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- EMDB-5051: P22 tail machine -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5051
タイトルP22 tail machine
マップデータP22 tail machine
試料
  • 試料: P22 tail machine
  • タンパク質・ペプチド: tail machine
キーワードp22 bacteriophage phage tail machine tail spikes infection
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.4 Å
データ登録者Lander GC / Khayat R / Li R / Prevelige PE / Potter CS / Carragher B / Johnson JE
引用ジャーナル: Structure / : 2009
タイトル: The P22 tail machine at subnanometer resolution reveals the architecture of an infection conduit.
著者: Gabriel C Lander / Reza Khayat / Rui Li / Peter E Prevelige / Clinton S Potter / Bridget Carragher / John E Johnson /
要旨: The portal channel is a key component in the life cycle of bacteriophages and herpesviruses. The bacteriophage P22 portal is a 1 megadalton dodecameric oligomer of gp1 that plays key roles in capsid ...The portal channel is a key component in the life cycle of bacteriophages and herpesviruses. The bacteriophage P22 portal is a 1 megadalton dodecameric oligomer of gp1 that plays key roles in capsid assembly, DNA packaging, assembly of the infection machinery, and DNA ejection. The portal is the nucleation site for the assembly of 39 additional subunits generated from multiple copies of four gene products (gp4, gp10, gp9, and gp26), which together form the multifunctional tail machine. These components are organized with a combination of 12-fold (gp1, gp4), 6-fold (gp10, trimers of gp9), and 3-fold (gp26, gp9) symmetry. Here we present the 3-dimensional structures of the P22 assembly-naive portal formed from expressed subunits (gp1) and the intact tail machine purified from infectious virions. The assembly-naive portal structure exhibits a striking structural similarity to the structures of the portal proteins of SPP1 and phi29 derived from X-ray crystallography.
履歴
登録2009年2月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年2月4日-
マップ公開2009年6月17日-
更新2009年6月17日-
現状2009年6月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 2.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 2.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5051.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 11.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈P22 tail machine
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.1 Å
密度
表面レベル1: 1.5 / ムービー #1: 2.7
最小 - 最大-13.0761 - 19.6403
平均 (標準偏差)0.059125 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-72-72-72
サイズ144144144
Spacing144144144
セルA=B=C: 446.4 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.13.13.1
M x/y/z144144144
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z446.400446.400446.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-20-28-19
NX/NY/NZ415638
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-72-72-72
NC/NR/NS144144144
D min/max/mean-13.07619.6400.059

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : P22 tail machine

全体名称: P22 tail machine
要素
  • 試料: P22 tail machine
  • タンパク質・ペプチド: tail machine

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超分子 #1000: P22 tail machine

超分子名称: P22 tail machine / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: 12 gp1, 12 gp4, 6 gp10, 6 trimers of gp9, trimer of gp26
Number unique components: 5
分子量実験値: 2.891 MDa / 理論値: 2.891 MDa

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分子 #1: tail machine

分子名称: tail machine / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: tail machine / 組換発現: Yes
由来(天然)細胞: salmonella enterica
分子量実験値: 2.8917 MDa / 理論値: 2.8917 MDa
組換発現生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50mM Na2HPO4, pH 8.0
グリッド詳細: C-flats from Protochips
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4.5 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: blot for 6 seconds, offset -2

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 4.5 K
アライメント法Legacy - 非点収差: corrected at 210,000 times mag
日付2008年2月14日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.9 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 50000
試料ステージ試料ホルダー: gatan ct3500 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細particles selected using a difference of gaussians particle picker.
CTF補正詳細: each particle with EMAN
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN, SPIDER / 使用した粒子像数: 358893
最終 2次元分類クラス数: 1000

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: rigid body. Manual fit using chimera, then used Fit in Map function
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: rigid body. Manual fit using chimera, then used Fit in Map function
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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