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タイトルOptimal functioning of the Lpt bridge depends on a ternary complex between the lipocalin YedD and the LptDE translocon.
ジャーナル・号・ページCell Rep, Vol. 44, Issue 4, Page 115446, Year 2025
掲載日2025年3月23日
著者Alexandra Gennaris / Van Son Nguyen / Laurie Thouvenel / Naemi Csoma / Didier Vertommen / Bogdan Iuliu Iorga / Han Remaut / Jean-François Collet /
PubMed 要旨The outer membrane is an efficient permeability barrier that protects gram-negative bacteria against external assaults, including many antibiotics. The unique permeability features of the outer ...The outer membrane is an efficient permeability barrier that protects gram-negative bacteria against external assaults, including many antibiotics. The unique permeability features of the outer membrane are due to the presence of lipopolysaccharide (LPS) molecules in its outer leaflet. LPS transport relies on the essential lipopolysaccharide transport (Lpt) pathway, which forms a bridge from the inner to the outer membrane. The LptDE translocon inserts LPS into the outer leaflet. Here, we identify the lipocalin YedD as a component of the translocon. Cryoelectron microscopy of the YedD-LptDE complex reveals that YedD binds LptD at a critical interface between its β-barrel and periplasmic β-taco domain. The YedD-LptDE complex is functionally relevant: under conditions where the connectivity of the β-taco and Lpt bridge is compromised, the absence of YedD decreases cell viability and causes LPS accumulation in the inner membrane. Our findings establish YedD as an Lpt component required for optimal LPS transport.
リンクCell Rep / PubMed:40127101
手法EM (単粒子)
解像度3.57 Å
構造データ

50893

9fz5

EMDB-50893, PDB-9fz5:
Cryo-EM structure of LptDE-YedD complex from Escherichia Coli
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.57 Å

由来
  • escherichia coli k-12 (大腸菌)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Outer membrane protein / lipopolysaccharide transport (Lpt) complex / Lipid binding complex / LptDE Translocon / Lipocalin YedD.

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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