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- EMDB-51001: Circularly permuted lumazine synthase twisted tube with 28 Angstr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51001
タイトルCircularly permuted lumazine synthase twisted tube with 28 Angstrom gap between double strands
マップデータCombined half maps symmetrized and post-processed by DeepEMhancer with binary mask normalization mode using refinement mask.
試料
  • 複合体: Circularly permuted lumazine synthase twisted tube with 28 Angstrom gap between double strands
    • タンパク質・ペプチド: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
キーワードprotein cage / protein engineering / self-assembly / geometry / helical reconstruction / bionanotechnology / polymorphism / pentamer / DE NOVO PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase / 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase activity / riboflavin synthase complex / riboflavin biosynthetic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lumazine synthase / Lumazine/riboflavin synthase / Lumazine/riboflavin synthase superfamily / 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
類似検索 - ドメイン・相同性
6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Koziej L / Azuma Y
資金援助 ポーランド, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
Polish National Science Centre2018/31/D/NZ1/01102 ポーランド
Polish National Science Centre2019/35/B/NZ1/02044 ポーランド
European Molecular Biology Organization (EMBO)EMBO Installation Grant (YA)European Union
引用ジャーナル: ACS Nano / 年: 2025
タイトル: Dynamic Assembly of Pentamer-Based Protein Nanotubes.
著者: Lukasz Koziej / Farzad Fatehi / Marta Aleksejczuk / Matthew J Byrne / Jonathan G Heddle / Reidun Twarock / Yusuke Azuma /
要旨: Hollow proteinaceous particles are useful nanometric containers for delivery and catalysis. Understanding the molecular mechanisms and the geometrical theory behind the polymorphic protein assemblies ...Hollow proteinaceous particles are useful nanometric containers for delivery and catalysis. Understanding the molecular mechanisms and the geometrical theory behind the polymorphic protein assemblies provides a basis for designing ones with the desired morphology. As such, we found that a circularly permuted variant of a cage-forming enzyme, lumazine synthase, cpAaLS, assembles into a variety of hollow spherical and cylindrical structures in response to changes in ionic strength. Cryogenic electron microscopy revealed that these structures are composed entirely of pentameric subunits, and the dramatic cage-to-tube transformation is attributed to the moderately hindered 3-fold symmetry interaction and the imparted torsion angle of the building blocks, where both mechanisms are mediated by an α-helix domain that is untethered from the native position by circular permutation. Mathematical modeling suggests that the unique double- and triple-stranded helical arrangements of subunits are optimal tiling patterns, while different geometries should be possible by modulating the interaction angles of the pentagons. These structural insights into dynamic, pentamer-based protein cages and nanotubes afford guidelines for designing nanoarchitectures with customized morphology and assembly characteristics.
履歴
登録2024年7月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年3月19日-
現状2025年3月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51001.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51001.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Combined half maps symmetrized and post-processed by DeepEMhancer with binary mask normalization mode using refinement mask.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 440 pix.
= 372.24 Å		0.85 Å/pix.
x 440 pix.
= 372.24 Å		0.85 Å/pix.
x 440 pix.
= 372.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.846 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.0024639755 - 2.1455846
平均 (標準偏差)0.014724666 (±0.095829934)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 372.24002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_51001_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_51001_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map combined from 2 independent halves. Not post-processed...

ファイルemd_51001_additional_1.map
注釈Map combined from 2 independent halves. Not post-processed and not symmetrized map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Combined half maps post-processed using sharpening B factor 102.5.

ファイルemd_51001_additional_2.map
注釈Combined half maps post-processed using sharpening B factor 102.5.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Combined half maps symmetrized and post-processed using sharpening...

ファイルemd_51001_additional_3.map
注釈Combined half maps symmetrized and post-processed using sharpening B factor 102.5.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Combined half maps symmetrized and post-processed using sharpening...

ファイルemd_51001_additional_4.map
注釈Combined half maps symmetrized and post-processed using sharpening B factor 102.5.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_51001_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_51001_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Circularly permuted lumazine synthase twisted tube with 28 Angstr...

全体名称: Circularly permuted lumazine synthase twisted tube with 28 Angstrom gap between double strands
要素
  • 複合体: Circularly permuted lumazine synthase twisted tube with 28 Angstrom gap between double strands
    • タンパク質・ペプチド: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase

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超分子 #1: Circularly permuted lumazine synthase twisted tube with 28 Angstr...

超分子名称: Circularly permuted lumazine synthase twisted tube with 28 Angstrom gap between double strands
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Circularly permuted (119) variant of Aquifex aeolicus lumazine synthase with C37S and A85C mutations
由来(天然)生物種: Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
分子量理論値: 600 kDa/nm

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分子 #1: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase

分子名称: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: cpAaLS(119, C37S, A85C),cpAaLS(119, C37S, A85C) / コピー数: 100 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
由来(天然)生物種: Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
分子量理論値: 17.465934 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MTLEQAIERA GTKHGNKGWE AALSAIEMAN LFKSLRGTGG SGSSMEIYEG KLTAEGLRFG IVASRFNHAL VDRLVEGAID SIVRHGGRE EDITLVRVPG SWEIPVAAGE LARKEDIDAV IAIGVLIRGC TPHFDYIASE VSKGLANLSL ELRKPITFGV I TAD

UniProtKB: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase, 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTris-HCltris(hydroxymethyl)aminomethane
150.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12746 / 平均電子線量: 42.44 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 105000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 24.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 57.0 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / ソフトウェア - 詳細: Homogenous Refinement / 使用した粒子像数: 192310
Segment selection選択した数: 1620295 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / 詳細: Filament tracing
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Cylinder with a 200/130 Angstrom outer/inner diameter.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / 詳細: Maximum Likelihood using Helical Refinement
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1hqk


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細Initial fitting was done using ChimeraX. Flexible fitting was done using Isolde.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9g3j:
Circularly permuted lumazine synthase twisted tube with 28 Angstrom gap between double strands

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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