / Zinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar) / Small ribonucleoprotein associated, SmB/SmN / Small nuclear ribonucleoprotein D1 / Zinc finger, CCCH-type superfamily / zinc finger / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3 / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2 / Small nuclear ribonucleoprotein E / Small nuclear ribonucleoprotein G / Small nuclear ribonucleoprotein F / Sm-like protein Lsm7/SmG / Like-Sm (LSM) domain containing protein, LSm4/SmD1/SmD3 / Sm-like protein Lsm6/SmF / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / Zinc finger C2H2 superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B' / Small nuclear ribonucleoprotein E / Small nuclear ribonucleoprotein F / Small nuclear ribonucleoprotein G / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1 / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2 / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3 / U11/U12 small nuclear ribonucleoprotein 48 kDa protein / Zinc finger matrin-type protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Zhao J / Galej WP
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number
European Research Council (ERC)950278European Union
引用ジャーナル: Mol Cell / : 2025
タイトル: Structural basis of 5' splice site recognition by the minor spliceosome.
著者: Jiangfeng Zhao / Daniel Peter / Irina Brandina / Xiangyang Liu / Wojciech P Galej /
要旨: The minor spliceosome catalyzes excision of U12-dependent introns from precursors of eukaryotic messenger RNAs (pre-mRNAs). This process is critical for many cellular functions, but the underlying ...The minor spliceosome catalyzes excision of U12-dependent introns from precursors of eukaryotic messenger RNAs (pre-mRNAs). This process is critical for many cellular functions, but the underlying molecular mechanisms remain elusive. Here, we report a cryoelectron microscopy (cryo-EM) reconstruction of the 13-subunit human U11 small nuclear ribonucleoprotein particle (snRNP) complex in apo and substrate-bound forms, revealing the architecture of the U11 small nuclear RNA (snRNA), five minor spliceosome-specific factors, and the mechanism of the U12-type 5' splice site (5'SS) recognition. SNRNP25 and SNRNP35 specifically recognize U11 snRNA, while PDCD7 bridges SNRNP25 and SNRNP48, located at the distal ends of the particle. SNRNP48 and ZMAT5 are positioned near the 5' end of U11 snRNA and stabilize binding of the incoming 5'SS. Recognition of the U12-type 5'SS is achieved through base-pairing to the 5' end of the U11 snRNA and unexpected, non-canonical base-triple interactions with the U11 snRNA stem-loop 3. Our structures provide mechanistic insights into U12-dependent intron recognition and the evolution of the splicing machinery.
履歴
登録2024年8月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月5日-
マップ公開2025年2月5日-
更新2025年2月19日-
現状2025年2月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51233.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 440 pix.
= 321.2 Å
0.73 Å/pix.
x 440 pix.
= 321.2 Å
0.73 Å/pix.
x 440 pix.
= 321.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.73 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.22685733 - 0.40820327
平均 (標準偏差)-0.00001753118 (±0.006570928)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 321.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half A

ファイルemd_51233_half_map_1.map
注釈half A
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half B

ファイルemd_51233_half_map_2.map
注釈half B
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Structure of the apo-U11 snRNP 3-lobe

全体名称: Structure of the apo-U11 snRNP 3-lobe
要素
  • 複合体: Structure of the apo-U11 snRNP 3-lobe
    • タンパク質・ペプチド: Zinc finger matrin-type protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B'
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein E
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein F
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein G
    • タンパク質・ペプチド: U11/U12 small nuclear ribonucleoprotein 48 kDa protein
    • タンパク質・ペプチド: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2
    • RNA: U11 snRNA

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超分子 #1: Structure of the apo-U11 snRNP 3-lobe

超分子名称: Structure of the apo-U11 snRNP 3-lobe / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 300 KDa

+
分子 #1: Zinc finger matrin-type protein 5

分子名称: Zinc finger matrin-type protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.002801 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MGKRYFCDYC DRSFQDNLHN RKKHLNGLQH LKAKKVWYDM FRDAAAILLD EQNKRPCRKF LLTGQCDFGS NCRFSHMSER DLQELSIQV EEERRAREWL LDAPELPEGH LEDWLEKRAK RLSSAPSSRA EPIRTTVFQY PVGWPPVQEL PPSLRAPPPG G WPLQPRVQ WG

UniProtKB: Zinc finger matrin-type protein 5

+
分子 #2: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.310653 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MKLVRFLMKL SHETVTIELK NGTQVHGTIT GVDVSMNTHL KAVKMTLKNR EPVQLETLSI RGNNIRYFIL PDSLPLDTLL VDVEPKVKS KKREAVAGRG RGRGRGRGRG RGRGRGGPRR

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1

+
分子 #3: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.940308 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MSIGVPIKVL HEAEGHIVTC ETNTGEVYRG KLIEAEDNMN CQMSNITVTY RDGRVAQLEQ VYIRGSKIRF LILPDMLKNA PMLKSMKNK NQGSGAGRGK AAILKAQVAA RGRGRGMGRG NIFQKRR

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3

+
分子 #4: Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B'

