[日本語] English
万見
- EMDB-50893: Cryo-EM structure of LptDE-YedD complex from Escherichia Coli -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50893
タイトルCryo-EM structure of LptDE-YedD complex from Escherichia Coli
マップデータCryo-EM electron density map of LptDE-YedD
試料
  • 複合体: LPS-assembly complex LptDE with lipoprotein YedD
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly protein LptD
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly lipoprotein LptE
    • タンパク質・ペプチド: Uncharacterized lipoprotein YedD
キーワードOuter membrane protein / lipopolysaccharide transport (Lpt) complex / Lipid binding complex / LptDE Translocon / Lipocalin YedD. / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


transporter complex / lipopolysaccharide transport / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / cell outer membrane / lipopolysaccharide binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
YedD-like protein / YedD-like superfamily / YedD-like protein / LptD, C-terminal / LPS-assembly protein LptD / : / LPS transport system D / LPS-assembly lipoprotein LptE / Lipopolysaccharide-assembly / Organic solvent tolerance-like, N-terminal ...YedD-like protein / YedD-like superfamily / YedD-like protein / LptD, C-terminal / LPS-assembly protein LptD / : / LPS transport system D / LPS-assembly lipoprotein LptE / Lipopolysaccharide-assembly / Organic solvent tolerance-like, N-terminal / LptA/(LptD N-terminal domain) LPS transport protein / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
LPS-assembly lipoprotein LptE / Uncharacterized lipoprotein YedD / LPS-assembly protein LptD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.57 Å
データ登録者Nguyen VS / Remaut H / Collet JF / Gennaris A / Thouvenel L
資金援助 ベルギー, 4件
OrganizationGrant number国
Fonds de la Recherche Scientifique (FNRS)WELBIO-CR-2015A-03 ベルギー
Fonds de la Recherche Scientifique (FNRS)WELBIO-CR-2019C-03 ベルギー
Research Foundation - Flanders (FWO)G0H5916N ベルギー
Research Foundation - Flanders (FWO)12ZM421N ベルギー
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Optimal functioning of the Lpt bridge depends on a ternary complex between the lipocalin YedD and the LptDE translocon.
著者: Alexandra Gennaris / Van Son Nguyen / Laurie Thouvenel / Naemi Csoma / Didier Vertommen / Bogdan Iuliu Iorga / Han Remaut / Jean-François Collet /
要旨: The outer membrane is an efficient permeability barrier that protects gram-negative bacteria against external assaults, including many antibiotics. The unique permeability features of the outer ...The outer membrane is an efficient permeability barrier that protects gram-negative bacteria against external assaults, including many antibiotics. The unique permeability features of the outer membrane are due to the presence of lipopolysaccharide (LPS) molecules in its outer leaflet. LPS transport relies on the essential lipopolysaccharide transport (Lpt) pathway, which forms a bridge from the inner to the outer membrane. The LptDE translocon inserts LPS into the outer leaflet. Here, we identify the lipocalin YedD as a component of the translocon. Cryoelectron microscopy of the YedD-LptDE complex reveals that YedD binds LptD at a critical interface between its β-barrel and periplasmic β-taco domain. The YedD-LptDE complex is functionally relevant: under conditions where the connectivity of the β-taco and Lpt bridge is compromised, the absence of YedD decreases cell viability and causes LPS accumulation in the inner membrane. Our findings establish YedD as an Lpt component required for optimal LPS transport.
履歴
登録2024年7月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_50893.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50893.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM electron density map of LptDE-YedD
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.76 Å/pix.
x 360 pix.
= 273.6 Å		0.76 Å/pix.
x 360 pix.
= 273.6 Å		0.76 Å/pix.
x 360 pix.
= 273.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.76 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.306486 - 2.1580803
平均 (標準偏差)0.0014089833 (±0.048655923)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 273.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_50893_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half A

ファイルemd_50893_half_map_1.map
注釈Half A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half B

ファイルemd_50893_half_map_2.map
注釈Half B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : LPS-assembly complex LptDE with lipoprotein YedD

全体名称: LPS-assembly complex LptDE with lipoprotein YedD
要素
  • 複合体: LPS-assembly complex LptDE with lipoprotein YedD
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly protein LptD
    • タンパク質・ペプチド: LPS-assembly lipoprotein LptE
    • タンパク質・ペプチド: Uncharacterized lipoprotein YedD

