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万見
- EMDB-50596: 96nm repeat of the axonemal doublets from the ttll3 strain of C. ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50596
タイトル96nm repeat of the axonemal doublets from the ttll3 strain of C. reinhardtii incubated with Glypep1 antibodies
マップデータ96nm repeat of the axonemal doublets from the ttll3 strain of C. reinhardtii incubated with Glypep1 antibodies
試料
  • 細胞器官・細胞要素: isolated axonemes from the ttll3 strain of C. reinhardtii incubated with Glypep1 antibodies
キーワードCilia / axoneme / microtubule doublets / tubulin / STRUCTURAL PROTEIN
生物種C.reinhardtii (クラミドモナス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 30.0 Å
データ登録者Alvarez Viar G / Pigino G
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)819826European Union
引用ジャーナル: Curr Biol / 年: 2024
タイトル: Protofilament-specific nanopatterns of tubulin post-translational modifications regulate the mechanics of ciliary beating.
著者: Gonzalo Alvarez Viar / Nikolai Klena / Fabrizio Martino / Adrian Pascal Nievergelt / Davide Bolognini / Paola Capasso / Gaia Pigino /
要旨: Controlling ciliary beating is essential for motility and signaling in eukaryotes. This process relies on the regulation of various axonemal proteins that assemble in stereotyped patterns onto ...Controlling ciliary beating is essential for motility and signaling in eukaryotes. This process relies on the regulation of various axonemal proteins that assemble in stereotyped patterns onto individual microtubules of the ciliary structure. Additionally, each axonemal protein interacts exclusively with determined tubulin protofilaments of the neighboring microtubule to carry out its function. While it is known that tubulin post-translational modifications (PTMs) are important for proper ciliary motility, the mode and extent to which they contribute to these interactions remain poorly understood. Currently, the prevailing understanding is that PTMs can confer functional specialization at the level of individual microtubules. However, this paradigm falls short of explaining how the tubulin code can manage the complexity of the axonemal structure where functional interactions happen in defined patterns at the sub-microtubular scale. Here, we combine immuno-cryo-electron tomography (cryo-ET), expansion microscopy, and mutant analysis to show that, in motile cilia, tubulin glycylation and polyglutamylation form mutually exclusive protofilament-specific nanopatterns at a sub-microtubular scale. These nanopatterns are consistent with the distributions of axonemal dyneins and nexin-dynein regulatory complexes, respectively, and are indispensable for their regulation during ciliary beating. Our findings offer a new paradigm for understanding how different tubulin PTMs, such as glycylation, glutamylation, acetylation, tyrosination, and detyrosination, can coexist within the ciliary structure and specialize individual protofilaments for the regulation of diverse protein complexes. The identification of a ciliary tubulin nanocode by cryo-ET suggests the need for high-resolution studies to better understand the molecular role of PTMs in other cellular compartments beyond the cilium.
履歴
登録2024年6月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月2日-
マップ公開2024年10月2日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50596.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50596.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈96nm repeat of the axonemal doublets from the ttll3 strain of C. reinhardtii incubated with Glypep1 antibodies
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
9.42 Å/pix.
x 140 pix.
= 1319.08 Å		9.42 Å/pix.
x 140 pix.
= 1319.08 Å		9.42 Å/pix.
x 140 pix.
= 1319.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 9.422 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.9
最小 - 最大-35.716858000000002 - 39.32405
平均 (標準偏差)-1.3337568 (±4.0978103)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 1319.08 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map 1 of the 96nm repeat of...

ファイルemd_50596_half_map_1.map
注釈Half map 1 of the 96nm repeat of the axonemal doublets from the ttll3 strain of C. reinhardtii incubated with Glypep1 antibodies
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2 of the 96nm repeat of...

ファイルemd_50596_half_map_2.map
注釈Half map 2 of the 96nm repeat of the axonemal doublets from the ttll3 strain of C. reinhardtii incubated with Glypep1 antibodies
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : isolated axonemes from the ttll3 strain of C. reinhardtii incubat...

全体名称: isolated axonemes from the ttll3 strain of C. reinhardtii incubated with Glypep1 antibodies
要素
  • 細胞器官・細胞要素: isolated axonemes from the ttll3 strain of C. reinhardtii incubated with Glypep1 antibodies

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超分子 #1: isolated axonemes from the ttll3 strain of C. reinhardtii incubat...

超分子名称: isolated axonemes from the ttll3 strain of C. reinhardtii incubated with Glypep1 antibodies
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: C.reinhardtii (クラミドモナス)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.22
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 2.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 2100
抽出トモグラム数: 6 / 使用した粒子像数: 2100
最終 角度割当タイプ: OTHER / 詳細: cross correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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