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B'
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.642131 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MTVGKSSKML QHIDYRMRCI LQDGRIFIGT FKAFDKHMNL ILCDCDEFRK IKPKNSKQAE REEKRVLGLV LLRGENLVSM TVEGPPPKD TGIARVPLAG AAGGPGIGRA AGRGIPAGVP MPQAPAGLAG PVRGVGGPSQ QVMTPQGRGT VAAAAAAATA S IAGAPTQY ...文字列:
MTVGKSSKML QHIDYRMRCI LQDGRIFIGT FKAFDKHMNL ILCDCDEFRK IKPKNSKQAE REEKRVLGLV LLRGENLVSM TVEGPPPKD TGIARVPLAG AAGGPGIGRA AGRGIPAGVP MPQAPAGLAG PVRGVGGPSQ QVMTPQGRGT VAAAAAAATA S IAGAPTQY PPGRGGPPPP MGRGAPPPGM MGPPPGMRPP MGPPMGIPPG RGTPMGMPPP GMRPPPPGMR GPPPPGMRPP RP

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein-associated proteins B and B'

+
分子 #5: Small nuclear ribonucleoprotein E

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.817601 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MAYRGQGQKV QKVMVQPINL IFRYLQNRSR IQVWLYEQVN MRIEGCIIGF DEYMNLVLDD AEEIHSKTKS RKQLGRIMLK GDNITLLQS VSN

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein E

+
分子 #6: Small nuclear ribonucleoprotein F

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.734171 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MSLPLNPKPF LNGLTGKPVM VKLKWGMEYK GYLVSVDGYM NMQLANTEEY IDGALSGHLG EVLIRCNNVL YIRGVEEEEE DGEMRE

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein F

+
分子 #7: Small nuclear ribonucleoprotein G

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.508084 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MSKAHPPELK KFMDKKLSLK LNGGRHVQGI LRGFDPFMNL VIDECVEMAT SGQQNNIGMV VIRGNSIIML EALERV

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein G

+
分子 #8: U11/U12 small nuclear ribonucleoprotein 48 kDa protein

分子名称: U11/U12 small nuclear ribonucleoprotein 48 kDa protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.042621 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEGEPPPVEE RRRLQEELNE FVESGCRTLE EVTASLGWDL DSLDPGEEEA AEDEVVICPY DSNHHMPKSS LAKHMASCRL RKMGYTKEE EDEMYNPEFF YENVKIPSIT LNKDSQFQII KQARTAVGKD SDCYNQRIYS SLPVEVPLNH KRFVCDLTQA D RLALYDFV ...文字列:
MEGEPPPVEE RRRLQEELNE FVESGCRTLE EVTASLGWDL DSLDPGEEEA AEDEVVICPY DSNHHMPKSS LAKHMASCRL RKMGYTKEE EDEMYNPEFF YENVKIPSIT LNKDSQFQII KQARTAVGKD SDCYNQRIYS SLPVEVPLNH KRFVCDLTQA D RLALYDFV VEETKKKRSD SQIIENDSDL FVDLAAKINQ DNSRKSPKSY LEILAEVRDY KRRRQSYRAK NVHITKKSYT EV IRDVINV HMEELSNHWQ EEQEKAEDDA EKNEERRSAS VDSRQSGGSY LDAECSRHRR DRSRSPHKRK RNKDKDKNCE SRR RKERDG ERHHSHKRRK QKI

UniProtKB: U11/U12 small nuclear ribonucleoprotein 48 kDa protein

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分子 #9: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2

分子名称: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.551928 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MSLLNKPKSE MTPEELQKRE EEEFNTGPLS VLTQSVKNNT QVLINCRNNK KLLGRVKAFD RHCNMVLENV KEMWTEVPKS GKGKKKSKP VNKDRYISKM FLRGDSVIVV LRNPLIAGK

UniProtKB: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2

+
分子 #10: U11 snRNA

分子名称: U11 snRNA / タイプ: rna / ID: 10 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.497605 KDa
配列文字列:
AAAAAGGGCU UCUGUCGUGA GUGGCACACG UAGGGCAACU CGAUUGCUCU GCGUGCGGAA UCGACAUCAA GGGCUUUCGG AAGCAUAAU UUUUUGGUAU UUGGGCAGCU GGUGAUCGUU GGUCCCGGCG CCCUUU

GENBANK: GENBANK: NR_004407.1

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
構成要素:
濃度名称
200.0 mMKClpotassium chloride
2.0 mMMgCl2magnesium chloride

詳細: 20 mM HEPES-KOH, pH 7.9 200 mM KCl 2 mM MgCl2
グリッドモデル: UltrAuFoil R2/2 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 90 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Preliminary grid screening was performed on Glacios.
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 30164 / 平均電子線量: 41.73 e/Å2 / 詳細: Images were colleted in EER format
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.7 µm
最小 デフォーカス(公称値): 0.7000000000000001 µm
倍率(公称値): 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 7144222 / 詳細: Topaz picking is performed with user-trained model
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.3.1) / 使用した粒子像数: 222666
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.3.1)
最終 3次元分類クラス数: 5 / 平均メンバー数/クラス: 118000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.3.1)
詳細: The heterogeneous refinement was performed to separate particles.

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

chain_id: E, residue_range: 1-170, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

chain_id: F, residue_range: 1-339, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

chain_id: i, residue_range: 11-114, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: m, residue_range: 2-75, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: l, residue_range: 14-90, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: n, residue_range: 4-76, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: j, residue_range: 3-83, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: k, residue_range: 6-91, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

chain_id: h, residue_range: 2-82, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細refinement is done in Phenix
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 71.2
当てはまり具合の基準: Cross-correction coefficient
得られたモデル

PDB-9gcl:
Structure of the U11 snRNP C-lobe

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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