-
超分子 #1: LPS-assembly complex LptDE with lipoprotein YedD

超分子名称: LPS-assembly complex LptDE with lipoprotein YedD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: The LptDE-YedD complex was purified from over-expression of the three components in E. coli. Strep-tag was on the C-terminal of LptE while his-tag was on the C-terminal of YedD. Double pull ...詳細: The LptDE-YedD complex was purified from over-expression of the three components in E. coli. Strep-tag was on the C-terminal of LptE while his-tag was on the C-terminal of YedD. Double pull was done using 1, streptactin and 2, Ni-NTA.
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 120 KDa

-
分子 #1: LPS-assembly protein LptD

分子名称: LPS-assembly protein LptD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 87.078438 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: DLASQCMLGV PSYDRPLVQG DTNDLPVTIN ADHAKGDYPD DAVFTGSVDI MQGNSRLQAD EVQLHQKEAP GQPEPVRTVD ALGNVHYDD NQVILKGPKG WANLNTKDTN VWEGDYQMVG RQGRGKADLM KQRGENRYTI LDNGSFTSCL PGSDTWSVVG S EIIHDREE ...文字列:
DLASQCMLGV PSYDRPLVQG DTNDLPVTIN ADHAKGDYPD DAVFTGSVDI MQGNSRLQAD EVQLHQKEAP GQPEPVRTVD ALGNVHYDD NQVILKGPKG WANLNTKDTN VWEGDYQMVG RQGRGKADLM KQRGENRYTI LDNGSFTSCL PGSDTWSVVG S EIIHDREE QVAEIWNARF KVGPVPIFYS PYLQLPVGDK RRSGFLIPNA KYTTTNYFEF YLPYYWNIAP NMDATITPHY MH RRGNIMW ENEFRYLSQA GAGLMELDYL PSDKVYEDEH PNDDSSRRWL FYWNHSGVMD QVWRFNVDYT KVSDPSYFND FDN KYGSST DGYATQKFSV GYAVQNFNAT VSTKQFQVFS EQNTSSYSAE PQLDVNYYQN DVGPFDTRIY GQAVHFVNTR DDMP EATRV HLEPTINLPL SNNWGSINTE AKLLATHYQQ TNLDWYNSRN TTKLDESVNR VMPQFKVDGK MVFERDMEML APGYT QTLE PRAQYLYVPY RDQSDIYNYD SSLLQSDYSG LFRDRTYGGL DRIASANQVT TGVTSRIYDD AAVERFNISV GQIYYF TES RTGDDNITWE NDDKTGSLVW AGDTYWRISE RWGLRGGIQY DTRLDNVATS NSSIEYRRDE DRLVQLNYRY ASPEYIQ AT LPKYYSTAEQ YKNGISQVGA VASWPIADRW SIVGAYYYDT NANKQADSML GVQYSSCCYA IRVGYERKLN GWDNDKQH A VYDNAIGFNI ELRGLSSNYG LGTQEMLRSN ILPYQNTL

UniProtKB: LPS-assembly protein LptD

-
分子 #2: LPS-assembly lipoprotein LptE

分子名称: LPS-assembly lipoprotein LptE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 16.726266 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GWHLRDTTQV PSTMKVMILD SGDPNGPLSR AVRNQLRLNG VELLDKETTR KDVPSLRLGK VSIAKDTASV FRNGQTAEYQ MIMTVNATV LIPGRDIYPI SAKVFRSFFD NPQMALAKDN EQDMIVKEMY DRAAEQLIRK LPSIRAADIA

UniProtKB: LPS-assembly lipoprotein LptE

-
分子 #3: Uncharacterized lipoprotein YedD

分子名称: Uncharacterized lipoprotein YedD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 12.999715 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
NYNNVVKTPA PDWLAGYWQT KGPQRALVSP EAIGSLIVTK EGDTLDCRQW QRVIAVPGKL TLMSDDLTNV TVKRELYEVE RDGNTIEYD GMTMERVDRP TAECAAALDK APLPTPLP

UniProtKB: Uncharacterized lipoprotein YedD

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTristrisaminomethane
150.0 mMNaClSodium Chloride
400.0 mMImidazoleImidazol
0.03 %DDMn-Dodecyl-Beta-Maltoside
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 詳細: Blot 3-4 seconds.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 13332 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 60000 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.55 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: models taken from Alphafold
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / ソフトウェア - 詳細: Non-uniform refinement / 使用した粒子像数: 56171
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 78.86
得られたモデル

PDB-9fz5:
Cryo-EM structure of LptDE-YedD complex from Escherichia Coli

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る