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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5051 | |||||||||
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タイトル | P22 tail machine | |||||||||
![]() | P22 tail machine | |||||||||
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![]() | p22 bacteriophage phage tail machine tail spikes infection | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.4 Å | |||||||||
![]() | Lander GC / Khayat R / Li R / Prevelige PE / Potter CS / Carragher B / Johnson JE | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: The P22 tail machine at subnanometer resolution reveals the architecture of an infection conduit. 著者: Gabriel C Lander / Reza Khayat / Rui Li / Peter E Prevelige / Clinton S Potter / Bridget Carragher / John E Johnson / ![]() 要旨: The portal channel is a key component in the life cycle of bacteriophages and herpesviruses. The bacteriophage P22 portal is a 1 megadalton dodecameric oligomer of gp1 that plays key roles in capsid ...The portal channel is a key component in the life cycle of bacteriophages and herpesviruses. The bacteriophage P22 portal is a 1 megadalton dodecameric oligomer of gp1 that plays key roles in capsid assembly, DNA packaging, assembly of the infection machinery, and DNA ejection. The portal is the nucleation site for the assembly of 39 additional subunits generated from multiple copies of four gene products (gp4, gp10, gp9, and gp26), which together form the multifunctional tail machine. These components are organized with a combination of 12-fold (gp1, gp4), 6-fold (gp10, trimers of gp9), and 3-fold (gp26, gp9) symmetry. Here we present the 3-dimensional structures of the P22 assembly-naive portal formed from expressed subunits (gp1) and the intact tail machine purified from infectious virions. The assembly-naive portal structure exhibits a striking structural similarity to the structures of the portal proteins of SPP1 and phi29 derived from X-ray crystallography. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 10.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10.7 KB 10.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 184.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 78.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 77.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 491 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | P22 tail machine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 3.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : P22 tail machine
全体 | 名称: P22 tail machine |
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要素 |
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-超分子 #1000: P22 tail machine
超分子 | 名称: P22 tail machine / タイプ: sample / ID: 1000 集合状態: 12 gp1, 12 gp4, 6 gp10, 6 trimers of gp9, trimer of gp26 Number unique components: 5 |
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分子量 | 実験値: 2.891 MDa / 理論値: 2.891 MDa |
-分子 #1: tail machine
分子 | 名称: tail machine / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: tail machine / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 細胞: salmonella enterica |
分子量 | 実験値: 2.8917 MDa / 理論値: 2.8917 MDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 4 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 50mM Na2HPO4, pH 8.0 |
グリッド | 詳細: C-flats from Protochips |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4.5 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: blot for 6 seconds, offset -2 |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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温度 | 平均: 4.5 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: corrected at 210,000 times mag |
日付 | 2008年2月14日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k) 平均電子線量: 20 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 120 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.9 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 50000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: gatan ct3500 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
詳細 | particles selected using a difference of gaussians particle picker. |
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CTF補正 | 詳細: each particle with EMAN |
最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN, SPIDER / 使用した粒子像数: 358893 |
最終 2次元分類 | クラス数: 1000 |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: |
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ソフトウェア | 名称: ![]() |
詳細 | Protocol: rigid body. Manual fit using chimera, then used Fit in Map function |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
-原子モデル構築 2
初期モデル | PDB ID: |
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ソフトウェア | 名称: ![]() |
詳細 | Protocol: rigid body. Manual fit using chimera, then used Fit in Map function |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |